A FEHÉRJÉK KVATERNER SZERKEZETE: JELLEMZŐK - BIOLÓGIA - 2026

A fehérjék kvaterner szerkezete meghatározza a nem-kovalens erők által egyesített polipeptid alegységeik térbeli kapcsolatát. A polimer fehérjékben mindegyik polipeptidláncot alegységeknek vagy protomereknek nevezzük.

A fehérjék egy (monomer), kettő (dimer), több (oligomer) vagy sok (polimer) protomerből állhatnak. Ezeknek a protomereknek hasonló vagy nagyon eltérő molekuláris szerkezete lehet. Az első esetben homotípusos fehérjéknek, második esetben heterotípusosnak mondják őket.

Példa egy proliferáló sejtmag-antigénfehérje kvaterner szerkezetére. Felvétel és szerkesztés: Thomas Shafee.

A tudományos jelölésben a biokémikusok alsó indexű görög betűket használnak a fehérjék protomer összetételének leírására. Például egy tetramer homotípusos fehérjét α ₄, míg a két különálló dimerből álló tetramer proteint α ₂ β ₂ jelöljük.

Fehérje szerkezete

A fehérjék összetett molekulák, amelyek különböző háromdimenziós konfigurációkat vesznek igénybe. Ezek a konfigurációk az egyes fehérjékre jellemzőek, és lehetővé teszik számukra nagyon specifikus funkciók végrehajtását. A fehérjék szerkezeti szervezeti szintje a következő.

Elsődleges szerkezet

Arra a szekvenciára utal, amelyben a különböző aminosavak el vannak rendezve a polipeptidláncban. Ezt a szekvenciát a fehérjét kódoló DNS-szekvencia adja.

Másodlagos szerkezet

A legtöbb fehérje nem teljesen meghosszabbított aminosav-lánc, hanem olyan régiókkal rendelkezik, amelyeket rendszeresen spirálissá vagy lapba hajtogatnak. Ezt a hajtogatást nevezzük másodlagos szerkezetnek.

Harmadlagos struktúra

A másodlagos szerkezet hajtogatott területei viszont összehajthatók és összegyűjthetők kompaktabb szerkezetekbe. Ez az utolsó hajtás adja meg a fehérje háromdimenziós alakját.

Kvarteráris felépítés

Az egynél több alegységből álló fehérjékben a kvaterner struktúrák az egyes alegységek közötti térbeli kapcsolatok, amelyeket nem kovalens kötések kapcsolnak össze.

A fehérjék primer, szekunder, tercier és kvaterner szerkezete, háromdimenziós konformáció. Felvétel és szerkesztés: Alejandro Porto.

Kvarterális szerkezet stabilitása

A fehérjék háromdimenziós szerkezetét gyenge vagy nem kovalens kölcsönhatások stabilizálják. Noha ezek a kötések vagy interakciók sokkal gyengébbek, mint a normál kovalens kötések, ezek száma sok és kumulatív hatása erős. Itt a leggyakoribb interakciókat vizsgáljuk meg.

Hidrofób kölcsönhatások

Néhány aminosav hidrofób oldalláncokat tartalmaz. Amikor a fehérjék tartalmazzák ezeket az aminosavakat, a molekula hajtogatása az oldalláncokat a fehérje belseje felé rendezi, és megvédi őket a víztől. A különböző oldalláncok jellege azt jelenti, hogy eltérő módon járulnak hozzá a hidrofób hatáshoz.

Van der Waals interakciók

Ezek az interakciók akkor fordulnak elő, amikor a molekulák vagy atomok, amelyek nem kapcsolódnak kovalens kötésekkel, túl közel kerülnek egymáshoz, és emiatt a legkülső elektronikus pályáik átfedésben vannak.

Abban az időben ezek az atomok között visszatükröződő erő alakul ki, amelyek nagyon gyorsan növekednek, amikor közelebb állnak a központjukhoz. Ezek az úgynevezett „van der Waals erők”.

Terhelés-terhelés interakciók

Az elektrosztatikus interakció történik egy töltött részecskepár között. A fehérjékben ez a típusú kölcsönhatás történik, mind a fehérje nettó elektromos töltése, mind a benne lévő ionok egyedi töltése miatt. Az ilyen típusú kölcsönhatást néha sóhídnak hívják.

Hidrogénkötések

Hidrogénkötést alakítunk ki egy hidrogénatommal, amely kovalensen kapcsolódik egy hidrogénkötés-donor csoporthoz, és egy pár szabad elektron között, amely egy kötés-elfogadó csoporthoz tartozik.

