- Szerkezeti jellemzők
- A hemoglobin formái vagy felépítése
- Együttműködési magatartás
- Szén-monoxid hatások
- Milyen tényezők befolyásolhatják a hemoglobin oxigén affinitását?
- Funkcionális következmények
- Irodalom
A karboxi- hemoglobin kötött hemoglobin-szén-monoxid (CO). A hemoglobin az a protein, amely az oxigént hordozza a vér útján az emberekben és sok más gerinces emberben.
Az oxigén szállításához a hemoglobinnak hozzá kell kötődnie. Max Perutz, az 1914-ben Bécsben született vegyész és Nobel-díjas, 2002-ben Cambridge-ben halt meg, a hemoglobin oxigénkötő viselkedését "erkölcstelennek" hívta.
A hemoglobin szerkezete (Forrás: Bielabio a Wikimedia Commons segítségével)
Képzeljen el két olyan hemoglobin molekulát, amelyek mindegyike négy oxigén molekulát képes megkötni. Az egyiknek már három oxigénmolekulája van, a másiknak nincs. Ha megjelenik egy másik oxigénmolekula, akkor a következő kérdés: csatlakozik-e a "gazdaghoz", amelyben már van három, vagy a "szegényhez", amelynek nincs ilyen? 100 és 1 közötti valószínűséggel irányul a gazdag molekula.
Képzelje el most két másik hemoglobinmolekulát. Az egyiknek 4 oxigénmolekulája van (telített), a másiknak csak egy. Melyik molekula valószínűbben ad oxigént a szöveteknek, gazdagok vagy szegények? A szegények könnyebben juttatják el az oxigént, mint a gazdagok.
Az oxigén eloszlása a hemoglobin molekulában bibliai példázatként tekinthető: "… annak, akinek van, neki lesz adva, és annak, akinek nincs, még azt is el fogják távolítani…" (Mt, 13:12). Fiziológiai szempontból a hemoglobin molekula "erkölcstelen" viselkedése tele van jelentőséggel, mivel hozzájárul a szövetek oxigénellátásához.
A szén-monoxid azonban, függetlenül attól, hogy hány oxigénatom kapcsolódik a hemoglobin molekulához, "megöli" mindet. Vagyis bőséges CO jelenlétében az összes, a hemoglobinhoz kötött oxigén helyébe CO lép.
Szerkezeti jellemzők
A karboxihemoglobinról, amely nem más, mint a szén-monoxiddal kapcsolatos hemoglobin állapota, először a hemoglobint kell utalni általános értelemben.
A hemoglobin egy olyan fehérje, amely négy alegységből áll, amelyek mindegyikét egy globin néven ismert polipeptidlánc és egy nem fehérje jellegű csoport (protéziscsoport) alkotja, amelyet hem csoportnak neveznek.
Mindegyik hem csoport vas fémet tartalmaz (Fe 2+). Ezek azok az atomok, amelyek oxidáció nélkül képesek oxigénhez kötni.
A hemoglobin-tetramer két alfa-globin alegységből áll, mindegyik 141 aminosavból és két béta-globin alegységből, mindegyik 146 aminosavból áll.
A hemoglobin formái vagy felépítése
Ha a hemoglobin nem kötődik semmilyen oxigénatomhoz, akkor a hemoglobin szerkezete merev vagy feszült, mivel benne sóhidak képződnek.
Az oxigénmentes (deoxigénezett) hemoglobin kvaterner szerkezetét „T” vagy feszített struktúrának, az oxigénnel kezelt hemoglobint (oxihemoglobin) „R” vagy relaxált struktúrának nevezzük.
A T-struktúráról az R-szerkezetre való áttérés az oxigénnek az egyes gloin-láncokhoz kapcsolódó heemcsoport vas vas-atomjához (Fe 2+) történő kötődésével történik.
Együttműködési magatartás
A hemoglobin szerkezetét alkotó alegységek együttműködő viselkedést mutatnak, amelyet a következő példával lehet megmagyarázni.
A deoxidált hemoglobin molekulát (a T szerkezetben) gyapjúgömbként lehet elképzelni, amelynek az oxigénkötő helyei (hemcsoportok) nagyon rejtettek benne.
Amikor ez a feszült szerkezet egy oxigénmolekulához kötődik, a kötési sebesség nagyon lassú, de ez a kötés elegendő ahhoz, hogy egy kissé meglazítsa a labdát, és közelebb hozza a következő heme-csoportot a felülethez, így kötődve a következő oxigén magasabb, megismételve a folyamatot és növelve az affinitást az egyes kötésekkel.
