MALTASA: JELLEMZŐK, SZINTÉZIS ÉS FUNKCIÓK - BIOLÓGIA - 2025

A maltáz, más néven α-glükozidáz, maltázsav, glükózinvertáz, glükozidoszukrasza, α-glükozidáz lizoszomális vagy maltáz-glükoamiláz az az enzim, amely felelős a maláta hidrolízisében a bélhám sejtjeiben az emésztés utolsó lépéseinél keményítő.

A hidrolázok osztályába tartozik, különösen a glikozidázok alosztályába, amelyek képesek megbontani az α-glükozid kötéseket a glükózmaradékok között (EC. 3.2.1.20). Ez a kategória számos enzimet csoportosít, amelyek specifitása az α-1,4-kötésekkel kapcsolt terminális glikozidok exo-hidrolízisére irányul.

Maltáz által katalizált reakció. Bal oldalon maltóz molekula és jobb oldalon a hidrolízis eredményeként létrejött két glükóz molekula (Forrás: Dapantazis.jpg, a Wikimedia Commons segítségével)

Néhány maláta képes poliszacharidok hidrolízisére, de sokkal lassabban. Általában a maltáz hatása után az α-D-glükóz maradványok felszabadulnak, ugyanakkor ugyanazon alosztály enzimei képesek hidrolizálni a β-glükánokat, így felszabadítva β-D-glükóz maradékokat.

A maltáz enzimek meglétét kezdetben 1880-ban bizonyították, és ma már ismert, hogy ez nemcsak az emlősökben, hanem a mikroorganizmusokban, például élesztőben és baktériumokban, valamint sok magasabb növényben és gabonafélében is megtalálható.

Ezen enzimek aktivitásának fontosságára példa a Saccharomyces cerevisiae, a sör és kenyér előállításáért felelős mikroorganizmus, amely a maltóz enzimeknek köszönhetően képes maltozt és maltotriozt lebontani, amelynek termékei a termékekbe metabolizálódnak. ennek a szervezetnek a jellegzetes erjesztõi.

jellemzők

Emlősökben

A maláta egy amfipátiás protein, amely a bélkefe-sejtek membránjához kapcsolódik. Ismert egy savas maláztáz néven ismert izozim is, amely a lizoszómákban található és képes különféle glikozid kötések hidrolízisére a különböző szubsztrátumokon, nem csak a maltóz és az α-1,4 kötéseknél. Mindkét enzimnek számos szerkezeti jellemzője van.

A lizoszomális enzim megközelítőleg 952 aminosav hosszú, és poszt-transzlációs módon feldolgozódik glikozilezéssel és a peptidek eltávolításával az N- és C-terminálison.

Patkányok és sertések béléből származó enzimmel végzett vizsgálatok azt mutatták, hogy ezekben az állatokban az enzim két alegységből áll, amelyek egyes fizikai tulajdonságok tekintetében különböznek egymástól. Ez a két alegység ugyanabból a polipeptid prekurzorból származik, amelyet proteolitikusan hasítanak.

A sertésektől és patkányoktól eltérően az enzimnek az emberekben nincs két alegysége, hanem egyetlen, nagy molekulatömegű és erősen glikozilezett (N- és O-glikozilezéssel).

Élesztőben

Az MAL62 gén által kódolt élesztő maláta 68 kDa tömegű, és egy citoplazmatikus protein, amely monomerként létezik és az α-glükozidok széles spektrumát hidrolizálja.

Az élesztőben öt izoenzim van kódolva, öt különböző kromoszóma telomer zónáiban. Az MAL gén minden kódoló helye tartalmazza a maltóz metabolizmusában részt vevő összes gén génkomplexét, ideértve a permeázt és a szabályozó fehérjéket, mintha operon lenne.

Növényekben

Kimutatták, hogy a növényekben levő enzim érzékeny az 50 ° C feletti hőmérsékletekre, és hogy a maláta nagy mennyiségben fordul elő csírázott és nem csírázott gabonafélékben.

Ezenkívül a keményítő lebomlása során ez az enzim a maltózra specifikus, mivel nem hat más oligoszacharidokra, de mindig glükóz képződésével végződik.

