Az oxidoreduktázok olyan enzimatikus aktivitású fehérjék, amelyek felelősek az oxidációs - redukciós reakciók katalizálásáért, azaz olyan reakciókért, amelyek során hidrogénatomokat vagy elektronokat távolítanak el azokon a szubsztrátumokon, amelyeken hatnak.
Az enzimek által katalizált reakciók - amint a neve is jelzi - oxidációs-redukciós reakciók, azaz olyan reakciók, amelyek során az egyik molekula elektronokat vagy hidrogénatomokat adományoz, a másik pedig ezeket kapja meg, megváltoztatva azok megfelelő oxidációs állapotát.
Az EC 1.2.1.40 típusú oxidoreduktáz reakciójának grafikus vázlata (Forrás: akane700, a Wikimedia Commons segítségével)
A természetben nagyon gyakori oxidoreduktáz enzimekre példa a dehidrogenázok és az oxidázok. Megemlíthető az alkoholdehidrogenáz enzim, amely az etanol dehidrogenizálását katalizálja az N-N + függő módon acetaldehid előállítása céljából, vagy fordított reakciót, és így etanolt állít elő az alkoholos erjesztés során, amelyet néhány kereskedelmileg fontos élesztő végez.
Az aerob sejtekben az elektronszállító lánc enzimei oxidoreduktázok, amelyek felelősek a protonok szivattyúzásáért, ezért előállítják az elektrokémiai gradienst a belső mitokondriális membránon keresztül, amely lehetővé teszi az ATP szintézisének elősegítését.
Általános tulajdonságok
Az oxidoreduktáz enzimek olyan enzimek, amelyek katalizálják az egyik vegyület oxidációját és a másik egyidejű redukcióját.
Ezek működéséhez általában különféle koenzimek jelenléte szükséges. A koenzimek olyan elektronok és hidrogénatomok adományozására vagy elfogadására szolgálnak, amelyeket az oxidoreduktázok hozzáadnak vagy eltávolítanak szubsztrátjaikhoz.
Ezek a koenzimek lehetnek NAD + / NADH pár vagy FAD / FADH2 pár. Sok aerob anyagcsere-rendszerben ezek az elektronok és a hidrogénatomok végül átkerülnek a koenzimektől az oxigénbe.
Enzimek, amelyek kifejezett „hiánya” a szubsztrát-specifitásnak, ami lehetővé teszi számukra a térhálósítási reakciók katalizálását különféle típusú polimerekben, legyenek azok fehérjék vagy szénhidrátok.
Osztályozás
Ezen enzimek nómenklatúrája és osztályozása sokszor az általuk használt fő szubsztráton és a működéshez szükséges koenzim típusán alapszik.
A Nemzetközi Biokémiai és Molekuláris Biológiai Unió Nómenklatúra Bizottságának (NC-IUBMB) ajánlásai szerint ezek az enzimek az EC 1 osztályba tartoznak, és többé-kevésbé 23 különféle típust tartalmaznak (EC1.1-EC1.23), amelyek:
- EC 1.1: amely a donorok CH-OH csoportjaira hat.
- EC 1.2: amelyek a donorok aldehid- vagy oxocsoportjára hatnak.
- EC 1.3: amelyek a donorok CH-CH csoportjaira hatnak.
- EC 1.4: amelyek a donorok CH-NH2 csoportjaira hatnak.
- EC 1.5: amelyek hatnak a donorok CH-NH csoportjaira.
- EC 1.6: amelyek a NADH-ban vagy a NADPH-ban hatnak.
- EC 1.7: amelyek más nitrogénvegyületekre hatnak donorként.
- EC 1,8: amelyek a donorok kéncsoportjaira hatnak.
- EC 1.9: amelyek a donorok heme csoportjaiban működnek.
- EC 1.10: olyan donorokra hat, mint például a difenolok és más rokon anyagok.
- EC 1.11: akceptorként hat a peroxidra.
- EC 1.12: donorként hat a hidrogénre.
- EC 1.13: amelyek egyszerű donorokra hatnak, molekuláris oxigén (oxigénázok) beépítésével.
- EC 1.14: amelyek „páros” donorokra hatnak, molekuláris oxigén beépítésével vagy csökkentésével.
- EC 1.15: amelyek a szuperoxidokra akceptorként hatnak.
- EC 1.16: oxidálják a fémionokat.
- EC 1.17: amelyek hatnak a CH vagy CH2 csoportokra.
- EC 1.18: amelyek olyan vasfehérjékre hatnak, amelyek donorként szenvednek.
- EC 1.19: csökkent donorként hat a flavodoxinre.
- EC 1.20: amelyek olyan donorokra hatnak, mint a foszfor és az arzén.
- EC 1,21: amelyek az XH + YH = XY reakcióban hatnak.
- EC 1.22: amelyek a donorok halogénjére hatnak.
- EC 1.23: amelyek csökkentik a COC-csoportokat mint elfogadókat.
- EC 1,97: egyéb oxidoreduktázok.
Ezen kategóriák mindegyike alcsoportokat foglal magában, amelyekbe az enzimeket szubsztrát preferencia szerint különítik el.
Például az oxidoreduktázok azon csoportján belül, amelyek a donorok CH-OH csoportjaira hatnak, vannak olyanok, akik inkább az NAD + vagy a NADP + mint akceptorok, míg mások citokrómok, oxigén, kén stb.