Szén-monoxid hatások
A szén-monoxidnak a vérgázszállításra gyakorolt hatásainak tanulmányozásához először meg kell határozni az oxihemoglobin-görbe jellemzőit, amely leírja annak függőségét az oxigén parciális nyomásától az oxigénmolekulák „feltöltésére” vagy nem feltöltésére.
Az oxihemoglobin-görbe szigmoid vagy "S" alakú, amely az oxigén parciális nyomásának függvényében változik. A görbe grafikonja a felépítéséhez használt vérminták elemzéséből adódik.
A görbe legmeredekebb szakaszát 60 Hgmm alatti nyomásokkal kapjuk, és ennél nagyobb nyomásnál a görbe hajlamossá válik, mintha egy fennsíkot érne el.
Bizonyos anyagok jelenlétében a görbe jelentős eltéréseket mutathat. Ezek az eltérések változásokat mutatnak, amelyek a hemoglobin affinitásában mutatkoznak ugyanabban a PO 2 -ben.
Ennek mennyiségi meghatározásához a jelenség, a mérés a hemoglobin affinitását oxigént vezettünk, ismert, mint a P 50 -érték, amely a parciális nyomása értéke oxigén, amely a hemoglobin 50% telített; vagyis ha hemcsoportjainak fele fel van kapcsolva egy oxigénmolekulához.
Normál körülmények között, amelyeket 7,4 pH-nak, 40 mmHg oxigén parciális nyomásnak és 37 ° C hőmérsékleten kell értelmezni, egy felnőtt férfi alacsony P 50 értéke 27 mm Hg vagy 3,6 kPa.
Milyen tényezők befolyásolhatják a hemoglobin oxigén affinitását?
Az eritrocitákban található hemoglobin oxigén iránti affinitása 2,3 difoszfo-glicerát (2-3DPG), szén-dioxid (CO 2) jelenlétében, protonok magas koncentrációja vagy a megemelkedett hőmérséklet miatt csökkenhet; és ugyanez vonatkozik a szén-monoxidra (CO).
Funkcionális következmények
A szén-monoxid megzavarhatja az artériás vér oxigénszállító funkcióját. Ez a molekula képes kötődni a hemoglobinhoz és karboxihemoglobint képezni. Ez azért van, mert van affinitása hemoglobin körülbelül 250-szor nagyobb, mint O 2, így képes leszorítani ez akkor is, ha hozzá van kötve.
A test szén-monoxidot tartósan termel, bár kis mennyiségben. Ez a színtelen, szagtalan gáz ugyanúgy kötődik a hem csoporthoz, mint az O2 , és általában a vér hemoglobinjának körülbelül 1% -a létezik karboxihemoglobinként.
Mivel a szerves anyag nem teljes égetése CO-t eredményez, a dohányosokban a karboxi-hemoglobin aránya sokkal nagyobb, elérve a teljes hemoglobin 5-15% -át. A karboxihemoglobin koncentráció krónikus növekedése káros az egészségre.
A belélegzett CO mennyiségének növekedése, amely több mint 40% karboxihemoglobint termel, életveszélyes. Ha a vas vas kötőhelyét CO foglalja el, az O 2 nem kötődik.
Kötődése CO hatására az átmenetet a hemoglobin az R struktúra, úgy, hogy a hemoglobin tovább csökkenti a képességét, hogy O 2 a vérben kapillárisok.
A karboxihemoglobin halványpiros színű. Így a CO-vel mérgezett betegek rózsaszínűvé válnak, még kómában és légzési bénulásban is. A betegek életét megmentő próbálkozás legjobb módja az, ha tiszta oxigént, akár hiperbarikusan is belélegzik, és megpróbálják elmozdítani a vas kötődését a CO-val.
Irodalom
- Fox, SI (2006). Humán fiziológia 9. kiadás (501-502. Oldal). McGraw-Hill sajtó, New York, USA.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA és Rodwell, VW (2014). Harper illusztrált biokémiája. McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Biokémia (1989). Burlington, Észak-Karolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
- Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Physiology. (3. kiadás) Ediciones Harcourt, SA
- West, JB (1991). Az orvosi gyakorlat élettani alapjai. Williams és Wilkins