OXYHEMOGLOBIN: JELLEMZŐK, SZERKEZET ÉS KÖTŐDÉSI GÖRBE - BIOLÓGIA - 2025

Vagy a xihemoglobin az a név, amelyet a hemoglobin kap, amikor oxigénhez kötődik. A hemoglobin egy olyan vörösvértestekben található protein, amelynek fő feladata az oxigén szállítása a tüdőből a szövetekbe.

Az első élőlények egysejtűek voltak, és folyékony környezetben éltek, amelyből táplálkoztak, és amelyekből eltávolítják a hulladékukat, akárcsak a mai élő szervezetek. Ilyen körülmények között ezeket a folyamatokat egyszerű diffúziós mechanizmusokkal érik el, mivel a sejtfal szorosan érintkezésbe kerül a tápláló közeggel.

Oxyhemoglobin disszociációs görbe (Forrás: Ratznium az angol WikipediaKésőbbi verzióit az Aaronsharpe töltötte fel az en.wikipedia oldalán. Via Wikimedia Commons segítségével)

Az egyre komplexebb többsejtű organizmusok kifejlődése azt jelentette, hogy a belső sejtek jelentősen elmozdultak a környezettől, így a diffúziós mechanizmusok, mint az egyetlen ellátási forrás, nem váltak elegendővé.

Ezért speciális rendszereket fejlesztettek ki tápanyagok és gázok, például emésztőrendszer és légzőrendszer előállítására, valamint szállító mechanizmusokat, amelyek ezeket a tápanyagokat és gázokat közelebb hozzák a sejthez: a szív- és érrendszerhez.

Az ATP-molekulák formájában történő energiatermeléshez a sejteknek oxigénre van szükségük. Mivel az ATP nem tárolható, folyamatosan szintetizálni kell, ami a sejtek folyamatos oxigénigényét jelenti.

A hemoglobin evolúciós szempontból gázszállítóként alakult ki, amely "megoldotta" az oxigénnek a környezetből a sejtbe történő szállításának problémáját.

Jellemzők és felépítés

Az oxihemoglobin tulajdonságainak és szerkezetének megvitatásához a hemoglobinra kell hivatkozni, mivel az oxihemoglobin nem más, mint az oxigénhez kötött hemoglobin. Ezért a továbbiakban leírjuk a molekula együttes tulajdonságait a szóban forgó gáz jelenlétében vagy sem.

Mire szolgál a hemoglobin?

Hemoglobinra van szükség ahhoz, hogy az oxigént a szövetekbe szállítsák olyan mennyiségben és sebességgel, amennyire ez indokolt, mivel az oxigén oldékonysága a vérben olyan alacsony, hogy diffúzió útján történő szállítása nem elegendő a szöveti szükségletek kielégítéséhez.

Milyen a hemoglobin molekula?

A hemoglobin egy tetramer protein (négy alegységgel rendelkezik), gömb alakú és 64 kDa molekulatömegű.

Négy alegysége egyetlen funkcionális egységet alkot, ahol mindegyik kölcsönösen befolyásolja a másikot. Mindegyik alegység polipeptidláncból, globinből és egy protéziscsoportból, a hem vagy "heme" csoportból áll, amely kofaktorként működik, és nem aminosavakból áll; vagyis a természetben nem fehérje.

A globint kétféle formában lehet megtalálni: alfa globin és béta globin. A hemoglobin-tetramer egy pár alfa globin láncból (141 aminosavból) és egy pár béta globin láncból (146 aminosavból) áll.

A négy polipeptidlánc mindegyike egy olyan hemcsoporthoz kapcsolódik, amelynek közepén vas-atom vases helyzetben van (Fe2 +).

Milyen a heme csoport?

A hemcsoport egy porfirin gyűrű, amely négy pirrol gyűrűből áll (heterociklusos aromás vegyületek, amelyek képletében C4H5N) metilhidakkal összekapcsolva. A középen lévő vasfém állapotban lévő vas koordinált nitrogénkötések útján kapcsolódik a szerkezethez.

Minden hem csoport kötődik egy oxigén molekulához, tehát minden hemoglobin molekula csak 4 gáz molekulát képes megkötni.