Az ilyen típusú kötés nagyon fontos, mivel sok molekula tulajdonságai, ideértve a víz és a biológiai molekulákat is, nagyrészt a hidrogénkötéseknek tudhatók be. Osztja meg a kovalens kötések tulajdonságait (az elektronok meg vannak osztva) és a nem-kovalens kölcsönhatások tulajdonságait (töltés-töltés kölcsönhatás).

Dipol kölcsönhatások

A nettó töltéssel nem rendelkező molekulákban, beleértve a fehérjéket, belső töltéseik nem egyenletes elrendezése fordulhat elő, az egyik szélsőségesen kissé negatív, mint a másik. Ez az úgynevezett dipólus.

A molekula ezen dipoláris állapota lehet állandó, de indukálható is. A dipolok vonhatók az ionokhoz vagy más dipolokhoz. Ha a dipolok állandóak, az interakció nagyobb hatókörű, mint az indukált dipolokkal.

Ezen nem kovalens kölcsönhatásokon túlmenően néhány oligomer fehérje egy kovalens kötés, a diszulfid kötés révén stabilizálja kvaterner szerkezetét. Ezeket a különböző protomerek cisztein szulfhidrilcsoportjai között hozzák létre.

A diszulfidkötések a fehérjék másodlagos szerkezetének stabilizálásában is segítenek, ám ebben az esetben ugyanazon polipeptidben kapcsolódnak a ciszteinilcsoportokhoz (belső polipeptid diszulfidkötések).

Protomerek közötti kölcsönhatások

Mint fentebb megjegyeztük, a több alegységből vagy protomerből álló fehérjékben ezek az alegységek hasonlóak (homotípusosak) vagy különbözőek (heterotípusosak).

Homotípusos interakciók

A fehérjét alkotó alegységek aszimmetrikus polipeptidláncok. A homotípusos interakciókban azonban ezek az alegységek különböző módon kapcsolódhatnak egymáshoz, különféle típusú szimmetriát érve el.

Az egyes protomerek kölcsönhatásba lépő csoportjai általában különböző pozíciókban helyezkednek el, ezért heterológ kölcsönhatásoknak nevezik őket. A különféle alegységek közötti heterológ kölcsönhatások olykor olyan módon fordulnak elő, hogy mindegyik alegység az előzőhöz képest el van csavart, és így spirális szerkezetet lehet elérni.

Más esetekben az interakciók oly módon történnek, hogy meghatározott alegységcsoportok egy vagy több szimmetriatengely körül vannak elrendezve, az úgynevezett pontcsoport-szimmetria. Ha több szimmetriatengely van, akkor az egyes alegységek a szomszédjukhoz képest 360 ° / n-rel forognak (ahol n a tengelyek számát jelöli).

Az így kapott szimmetria típusok között szerepel például a spirális, köbös és ikozaéderes.

Amikor két alegység kölcsönhatásba lép egy bináris tengelyen, akkor minden egység 180 ° -kal elfordul a másikhoz képest, a tengely körül. Ez a szimmetria C ₂ szimmetria. Ebben az egyes alegységekben az interakciós helyek azonosak; ebben az esetben nem heterológ kölcsönhatásról beszélünk, hanem inkább egy izológiai kölcsönhatásról.

Ha éppen ellenkezőleg, a dimer két összetevője közötti asszociáció heterológ, akkor aszimmetrikus dimert kapunk.

Heterotipikus interakciók

A fehérjékben kölcsönhatásba lépő alegységek nem mindig azonos természetűek. Vannak olyan fehérjék, amelyek tizenkét vagy több különböző alegységből állnak.

A fehérje stabilitását fenntartó interakciók megegyeznek a homotípusos kölcsönhatásokkal, de általában teljesen aszimmetrikus molekulákat kapnak.

A hemoglobin például egy tetramer, amelynek két különböző alegysége van (α ₂ β ₂).

A hemoglobin kvaterner felépítése. Felvétel és szerkesztés: Benjah-bmm27-ből. Alejandro Porto módosította..

Irodalom

1. CK Mathews, KE van Holde és KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. kiadás. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner és VW Rodwell (1996). Harper biokémia. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko és L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. kiadás. WH Freeman és társaság.
4. J. Koolman és K.-H. Roehm (2005). Biokémia szín atlasz. 2. kiadás. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokémia. Ediciones Omega, SA
6. Stryer L. (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.