A tropomyosin a három fehérje egyike, amelyek a gerinces és néhány gerinctelen izomsejt vázolt izomsejtjeinek myofibrilljeiben található vékony filamentumok részét képezik.
Elsősorban az izom-miofibrillusok aktinszálaival kapcsolatos, de vannak olyan jelentések, amelyek azt mutatják, hogy bár kisebb mértékben, a nem izomsejt citoszkeletonjában található aktinszálakkal is összefüggésben lehetnek.
A Tropomyocin atommodelle (Forrás: Spid ~ commonswiki feltételezve (szerzői jogi igények alapján. Via Wikimedia Commons)
Először 1946 és 1948 között elkülönítették és kristályosították, az előző évekhez hasonló protokollok alkalmazásával aktin és miozin, a miofilamentumok két legelterjedtebb fehérje előállítása céljából.
A vázizomsejtekben a tropomyosin a troponinnal együtt egy szabályozó protein-duó, amely kalcium „érzékelőként” működik, mivel az aktinrostokkal való gátló asszociációja megfordul, miután a kalciumionokkal kötve Belépnek a sejtekbe az összehúzódást irányító idegstimulumok hatására.
jellemzők
A gerinces sejtekben a tropomyosin mindig megtalálható az izom-myofibrillákban lévő vékony filamentumok részeként, mind a vázizomban, mind az simaizomban, ahol szabályozó funkciókat lát el.
A tudósok a tropomyosint egy aszimmetrikus fehérjeként jellemezték, amely nagyon stabil hővel szemben (hőstabil), amelynek polimerizációja úgy tűnik, hogy attól függ, hogy a közeg ionkoncentrációja ott található-e.
A rostos és spirális fehérjék nagy és komplex családjába tartozik, amelyek széles körben eloszlanak az eukarióták között. A gerinces állatokon a tropomyosineket két nagy csoportba sorolják:
- Nagy molekulatömegű (284-281 aminosav között).
- Kis molekulatömegű (245-251 aminosav között).
Valamennyi izoforma külön-külön vizsgálva számos aminosavmaradékot tartalmaz, amelyek 40-szeresét képezik. Hipotézisek szerint mindegyik aminosav "klaszter" kölcsönhatásba lép egy G-aktin monomerrel, amikor mindkét fehérje komplexet képez. a vékony szálakban.
Az emlősök legalább 20 különböző tropomyosin izoformát tartalmaznak, amelyeket négy gén kódol, amelyeket alternatív promóterek révén expresszálnak, és amelyek termékeit (mRNS) alternatív splicing ("splicing") dolgozza fel.
Ezen izoformák némelyike differenciált expresszióval rendelkezik. Sokan szövet- és stádium-specifikusak, mivel néhányuk specifikus izomszövetekben található meg, és előfordulhat, hogy csak a fejlődés egy adott időpontjában fejezik ki őket.
Szerkezet
A Tropomyosin egy dimer fehérje, amely két tekercselt alfa-polipeptid-helikéből áll, mindegyik többé-kevésbé 284 aminosavmaradékból áll, molekulatömegük közel 70 kDa, és hossza több, mint 400 nm.
Mivel több izoformája is lehet, szerkezetük két azonos vagy két különböző molekulaból állhat, így homodimer vagy heterodimer proteint képezve. Ezek különböznek abban az "erősségben", amellyel kötődnek az aktin szálakhoz.
A trópiomozin-molekulák, szintén szálak alakúak, a "horony" régiókban helyezkednek el, amelyek a G-aktin polimer láncai között vannak, amelyek a finom szálak F-aktin szálát alkotják. Egyes szerzők a két fehérje közötti asszociációt a forma "komplementaritásának" írják le.
Ennek a proteinnek a szekvenciáját ismétlődő heptapeptidek (7 aminosav) "karakterláncának" tekintjük, amelynek egyedi tulajdonságai és tulajdonságai elősegítik a szerkezetét alkotó két helik stabil csomagolását, és amelyek között a kötőhelyek kialakulnak. aktin esetében.
A tropomyosin és az aktin szálak közötti unió elsősorban elektrosztatikus kölcsönhatások révén alakul ki.
A tropomyosins N-terminális vége erősen konzervált a különböző izomizoformák között. Annyira, hogy az első kilenc maradék közül nyolc azonos az embertől a Drosophila-ig (a gyümölcslégy), és az első 20 N-terminális maradék közül 18-at megőrzi az összes gerinces.
Jellemzők
A tropi-mozin és a troponin, amint azt korábban tárgyaltuk, a gerinces állatok és néhány gerinctelen ember váz- és szívszálainak izom-összehúzódásának szabályozó duóját alkotják.
A troponin egy protein alegység, amely három alegységből áll: az egyik a kalciumra reagál és hozzá kötődik, a másik a tropomyosinhoz, a másik pedig az aktin F szálakhoz kötődik.
Mindegyik tropomyosin molekula egy troponin komplexhez van társítva, amely az előbbi mozgását szabályozza.
Amikor az izom ellazul, a tropomyosin egy speciális topológiában van, amely blokkolja az aktin miozin-kötő helyeit, megakadályozva a összehúzódást.
Amikor az izomrostokat megfelelően stimulálják, az intracelluláris kalciumkoncentráció növekszik, ami a troponinban a tropomyosinnal kapcsolatos konformációs változást idéz elő.
A troponin konformációs változása a tropomyosin konformációs változását is indukálja, amely az akt-miozin kötőhelyek "felszabadulását" eredményezi, és lehetővé teszi a myofibrillák összehúzódását.
A nem izomsejtekben, ahol megtalálható, a tropomyosin látszólag szerkezeti funkciókat lát el vagy a sejt morfológiájának és mobilitásának szabályozásában.
Tropomyosin, mint allergén
A Tropomyosint az egyik leggyakoribb allergén izomfehérjének azonosították állati eredetű élelmiszerek által okozott allergiás reakciók esetén.
Ez jelen van az izom- és nem izomsejtekben, mind a gerincesekben, mind a gerinctelenekben. Különböző tanulmányok azt mutatják, hogy a rákfélék, például a garnélarák, a rákok és a homárok által okozott allergiás reakciók epitópokat „kimutatják” immunoglobulinok segítségével a túlérzékeny allergiás betegek szérumában.
Úgy gondolják, hogy ez a fehérje keresztreakciós allergénként viselkedik, mivel például a garnélarákra allergiás betegek allergiásak más rákfélékre és puhatestűekre is, amelyek hasonló tulajdonságokkal rendelkező fehérjékkel rendelkeznek.
Irodalom
- Ayuso, GRR és Lehrer, SB (1999). Tropomyosin: gerinctelen pan-allergén. International Journal of Allergy and Immunology, 119, 247–258.
- Dominguez, R. (2011). Tropomyosin: A kapuőr szemlélete az aktinszállal feltárt. Biophysical Journal, 100 (4), 797–798.
- Farah, C. és Reinach, F. (1995). A troponin komplex és az izmok összehúzódásának szabályozása. FASEB, 9, 755–767.
- Phillips, GN, Fillers, JP, és Cohen, C. (1986). Tropomyosin kristályszerkezet és izomszabályozás. Journal of Molecular Biology, 192, 111–131.
- Ross, M., és Pawlina, W. (2006). Szövettan. Szöveg és atlasz korrelált sejt- és molekuláris biológiával (5. kiadás). Lippincott Williams & Wilkins.