MYOFIBRILLOK: JELLEMZŐK, SZERKEZET, ÖSSZETÉTEL, FUNKCIÓK - BIOLÓGIA - 2025

A myofibrillok az izomsejtek szerkezeti egységei, más néven izomrostok. Nagyon bőségesek, párhuzamosan vannak elrendezve, és ezeknek a sejteknek a citoszolja ágyazódik be.

A csíkos izomsejtek vagy rostok nagyon hosszú sejtek, amelyek hossza legfeljebb 15 cm és átmérője 10–100 μm. Plazmamembránját szarkolemma néven, citoszolját szarkoplazma néven ismerték.

Az ember izomzatának ábrája (Forrás: Deglr6328 ~ commonswiki, a Wikimedia Commons-n keresztül)

Ezekben a sejtekben a myofibrillumokon kívül számos mag és mitokondrium is ismert, mint szarkozomák, valamint egy kiemelkedő endoplazmatikus retikulum, a szarkoplazmatikus retikulum néven ismert.

A myofibrileket a gerinces állatok izmainak "összehúzódó elemeinek" tekintik. Különböző típusú fehérjékből állnak, amelyek biztosítják számukra a rugalmasságot és a visszahúzódást. Ezenkívül fontos részét képezik az izomrostok szarkoplazmájának.

Az izomrostok közötti különbségek

Az izomrostok két típusa létezik: szalagos és sima rostok, amelyek mindegyikének anatómiai eloszlása ​​és sajátos funkciója van. A myofibrillok különösen fontosak és nyilvánvalóak a vázizomot alkotó szalagos izomrostokban.

A szálakkal ellátott szálak mikroszkóp alatt nézve megismétlik a keresztirányú sávok mintázatát, és kapcsolódnak a vázizmokhoz és a szívizmok egy részéhez.

A sima szálak ezzel szemben nem mutatják ugyanazt a mintát a mikroszkóp alatt, és megtalálhatók az érrendszer és az emésztőrendszer (és az összes zsigerek) jellegzetes izmain.

Általános tulajdonságok

A myofibrillok kétféle összehúzódó szálat tartalmaznak (más néven myofilaments), amelyek viszont a miozin és aktin rostos fehérjékből állnak, amelyeket később ismertetünk.

A myofibrillák grafikus ábrázolása a vázizomban (Forrás: módosítva a BruceBlaus-tól a Wikimedia Commons segítségével)

Különböző kutatók megállapították, hogy a myofibrillok összehúzódó fehérjéinek felezési ideje 5 nap és 2 hét között van, tehát az izom rendkívül dinamikus szövet, nemcsak összehúzódás szempontjából, hanem szintézis és megújulás szempontjából is. szerkezeti elemei.

Az izomsejtekben vagy rostokban lévő egyes myofibrillák funkcionális egységeit szarkomerének nevezik, és azokat egy olyan zóna határolja, amelyet "Z-sáv vagy vonal" -nak neveznek, ahonnan az aktin myofilek párhuzamos sorrendben terjednek.

Mivel a myofibrillák a szarkoplazma jelentős részét foglalják el, ezek a rostos struktúrák korlátozzák azon sejtekmagjainak elhelyezkedését, amelyekhez tartoznak, a sejtek perifériája felé, a sarcolemma közelében.

Egyes emberi patológiák a sejtmagoknak a myofibrilláris kötegek belseje felé történő elmozdulásával kapcsolatosak, és ezeket centrum-nukleáris myopathiáknak nevezik.

Myofibrillumok kialakulása vagy "myofibrillogenesis"

Az első myofibrillákat az embrionális vázizom fejlődésének ideje alatt állítják össze.

A szarkométereket alkotó fehérjék (a miofibrillák funkcionális egységei) kezdetben néhány "premiofibrill" végétől és oldalaitól igazodnak, amelyek aktinszálakból és a nem-izom-II miozin II kis részeiből és a specifikus α-aktinból állnak az izom.