Szintézis

Emlősökben

Az emberi bél-malázt egyetlen polipeptidláncként szintetizálják. A mannózmaradványokban gazdag szénhidrátokat glikozilezés útján adják hozzá transzlációs úton, ami úgy tűnik, hogy megvédi a szekvenciát a proteolitikus lebomlástól.

Ennek az enzimnek a biogenezisével kapcsolatos vizsgálatok azt mutatják, hogy nagy molekulatömegű molekulaként az endoplazmatikus retikulum „membránkötött” állapotában áll össze, és ezt később hasnyálmirigy-enzimek dolgozzák fel és „újra glikozilálják” a Golgi komplexum.

Élesztőben

Az élesztőben öt izoenzim van kódolva, öt különböző kromoszóma telomer zónáiban. A MAL gén minden kódoló helye tartalmazza a maltóz metabolizmusában részt vevő összes gén génkomplexét, ideértve a permeázt és a szabályozó fehérjéket.

Baktériumokban

A maláta metabolizmus rendszer olyan baktériumokban, mint például az E. coli, nagyon hasonló a laktóz rendszerhez, különösen az operon genetikai szervezetében, amely felelős a szubsztráton lévő szabályozó, transzporter és enzim-aktív fehérjék szintéziséért (maláta)).

Jellemzők

A legtöbb szervezetben, ahol az enzimek, például a maláta jelenlétét kimutatták, ez az enzim ugyanazt a szerepet játszik: a diszacharidok, például a maláta lebomlása oldható szénhidráttermékek előállítása céljából, amelyek könnyebben metabolizálódnak.

Az emlősök béljében a maláta kulcsszerepet játszik a keményítő lebomlásának utolsó lépéseiben. Ennek az enzimnek a hiányosságai általában olyan körülmények között jelentkeznek, mint például a II. Típusú glikogenózis, amely a glikogén tárolásával kapcsolatos.

Baktériumokban és élesztőkben az ilyen típusú enzimek által katalizált reakciók fontos energiaforrást jelentenek glükóz formájában, amely belép a glikolitikus útra, erjesztési célokra vagy sem.

A növényekben a maláta az amilázokkal együtt részt vesz az endosperma lebontásában az alvó magokban, amelyeket gibberellinek, a növénynövekedést szabályozó hormonok aktiválnak, mint a csírázás előfeltétele.

Ezen túlmenően számos átmeneti, keményítő-termelő növény napközben rendelkezik specifikus másztákkal, amelyek hozzájárulnak az intermedierek éjszakai anyagcseréjéhez, és ezekben a szervezetekben a kloroplasztok találják a fő maltóz-tároló helyet.

Irodalom

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V., (1968). A sav további tisztítása és jellemzése a-glükozidáz. Biochemical Journal, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., és Noren, O. (1983). A bél mikrollaris fehérjék bioszintézise. Biochemical Journal, 210, 389–393.
3. Davis, WA (1916). III. A maláta eloszlása ​​növényekben. A maltáz szerepe a keményítő lebomlásában és annak hatása a növényi anyagok amyloklasztikus aktivitására. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
4. ExPASy. Bioinformációs forrásportál. (ND). Beolvasva az enzim.expasy.org webhelyről
5. Lu, Y., Gehan, JP, és Sharkey, TD (2005). Nappali hossz és cirkadián hatások a keményítő lebomlására és a maltóz anyagcserére. Plant Physiology, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE és Lentze, MJ (1988). Az emberi kicsi bél felépítése, bioszintézise és glikozilációja. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Az maláta szintézisének szabályozása élesztőben. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079–2084.
8. A Biokémiai és Molekuláris Biológiai Nemzetközi Unió (NC-IUBMB) Nómenklatúra Bizottsága. (2019). A lap eredeti címe: qmul.ac.uk
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (ezerkilencszázkilencvenöt). II. Típusú glikogenózis (savas maláta hiány). Muscle & Nerve, 3, 61–69.
10. Simpson, G. és Naylor, J. (1962). Az Avena fatua magvainak Dormancy vizsgálata. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., és Danielsen, M. (1982). Amphiphilic sertés bél Microvillus maláta / glükoamiláz szerkezete és specifitása. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.