GLOBIN: JELLEMZŐK, FELÉPÍTÉS, FUNKCIÓ ÉS VÁLTOZÁSOK - BIOLÓGIA - 2025

A globin gömbös vagy gömb alakú fehérjetartalmú szerkezet, tehát ennek neve is. Ez a szerkezet tercier típusú és bonyolult, mivel az aminosavak lánca összecsukódik és így képezi a gömbfehérjét. A globin láncok több típusa létezik, és ezeket görög betűkkel osztályozták: alfa, béta, delta, gamma, epsilon és a zeta lánc globin.

A fehérje elsődleges szerkezetét alkotó aminosavak attól függően, hogy melyik fajhoz tartoznak (ember vagy állat). Ugyanazon fajon belül is vannak eltérések a szervezet jelenlegi életállapota szerint (embrionális, magzati vagy születés utáni élet).

Különböző szerkezetek, amelyek összetételében globint tartalmaznak. Források: Wikipedia.com/BiancaDescals / Az eredeti feltöltő ProteinBoxBot volt az angol Wikipedia-ban. /Wikipedia.com

A különféle globin láncok szintézisére szolgáló genetikai információ a különböző kromoszómákban található. Például az alfa-lánc globinok a 16. kromoszómán találhatók, míg a béta, delta, gamma és epsilon globinok genetikai információi a 11. kromoszómán találhatók.

jellemzők

A globin a test fontos szerkezeteinek része, például a legfontosabbak: hemoglobin és myoglobin.

A hemoglobin négy globin láncot (alfa 1 és alfa 2) és (béta 1 és béta 2) tartalmaz. Minden globinnek van egy redőse, ahol megvédi a hem csoportot.

Másrészt, van myoglobin. Ennek szerkezete kevésbé összetett, mint a hemoglobiné. Ez egy másodlagosan elrendezett egyetlen csík globális polipeptidjét mutatja be.

A közelmúltig azt hitték, hogy ezek az egyetlen olyan anyagok, amelyek magasabb lényekben globint tartalmaztak, de manapság ismert, hogy még két másiknak van globinja a citoglobinban és a neuroglobinban.

A citoglobin megtalálható a legtöbb szövetben, különösen megtalálható a kötőszövetekben, valamint a retinában is.

A neuroglobin viszont inkább az idegszövetet részesíti előnyben, ezért a neve is. Neuroglobint találtak az agy idegsejtjeiben, amelyek az agykéreg szintjén helyezkednek el, valamint más helyekben, például a talamuszban, a hipotalamuszban, a hippokampuszban és a kisagyban.

Ez azonban nem az egyetlen hely, mivel az idegrendszeren kívül a hasnyálmirigy Langerhans szigetein és a retina területén található.

Szerkezet

A görög ábécé betűinek 6 különféle típusa van: alfa (α), béta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) és zeta (ζ). Ezek a láncok a globin családhoz tartoznak, de különböznek egymástól az aminosavak számában.

Ezeknek a polipeptideknek primer, szekunder és tercier szerkezete van. Az aminosavak egylánca képviseli az elsődleges szerkezetet. Amikor a láncot spirálissá vagy spiráldá tekercselik, ezek alkotják a másodlagos szerkezetet.

Ha ez a szerkezet többször meghajlik önmagán, akkor egy globális struktúrát képez, amely megfelel a harmadlagos szerkezetnek.

Hasonlóképpen, csak akkor szerezhetik meg a kvaterner formát, ha 4 globin molekulát vagy láncot tercier formában kombinálnak.

Így fordul elő a hemoglobin komplex struktúrájában. A myoglobinban azonban más. Ebben az esetben a globin monomerként jelenik meg, vagyis egyetlen peptidlánccal rendelkezik, amely redőkben van elrendezve, és 8 helikelt hoz létre (másodlagos szerkezet).

Mind a hemoglobin, mind a myoglobin komplex szerkezetükben hemcsoportot hordoz.

Hemoglobin

Ebben a molekulában 2 alfa globin lánc és 2 béta lánc kötődik. Így vannak tökéletesen összekapcsolva, hogy a heme csoportot, valamint a vasat a középpontban helyezzék el.

Ezen struktúrák között gyenge kötések és erős kötések vannak. 19 aminosav vesz részt a gyenge uniókban, és az unió az alábbiak szerint alakul ki: az alfa 1 lánc csatlakozik a béta 2 lánchoz, és az alfa 2 lánc csatlakozik a béta 1 lánchoz.

Eközben 35 aminosav vesz részt az erős uniókban és az egyesülő láncok a következők: az alfa 1 lánc csatlakozik a béta 1 lánchoz és az alfa 2 lánc csatlakozik a béta 2 lánchoz.

Az alfa 1 és alfa 2, béta 1 és béta 2 láncok elhelyezkedése a hemoglobin szerkezetében. Forrás: Az OpenStax College szerkesztett képe (spanyolul lefordítva)

myoglobin

A globális fehérjecsoport szintén jelen van a mioglobinban, de ebben az esetben van egyetlen peptidlánc, amely 153 aminosavból áll. Térbeli elrendezése másodlagos és 8 alfa-hélixel rendelkezik.