Amint ez bekövetkezik, az α-aktin szív- és csontváz izoformáit kódoló gének különböző arányban fejeződnek ki az izomrostokban. Először az expresszált szívizoformák mennyisége nagyobb, majd ez a csontváz felé változik.

A premiofibrillák kialakulása után a kialakuló myofibrillák a premiofibrillumok kialakulásának zóna mögé válik össze, és ezekben kimutatható az izom miozin II formája.

Ezen a ponton a miozin filamentumok igazodnak és komplexek más specifikus miozin-kötő fehérjékkel, mint az aktin filamentumok esetében is.

Felépítés és összetétel

Mint egy pillanattal ezelőtt említésre került, a myofibrillok összehúzódó fehérje myofilaments-ből állnak: aktinból és myosin-ból, amelyeket vékony és vastag myofilumoknak is neveznek. Ezek a fénymikroszkóp alatt láthatók.

- Vékony izomszálak

A miofibrillák vékony szálait az aktin fehérje fonál formájában (aktin F) alkotja, amely a globuláris formájú polimer (aktin G), kisebb méretű.

A G-aktin (F-aktin) fonálszálai kettős szálat alkotnak, amely spirálissá válik. Ezeknek a monomereknek a tömege több vagy kevesebb, mint 40 kDa, és képesek a miozin kötésére bizonyos helyeken.

Ezeknek a szálaknak az átmérője körülbelül 7 nm, és az I. sávnak és az A sávnak nevezett két terület között futnak. Az A sávban ezek a szálak a vastag szálak körül helyezkednek el, másodlagos hatszögletű elrendezésben.

Pontosabban, mindegyik vékony szálat szimmetrikusan elválasztják három vastag szálaktól, és mindegyik vastag szálat hat vékony szálak veszik körül.

A vékony és vastag szálak kölcsönhatásba lépnek egymással olyan „kereszthidakon”, amelyek a vastag szálakból kinyúlnak és megjelennek a myofibrill szerkezetében, 14 nm-es közeli távolságok között.

A myofibrillákat alkotó myofilumok sematikus ábrázolása és keresztmetszete (Forrás: Kamran Maqsood 93 a Wikimedia Commons segítségével)

Az aktin szálak és más kapcsolódó fehérjék a Z vonalak "szélein" nyúlnak át, és átfedik a miozin szálakat az egyes szarkomerek központja felé.

- Vastag izomszálak

A vastag szálak a miozin II fehérje polimerjei (mindegyik 510 kDa), és az "A sávok" néven ismert régiók határolják őket.

A myosin myofilaments körülbelül 16 nm hosszúak, és hatszögletű elrendezésben vannak elrendezve (ha myofibrill keresztmetszete figyelhető meg).

Mindegyik miozin II filamentum sok csomagolt miozin molekulából áll, amelyek mindegyike két polipeptid láncból áll, amelyek klub alakú régiót vagy "fej" -et tartalmaznak, és amelyek "kötegekben" vannak elrendezve, hogy a szálakat képezzék.

Mindkét köteget a végükön át tartják az egyes szaromérek közepén, úgy, hogy az egyes miozinok "fejei" a Z vonal felé irányuljanak, ahol a vékony szálak kapcsolódnak.

A miozinfejek nagyon fontos funkciókat látnak el, mivel kötőhelyekkel rendelkeznek az ATP-molekulákhoz, és ezen felül izom-összehúzódásuk során képesek kereszthidakat képezni, hogy kölcsönhatásba lépjenek a vékony aktinszálakkal.

- Kapcsolódó fehérjék

Az aktinszálak "rögzítve" vagy "rögzítve" vannak az izomrostok plazmamembránjához (sarcolemma), köszönhetően a disztrofinnak nevezett másik fehérjével való kölcsönhatásnak.

Ezen felül két fontos aktint kötő fehérje, troponin és tropomyosin néven ismert, amelyek az aktin filamentumokkal együtt egy fehérjekomplexet alkotnak. Mindkét fehérje elengedhetetlen a vékony és vastag szálak közötti kölcsönhatások szabályozásához.

