A FEHÉRJÉK HARMADLAGOS SZERKEZETE: FŐBB JELLEMZŐK - BIOLÓGIA - 2025

A fehérjék harmadlagos szerkezete az a háromdimenziós konformáció, amelyet a polipeptidláncok megszereznek, amikor magukra hajlanak. Ez a konformáció a polipeptid aminosav-oldalláncai közötti kölcsönhatások révén lép fel. Az oldalláncok kölcsönhatásba léphetnek, függetlenül attól, hogy a fehérjéken milyen pozícióban vannak.

Mivel ez az R csoportok közötti kölcsönhatásoktól függ, a tercier struktúra a lánc nem ismétlődő aspektusait mutatja, mivel ezek a csoportok minden aminosav-csoportonként különböznek. A másodlagos szerkezet másrészt a karboxil- és aminocsoportoktól függ, amelyek az összes aminosavban vannak jelen.

A protein-kináz foszfatáz tercier szerkezete, szekunder struktúrákkal alfa-hélixben és bétalapban. Felvétel és szerkesztés: A2-33. Alejandro Porto módosította..

Egyes szerzők szerint a rostos fehérjék egyszerű harmadlagos szerkezetűek, ám mások ugyanakkor rámutattak, hogy ez a szerkezet a globális fehérjékre jellemző.

Rostos fehérjék

A rostos fehérjékben a polipeptidláncok hosszú szálak vagy hosszú lapok formájában vannak elrendezve; általában egy típusú másodlagos szerkezetből állnak. Ez a másodlagos szerkezet a legtöbb esetben fontosabb, mint a harmadlagos szerkezet a fehérje alakjának meghatározásában.

Biológiai funkciója strukturális, és erőt és / vagy rugalmasságot biztosít a szerveknek és struktúráknak, ahol megtalálhatók, miközben azokat együtt tartja. Az összes rostos fehérje vízben nem oldódik, mivel nagy mennyiségű hidrofób aminosav maradékot tartalmaznak.

Ezek között a rostos fehérjék között vannak a keratinok és a kollagén. Az előzőek a kötőszövetekben és olyan szerkezetekben találhatók, mint a szőrszálak, körmök (α-keratinok), pikkelyek és tollak (β-keratinok). A kollagén, többek között, a csontokban, az inakban és a bőrben található.

α-keratint

Ezek a fehérjék az úgynevezett közbenső filamentumfehérjék részei, amelyek fontos szerepet játszanak a többsejtű organizmusok citoszkeletonjában. Ezenkívül a haj, a köröm, a gyapjú, a szarvak, a paták, és az állatok bőrének egyik fő alkotóeleme.

A molekula szerkezete α-hélix. Az a-keratin két szálja párhuzamosan helyezhető el, és egymásba tekerhető, hidrofób R csoportjuk kölcsönhatásba lépve. Ily módon egy szuperhéj szerkezet vagy bal oldali tekercselésű gömb jön létre.

Az α-keratin tercier szerkezete egyszerű, és az α-hélix másodlagos szerkezete uralja. Másrészt a kvaterner szerkezet is jelen van, mivel két molekula részt vesz a szuperhelikális struktúrában, amelyek nem-kovalens kötések révén kölcsönhatásba lépnek.

β-keratint

Az elsődleges szerkezet hasonló az α-keratineké, de másodlagos szerkezetükben a β lemezek dominálnak. Ezek a hüllők és a madártoll fő alkotóelemei.

A kollagén

Ez a fehérje egyes állatok teljes fehérje tömegének több mint 30% -át teheti ki. A porcban, a csontokban, az inakban, a szaruhártyában és a bőrben található, többek között a szövetekben.

A kollagén másodlagos szerkezete egyedülálló, egy balkezes spirál képviseli, amelynek minden fordulata 3,3 aminosav maradékkal rendelkezik. Három bal oldali spirális lánc (α lánc) körbekerül egymással, és így egy jobbkezes szuperhullott molekula van, amelyet egyes szerzők tropocollagennek hívnak.

A tropokollagén molekulák olyan kollagén rostot alkotnak, amely nagy szilárdságú, jobb, mint az acélé és összehasonlítható a nagy szilárdságú rézéé.

Egyéb rostos fehérjék

Más típusú rostos fehérjék a fibroin és az elasztin. Az első β-lemezekből áll, amelyek főként glicint, alanint és szerint tartalmaznak.