Ez a fehérjeszerkezet stratégiailag a hidrofób aminosavakat helyezi a szerkezet belseje felé, míg a hidrofil vagy poláris aminosavak a külső felé.

Ez a kialakítás tökéletes a heme-csoport befogadására (hidrofób rész). Ezt a proteinhez nem kovalens kötések kötik.

Cytoglobin

2001-ben fedezték fel, és azt állítják, hogy egyfajta hemoglobin, de különbözik abban, hogy hexakordinált, míg a hemoglobin és myoglobin pentakoordinált. Ennek köze van ahhoz a helyzethez, hogy a hisztidin aminosav megközelíti a hem csoportot.

Neuroglobin

A neuroglobin egy monomer, amely 150 aminosavat tartalmaz, ezért nagyon hasonlít a mioglobinhoz. A neuroglobin szerkezete 21-25%, hasonló a mioglobinhoz és a hemoglobinhoz.

Jellemzők

Mivel a globin nem csupán a testben található meg, hanem bizonyos struktúrák részeként említik azokat a funkciókat, amelyeket mindegyikük ellát:

Hemoglobin

A vörösvértestekben található. Feladata az oxigénnek a tüdőből a szövetekbe történő rögzítése és szállítása. Emellett tisztítja a szén-dioxid testét is, ellentétes módon.

myoglobin

A globinben található hemcsoport funkciója az oxigénmolekulák tárolása a szívizom és a vázizom oxigénellátására.

Cytoglobin

Úgy gondolják, hogy ez a protein képes befolyásolni a szövetek hipoxiás és oxidatív stressz állapotának védelmét. Azt is gondolják, hogy képes artériás oxigént szállítani az agyba.

Neuroglobin

Úgy gondolják, hogy a neuroglobin képes oxigént, szén- monoxidot és nitrogén-monoxidot megkötni.

A neuroglobin funkciója azonban még nem ismeretes bizonyossággal, de úgy gondolják, hogy kapcsolódik a hipoxia és az agyi ischaemia szabályozásához. Különösen neuroprotektívként működne.

Mivel a neuroglobin szerkezete hasonló a hemoglobin és a myoglobin szerkezetéhez, feltételezik, hogy neuronális szinten is részt vehet az oxigénellátásban. Úgy gondolják továbbá, hogy kiküszöböli a szabad gyököket és a nitrogént, amelyek a légzési láncban képződnek.

A nitrogén-monoxidhoz viszonyítva azt gondolják, hogy kiküszöböli azt, ha az oxigén normális, és hipoxiás folyamatok során előállítja az NO _2-ból.

változtatások

Az alfa- és béta-globin láncokat a 16. és a 11. kromoszómán található különböző gének kódolják.

A hemoglobin S-vel (sarló- vagy sarlósejtes vérszegénység) szenvedő betegekben a béta-globin lánca hibás. A hiba nitrogénbázisok helyettesítéséből áll, az érintett gén 20. számú nukleotidszintjén, ahol az adenin megváltozik egy timinnal szemben.

Gén mutációja β ^s 11-es kromoszóma különböző okok haplotípusok úgynevezett globin: Szenegál, Kamerun, Benin, bantu vagy CAR és az ázsiai vagy arab-indiai.

A sarlósejtes vérszegénységben szenvedő betegek haplotípusának ismerete epidemiológiai szempontból fontos, mivel ez lehetővé teszi a különböző haplotípusok eloszlásának megismerését, de ez az információ fontos információkat is szolgáltat a betegség előrejelzésének megismeréséhez.

Például: a Bantu haplotípus ismert, hogy súlyosabb, míg a Szenegál és az ázsiai típus enyhébb.

Az egyik haplotípus és a másik közötti különbség a hemoglobin F mennyiségében rejlik. Minél nagyobb a hemoglobin F százaléka és annál alacsonyabb a hemoglobin S, annál jobb a prognózis. Minél alacsonyabb a hemoglobin F mennyisége és minél magasabb a hemoglobin S, annál rosszabb a prognózis.

Ezeket a mutációkat autoszomálisan öröklik, a hemoglobin S mutációval együtt.

Irodalom

1. Globinból. Wikipédia, a szabad enciklopédia. 2018. október 19., 13:44 UTC. 2019. július 11., 17:26, wikipedia.org
2. „Mioglobin”. Wikipédia, a szabad enciklopédia. 2019. július 7., 21:16 UTC. 2019. július 11., 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. A béta-globin gén Haplotípusai a hemoglobin S hordozóiban Kolumbiában. Biomédica 2012; 32: 103-111. Elérhető a scielo.org oldalon
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: a globin család új tagja. Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Elérhető a következő címen: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipédia, a szabad enciklopédia. 2017. szeptember 1., 17:26 UTC. 2019. július 12., 00:28 wikipedia.org