A Tropomyosin egy kétszálú, rostos molekula, amely asszociálódik aktin-helikellekkel, kifejezetten a két szál közötti barázdák régiójában. A troponin egy háromoldalú, globális fehérjekomplex, amely időközönként el van rendezve az aktin szálakon.

Ez az utolsó komplex kalcium-függő "kapcsolóként" működik, amely szabályozza az izomrostok összehúzódási folyamatait, ezért ez rendkívül fontos.

A gerinces állatok csíkos izomjában két másik fehérje is működik, amelyek kölcsönhatásba lépnek a vastag és vékony szálakkal, nevezetesen titin és nebulin.

A nebulinnak fontos szerepe van az aktinszálak hosszának szabályozásában, míg a titin részt vesz a miozinszálak támogatásában és rögzítésében az M vonalnak nevezett sarkomer részében.

Egyéb fehérjék

Vannak más fehérjék is, amelyek a vastag myofil szálakhoz kapcsolódnak, az úgynevezett miozin-kötő protein C és myomesin, amelyek felelősek a miozin filamentumok rögzítéséhez az M vonalon.

Jellemzők

A myofibrillák alapvető következményekkel járnak a gerinces állatok mozgási képességére.

Mivel ezeket az izomszálak rostos és összehúzódó fehérjekomplexei alkotják, ezek nélkülözhetetlenek a mozgáshoz és elmozduláshoz vezető idegi ingerekre adott válaszok végrehajtásához (a csontváz húzott izmaiban).

A vázizmok vitathatatlan dinamikus tulajdonságait - amelyek a testtömeg több mint 40% -át teszik ki - a miofibrillák adják, amelyek ugyanakkor az emberi test fehérjéinek 50–70% -át tartalmazzák.

A myofibrillok ezen izmok részeként minden funkciójában részt vesznek:

- Mechanikus: kémiai energiát mechanikai energiává alakítanak erő létrehozásához, testtartás fenntartásához, mozgások előállításához stb.

- Metabolikus: mivel az izom részt vesz az alapenergia-anyagcserében, és alapvető anyagok, például aminosavak és szénhidrátok tárolására szolgál; hozzájárul továbbá a hőtermeléshez és a fizikai tevékenységek vagy sportgyakorlatok során felhasznált energia és oxigén fogyasztásához.

Mivel a myofibrillok főleg fehérjékből állnak, tároló és felszabadító helyet képviselnek azoknak az aminosavaknak, amelyek hozzájárulnak a vércukorszint fenntartásához éhgyomor vagy éhezés során.

Ezen túlmenően az aminosavak felszabadulása ezekből az izomszerkezetekből is fontos más szövetek, például a bőr, az agy, a szív és más szervek bioszintézis-szükséglete szempontjából.

Irodalom

1. Despopoulos, A., és Silbernagl, S. (2003). A fiziológia színes atlasza (5. kiadás). New York: Thieme.
2. Friedman, AL és Goldman, YE (1996). A vázizom miofibrillák mechanikai jellemzése. Biophysical Journal, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR és Ochala, J. (2014). Vázizom: A szerkezet és a funkció rövid áttekintése. Calcif Tissue Int., 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). A myofibrillok elterjedése az izomrostok növekedése során. J. Cell Sct., 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., és Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. kiadás). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). A myofibrillok a magokat megsemmisítik. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). A myofibrillák összeszerelése és karbantartása csíkos izomban. A Kísérleti Farmakológia Kézikönyve (37. oldal). New York, USA: Springer International Publishing Svájc.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J. és Sanger, JM (2010). A myofibrillák összeállítása és dinamikája. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8. o.
9. Sobieszek, A., és Bremel, R. (1975). A gerinces sima - izom myofibrillek és az aktomiozin előállítása és tulajdonságai. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W. és Smith, F. (1963). Általános állattan (2. kiadás). London: WB Saunders Company.