Az emberi test körülbelül 2,5 x 1013 eritrocitát tartalmaz, amelyek a vérsejtek, amelyek előállítják és szállítják a hemoglobint. Minden vörösvértesten körülbelül 280 millió hemoglobin molekula van, így több mint 1 milliárd oxigén molekulát hordozhat.

Hogyan képződik az oxihemoglobin?

Az oxihemoglobin képződik az oxigénatom egyesülésekor a vas-atomhoz minden olyan vas-atomhoz, amely a hemoglobin molekula minden egyes hem csoportjában megtalálható.

Az oxihemoglobin kifejezés az oxigénnel kezelt és nem kémiailag oxidált hemoglobinra utal, mivel az oxigénnel való kombinációval nem veszíti el az elektronot, és a vas vases állapotban marad.

Az oxigénezés megváltoztatja a molekula kvaterner szerkezetét, vagyis olyan konformációt, amely átvihető a gloin láncokból a hem csoportba és fordítva.

Mekkora az oxigénmennyiség maximális mennyisége, amelyet a hemoglobin képes szállítani?

A hemoglobin legfeljebb négy oxigénmolekulát kötődik szerkezetében. Ha az ideális gázok moláris térfogata 22,4 L / mol, akkor egy mol hemoglobin (64 500 g) 89,6 liter oxigénnel (4 mol O2 x 22,4 l / mol) kötődik.

Tehát minden gramm hemoglobinnak 1,39 ml O2-vel kötődnie kell, hogy 100% -ban telített legyen (89,6L / 64500 g x (1000 ml / L)).

A gyakorlatban a vérvizsgálatok valamivel alacsonyabb eredményeket adnak, mivel kevés methemoglobin (oxidált hemoglobin) és karboxihemoglobin (hemoglobin + szén-monoxid (CO)) vannak, amelyek nem tudják megkötni az oxigént.

Ezt figyelembe véve a „Hüfner” szabály kimondja, hogy a vérben 1 g hemoglobin maximális kapacitása az oxigén megkötésének 1,34 ml.

Oxyhemoglobin kötési görbe

A hemoglobinmolekulához kötődő oxigénmolekulák száma az oxigén vagy a PO2 parciális nyomásától függ. Oxigén hiányában a hemoglobin deoxigenizálódik, de a PO2 növekedésével nő a hemoglobinhoz kötődő oxigének száma.

Az oxigén hemoglobinhoz történő kötésének folyamata az oxigén parciális nyomásától függően. Ábrázoláskor az eredményt "oxihemoglobin-görbe" -nek nevezzük, és jellegzetes 'S' vagy szigmoid alakú.

A PO2-től függően a hemoglobin kevésbé vagy jobban képes felszabadítani vagy "leadni" az általa hordozott oxigént, valamint meg lehet terhelni.

Például a 10 és 60 Hgmm nyomás közötti tartományban a görbe legmélyebb részét kapjuk. Ebben a helyzetben a hemoglobin könnyen felszabadíthat nagy mennyiségű O2-t. Ezt az állapotot érik el a szövetek.

Ha a PO2 90–100 Hgmm (12–13 kPa), a hemoglobin szinte 100% -ban telített O2-vel; és ha az artériás PO2 60 Hgmm (8 kPa), az O2 telítettsége továbbra is 90%.

A tüdőben ezek az uralkodó körülmények (nyomás 60 és 100 Hgmm között), és ez lehetővé teszi az eritrocitákban levő hemoglobin molekulák oxigénnel való feltöltését.

Ez a szigmoid forma, amely felveszi az oxihemoglobin görbét, biztosítja, hogy ez a fehérje kiváló tüdőtöltőként, nagyon hatékony transzporterként az artériás vérben és kiváló O2 donorként a szövetekben, arányban a helyi anyagcserével. vagyis igény szerint.

Irodalom

1. Fox, SI (2006). Humán fiziológia 9. kiadás (501-502. Oldal). McGraw-Hill sajtó, New York, USA.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA és Rodwell, VW (2014). Harper illusztrált biokémiája. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biokémia (1989). Burlington, Észak-Karolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Physiology. (3. kiadás) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Az orvosi gyakorlat élettani alapjai. Williams és Wilkins