Ezen aminosavak oldallánca kicsi, tehát szorosan csomagolhatók. Az eredmény egy szál, amely nagyon ellenálló és nagyon kevéssé nyújtható.

Az elasztinban a valin helyettesíti a szerint a fő alkotó aminosavak között. A fibrointól eltérően az elasztin nagyon nyújtható, ezért neve is. A molekula felépítésében a lizin is működik, amely keresztkötésekben részt vehet, amelyek lehetővé teszik, hogy az elasztin visszanyerje alakját, amikor a feszültség megszűnik.

Globularis fehérjék

A rostos fehérjék - a rostos proteinekkel ellentétben - oldhatók és általában többféle másodlagos szerkezettel rendelkeznek. Ezekben azonban a háromdimenziós konformációk, amelyeket magukra hajtogatáskor szereznek, fontosabbak (harmadlagos szerkezet).

Ezek a háromdimenziós konformációk mindegyik fehérjére specifikus biológiai aktivitást biztosítanak. Ezen fehérjék fő funkciója szabályozó, mint az enzimek esetén.

A globuláris fehérjék tercier struktúrájának jellemzői

A globularis fehérjék tercier szerkezete néhány fontos jellemzővel rendelkezik:

- A gömbfehérjék kompaktok a polipeptidlánc hajtogatása révén.

- A polipeptidláncok primer szerkezetében levő távoli aminosavmaradékok közel vannak egymáshoz, és képesek kölcsönhatásba lépni egymással a hajtogatás miatt.

- A nagyobb globuláris fehérjéknek (több mint 200 aminosavnak) több kompakt szegmense lehet, függetlenek egymástól és bizonyos funkciókkal, és ezeket a szegmenseket mindegyiknek doménnek nevezzük. Egy domén 50-350 aminosavmaradékot tartalmazhat.

A mioglobin tercier struktúrája. Felvétel és szerkesztés: Thomas Splettstoesser. Alejandro Porto módosította..

A globuláris fehérjék hajtogatásának általános szabályai

Amint arra már rámutattunk, a fehérjék bizonyos hajtogatási formákat mutatnak, amelyek szintén különleges tulajdonságokat adnak nekik. Ez a hajtogatás nem véletlenszerű, és mind az elsődleges, mind a másodlagos szerkezet, valamint a nem kovalens kölcsönhatások egyaránt támogatják, és a hajtogatásra vonatkozóan vannak bizonyos fizikai korlátozások, amelyekre néhány szabályt megfogalmaztak:

- Az összes globális proteinnek megoszlási mintázata van, a hidrofób R csoportok a molekula belseje felé irányulnak, és a külső réteg hidrofil maradékai. Ehhez legalább két réteg másodlagos szerkezet szükséges. A β-α-β hurok és az α-α csúcs biztosítja ezt a két réteget.

- A β lapok általában balkezes hengerelt formában vannak elrendezve.

- Egy polipeptidláncban különböző fordulások fordulhatnak elő, hogy az egyik szekunder struktúrából a másikba mozogjanak, például a β vagy γ fordulók, amelyek négy vagy kevesebb aminosavmaradékkal megfordíthatják a lánc irányát.

- A földgömbfehérjéknek α-hélek, β-lapok, fordulók és szabálytalanul felépített szegmensek vannak.

Fehérje denaturáció

Ha egy fehérje elveszíti natív (természetes) háromdimenziós szerkezetét, akkor elveszíti biológiai aktivitását és sajátos tulajdonságainak nagy részét. Ezt a folyamatot denaturáció néven ismerték.

Denaturáció akkor fordulhat elő, amikor a természetes környezeti feltételek megváltoznak, például a hőmérséklet vagy a pH változásával. Sok fehérjében a folyamat visszafordíthatatlan; mások azonban spontán visszanyerhetik természetes szerkezetüket, ha a normál környezeti feltételeket helyreállítják.

Irodalom

1. CK Mathews, KE van Holde és KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. kiadás. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner és VW Rodwell (1996). Harper biokémia. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko és L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. kiadás. WH Freeman és társaság.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith és J. Hardin (2006). 6. kiadás. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biokémia. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee és JR McKee (2003). Biokémia: Az élet molekuláris alapja. 3. kiadás. A McGraw-HiII Companies, Inc.