HOLOENZIM: JELLEMZŐK, FUNKCIÓK ÉS PÉLDÁK - BIOLÓGIA - 2025

A holoenzim egy enzim, amely egy apoenzimnek nevezett protein részből áll, amely egy nem fehérje molekula, amelyet kofaktornak neveznek. Sem az apoenzim, sem a kofaktor nem aktív, ha külön vannak; vagyis a működésükhöz össze kell őket kapcsolni.

Tehát a holoenzimek a kombinált enzimek, következésképpen katalitikusan aktívak. Az enzimek olyan biomolekulák, amelyek alapvetõen a sejtes reakciók sebességének növelésére szolgálnak. Egyes enzimeknek más molekulák segítségére van szükségük, úgynevezett kofaktorok.

Apoenzim + kofaktor = holoenzim

A kofaktorok kiegészítik az apoenzimeket és aktív holoenzimet képeznek, amely katalízist végez. Azokat az enzimeket, amelyekhez egy adott kofaktor szükséges, konjugált enzimeknek nevezzük. Ezeknek két fő összetevője van: a kofaktor, amely lehet fémion (szervetlen) vagy szerves molekula; az apoenzim, fehérje rész.

jellemzők

Apoenzimek és kofaktorok alkotják

Az apoenzimek a komplex protein része, és a kofaktorok ionok vagy szerves molekulák lehetnek.

Különféle kofaktorokat is beismernek

Többféle kofaktor létezik, amelyek elősegítik a holoenzimek képződését. Néhány példa a közönséges koenzimek és vitaminok, például: B-vitamin, FAD, NAD +, C-vitamin és A-koenzim.

Néhány fémionokkal működő kreaktor például: réz, vas, cink, kalcium és magnézium. A kofaktorok másik osztálya az úgynevezett protéziscsoport.

Ideiglenes vagy állandó unió

A kofaktorok különböző intenzitással kötődhetnek az apoenzimekhez. Egyes esetekben az unió gyenge és átmeneti, míg más esetekben olyan erős, hogy állandó.

Azokban az esetekben, amikor a kötés átmeneti, amikor a kofaktor eltávolításra kerül a holoenzimről, az apoenzimré fordul vissza, és aktívvá válik.

Funkció

A holoenzim enzim, amely készen áll a katalitikus funkciójának ellátására; vagyis a különféle területeken keletkező bizonyos kémiai reakciók felgyorsítása érdekében.

A funkciók a holoenzim konkrét hatásától függően változhatnak. A legfontosabb elemek közül kiemelkedik a DNS polimeráz, amelynek feladata a DNS másolás helyes elvégzésének biztosítása.

Példák a gyakori holoenzimekre

RNS polimeráz

Az RNS polimeráz egy holoenzim, amely katalizálja az RNS szintézis reakcióját. Ez a holoenzim szükséges az RNS-szálak létrehozásához olyan DNS-templát-szálakból, amelyek templátként működnek a transzkripciós folyamat során.

Feladata, hogy ribonukleotidokat adjon a növekvő RNS molekula 3 végéhez. A prokariótákban az RNS-polimeráz apoenzimének kofaktorra van szüksége, amelyet a sigma 70-nek hívunk.

DNS-polimeráz

A DNS-polimeráz egy olyan holoenzim is, amely katalizálja a DNS polimerizációs reakcióját. Ez az enzim nagyon fontos funkciót tölt be a sejtekben, mert felelõs a genetikai információk replikálásáért.

A DNS-polimeráznak pozitív töltésű ionra, általában magnéziumra van szüksége annak működéséhez.

A DNS-polimeráznak több típusa létezik: A DNS-polimeráz III egy holoenzim, amely két mag enzimmel (Pol III) rendelkezik, amelyek mindegyike három alegységből (α, ɛ és θ), egy csúszóbilincsből áll, amely két béta alegységből áll, és egy komplexből áll. töltési rögzítés, amely több alegységgel rendelkezik (δ, τ, γ, ψ és χ).

Karboanhidráz

A karbonsav-anhidráz, más néven karbonát-dehidratáz, a holoenzimek családjába tartozik, amelyek katalizálják a szén-dioxid (CO2) és a víz (H20) hidrogén-karbonát (H2CO3) és protonok (H +) gyors átalakulását.

Az enzim működéséhez cink-ionra (Zn + 2) van szükség. A szénsav-anhidráz által katalizált reakció reverzibilis, ezért aktivitását fontosnak tekintik, mivel segít fenntartani a sav-bázis egyensúlyt a vér és a szövetek között.

Hemoglobin

A hemoglobin nagyon fontos holoenzim a gázok állati szövetekben történő szállításához. Ez a vörösvértestekben található fehérje vasat (Fe + 2) tartalmaz, és feladata az oxigén szállítása a tüdőből a test más területeire.

A hemoglobin molekuláris szerkezete egy tetramer, ami azt jelenti, hogy 4 polipeptidláncból vagy alegységből áll.

Ennek a holoenzimnek minden alegysége hemcsoportot tartalmaz, és minden hemcsoport vasatomot tartalmaz, amely kötődik az oxigénmolekulákhoz. A hemoglobin hemcsoportja a protéziscsoport, amely a katalitikus működéséhez szükséges.