Szerkezet
Mivel az oxidoreduktázok csoportja rendkívül sokrétű, meglehetősen nehéz meghatározni egy meghatározott szerkezeti jellemzőt. Szerkezete nemcsak enzimektől függ enzimeken, hanem fajok vagy élőlények csoportjai között is, sőt a különféle szövetek sejtjei között is.
Egy oxidoreduktáz enzim szerkezetének bioinformációs modellje (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commons segítségével)
A piruvát-dehidrogenáz enzim például egy komplex, amely három egymást követő módon kapcsolt katalitikus alegységből áll, nevezetesen az E1 alegységből (piruvát dehidrogenáz), az E2 alegységből (dihidrolipoamid-acetil-transzferáz) és az E3 alegységből (dihidrolipoamid-dehidrogenáz).
Mindegyik alegység viszont egynél több azonos típusú vagy különféle típusú protein-monomerből állhat, azaz lehet homodimer (azok, amelyekben csak két azonos monomer van), heterotrimer (azok, amelyekben három monomer van) különböző) és így tovább.
Általában azonban enzimek, amelyek alfa-heliklikákból és β-hajtogatott lemezekből állnak, különféle módon elrendezve, különféle típusú intra- és intermolekuláris kölcsönhatásokkal.
Jellemzők
Az oxidoreduktáz enzimek az oxidáció-redukciós reakciókat katalizálják a bioszféra összes élőlényének szinte minden sejtjében. Ezek a reakciók általában visszafordíthatók, amelyek során megváltozik egy vagy több atom oxidációs állapota ugyanazon a molekulán belül.
Az oxidoreduktázoknak általában két szubsztrátumra van szükségük, az egyik hidrogén vagy elektron donorként működik (az oxidációhoz), a másik pedig hidrogén vagy elektron akceptorként működik (a redukcióhoz).
Ezek az enzimek rendkívül fontosak számos biológiai folyamat során, különféle típusú sejtekben és szervezetekben.
Működnek például a melanin (az emberi bőr sejtjeiben képződő pigment) szintézisében, a lignin (növényi sejtek szerkezeti vegyülete) képződésében és lebomlásában, a hajtogatásban fehérje stb.
Iparban használják egyes élelmiszerek textúrájának módosítására, ezekre példa a peroxidázok, a glükóz-oxidázok és mások.
Ezen túlmenően a csoport legszembetűnőbb enzimei azok, amelyek elektronikus transzporterekként vesznek részt a mitokondriális membrán, a kloroplasztok és a baktériumok belső plazmamembránjának transzmembrán fehérjéként.
Példák oxidoreduktázokra
Számos példa található az oxidoreduktáz enzimekre a természetben és az iparban. Ezek az enzimek, amint azt tárgyaltuk, rendkívül fontos funkciókkal rendelkeznek a sejtek működése szempontjából, és így az élet önmagában is szempontjából.
Az oxidoreduktázok nem csak a peroxidázok, lakkázok, glükóz-oxidázok vagy alkoholdehidrogenázok enzimeket tartalmazzák; Emellett olyan fontos komplexeket is kombinálnak, mint a gliceráldehid-3-foszfát-dehidrogenáz enzim vagy a piruvát-dehidrogenáz komplex stb., Amelyek a glükóz katabolizmus szempontjából nélkülözhetetlenek.
Ez magában foglalja a baktériumok belső mitokondriális membránjában vagy a belső membránban levő elektronszállító komplex összes enzimét, hasonlóan a növényi organizmusok kloroplasztjaiban található néhány enzimhez.
peroxidázoknál
A peroxidázok nagyon különféle enzimek, és hidrogén-peroxidot használnak elektron-elfogadó anyagként számos szubsztrát - többek között fenolok, aminok vagy tiolok - oxidációjának katalizálására. Reakcióikban redukálják a hidrogén-peroxidot víz előállítására.
Ipari szempontból nagyon fontosak, a torma-peroxidáz a legfontosabb és a legjobban tanulmányozott.
Biológiai szempontból a peroxidázok fontosak a reaktív oxigénvegyületek eltávolításában, amelyek jelentős károsodást okozhatnak a sejtekben.
Irodalom
- Encyclopaedia Britannica. (2019). Visszakeresve 2019. december 26-án, a www.britannica.com webhelyről
- Ercili-Cura, D., Huppertz, T. és Kelly, AL (2015). Tejtermékek szerkezetének enzimatikus módosítása. Az élelmiszer textúra módosítása című részben (71-97. Oldal). Woodhead Publishing.
- Mathews, CK, Van Holde, KE és Ahern, KG (2000). Biokémia. Hozzá. Wesley Longman, San Francisco.
- Nelson, DL, Lehninger, AL, és Cox, MM (2008). A biokémia Lehninger alapelvei. Macmillan.
- A Biokémiai és Molekuláris Biológiai Nemzetközi Unió (NC-IUBMB) Nómenklatúra Bizottsága. (2019). Vissza a következőhöz: www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
- Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W. és Jordan, F. (2014). A piruvát dehidrogenáz komplexek: szerkezet-alapú funkció és szabályozás. Journal of Biological Chemistry, 289 (24), 16615-16623.