Citokróm-oxidáz

A citokróm-oxidáz olyan enzim, amely részt vesz az energiatermelési folyamatokban, amelyeket szinte valamennyi élő lény mitokondriumában hajtanak végre.

Ez egy komplex holoenzim, amely bizonyos kofaktorok, vas- és rézionok együttműködését igényli az elektronátadás és az ATP-termelés reakciójának katalizálása érdekében.

Piruvát-kináz

A piruvát-kináz az összes sejt számára egy másik fontos holoenzim, mert részt vesz az egyik univerzális metabolikus útvonalban: a glikolízisben.

Feladata, hogy katalizálja a foszfátcsoport átvitelét a foszfoenolpiruvátnak nevezett molekulából egy másik, az adenozin-difoszfátnak nevezett molekulába, hogy ATP-t és piruvátot képezzen.

Az apoenzimhez kálium (K ') és magnézium (Mg + 2) kationokat kell használni, mint kofaktorokat a funkcionális holoenzim kialakításához.

Piruvát-karboxiláz

További fontos példa a piruvát-karboxiláz, egy holoenzim, amely katalizálja a karboxilcsoport átvitelét a piruvát molekulaba. Így a piruvát oxaloacetáttá alakul, amely az anyagcsere fontos közbenső terméke.

Ahhoz, hogy funkcionálisan aktív legyen, az apoenzim-piruvát-karboxiláznak biotinnek nevezett kofaktor szükséges.

Acetil-CoA-karboxiláz

Az acetil-CoA-karboxiláz egy holoenzim, amelynek kofaktora - amint a neve is sugallja - A koenzim.

Az apoenzim és az A koenzim kapcsolásakor a holoenzim katalitikusan aktív, hogy elvégezze a funkcióját: a karboxilcsoportot acetil-CoA-ba vigyük át, hogy átalakítsuk az A-malonil-koenzimmá (malonil-CoA).

Az acetil-CoA fontos funkciókat lát el mind állati, mind növényi sejtekben.

Monoamin-oxidáz

Ez egy fontos holoenzim az emberi idegrendszerben, funkciója bizonyos neurotranszmitterek lebomlásának elősegítése.

Ahhoz, hogy a monoamin-oxidáz katalitikusan aktív legyen, kovalensen kötődnie kell annak kofaktorához, a flavin adenin-dinukleotidhoz (FAD).

Laktát-dehidrogenáz

A laktát-dehidrogenáz fontos holoenzim minden élőlény számára, különösen a sok energiát fogyasztó szövetekben, mint például a szív, az agy, a máj, a vázizom, a tüdő.

Ennek az enzimnek a kofaktor, a nikotinamid adenin-dinukleotid (NAD) jelenlétére van szüksége annak érdekében, hogy a piruvát laktát-átalakítási reakcióját katalizálja.

A kataláz

A kataláz fontos holoenzim a sejtes toxicitás megelőzésében. Feladata, hogy bontja a hidrogén-peroxidot, a sejtek anyagcseréjének termékét, oxigénné és vízré.

A kataláz apoenzimének két kofaktor szükséges az aktiváláshoz: a mangánion és a HEMO protéziscsoport, hasonlóan a hemoglobinéhoz.

Irodalom

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., és Reddy, M. (2016). Előzetes tanulmány a szérum-laktát-dehidrogenáz (LDH) prognosztikai biomarkerekről carcinoma emlőben. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
2. Athappilly, FK és Hendrickson, WA (1995). Az acetil-koenzim A-karboxiláz biotinil domén felépítése MAD fázissal. Felépítés, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. és Strayer, L. (2015). Biokémia (8. kiadás). WH Freeman és társaság.
4. Butt, AA, Michaels, S. és Kissinger, P. (2002). A szérum laktát-dehidrogenáz szint társulása a kiválasztott opportunista fertőzésekkel és a HIV előrehaladásával. A Fertőző Betegségek Nemzetközi Lapja, 6. (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). A szénanhidráz funkciója a vérben. Nature, 137–38.
6. Gaweska, H. és Fitzpatrick, PF (2011). A monoamin-oxidáz család szerkezete és mechanizmusa. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., és Bamezai, RNK (2010). Humán piruvát-kináz M2: multifunkcionális protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC és Attwood, PV (2008). A piruvát-karboxiláz szerkezete, mechanizmusa és szabályozása. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). A piruvát-kináz izoenzimei. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. és Martin, D. (2004). Biológia (7. kiadás) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). A karbonanhidrázok felépítése és működése. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, és Healy, J. (2004). Monoamin-oxidázok: bizonyosságok és bizonytalanságok. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. és Pratt, C. (2016). A biokémia alapjai: Az élet molekuláris szinten (5. kiadás). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R. és Li, LZ (2014). A magasabb laktát a tumor metasztatikus kockázata indikátora? A kísérleti MRS vizsgálat hiperpolarizált13C-piruvát alkalmazásával. Academic Radiology, 21. (2), 223–231.