MYOFILAMENTS: TÍPUSOK, FELÉPÍTÉS ÉS SZERVEZET - BIOLÓGIA - 2026

A myofilamentek a myofibrillok összehúzódó proteinjei, amelyek az izomsejtek szerkezeti egységei, a sejtek meghosszabbítják az úgynevezett izomrostokat.

Az izomrostok és alkotóelemeik külön nevesek. Például a membrán, a citoplazma, a mitokondriumok és az endoplazmatikus retikulum sarcolemma, sarcoplasm, sarcosomes, és sarcoplasmic reticulum néven ismertek.

Csontszálak szerkezete (Forrás: Mikael Häggström, engedély felhasználásával. Via Wikimedia Commons segítségével)

Ugyanígy, a belső zsugorodó elemeket együttesen myofibrillnek nevezik; és a miofibrillákat alkotó összehúzódó proteineket myofilumoknak nevezzük.

Kétféle izomréteg létezik: vékony és vastag. A vékony szálak főleg három fehérjéből állnak: F-aktin, tropomyosin és troponin. A vastag szálak viszont kizárólag egy miozin II néven ismert proteinből állnak.

Ezen túlmenően vannak olyan fehérjék is, amelyek mind a vastag, mind a vékony szálakhoz kapcsolódnak, ezeknek azonban nem kontraktilis funkciójuk van, hanem szerkezeti működésük van, köztük néhány, a titin és a nebulin.

Az izomrostok típusai

A myofibrillákat alkotó myofilaments elrendezése kétféle izomrostot eredményez: húros izomrostok és simaizomrostok.

A szalagos izomrostok optikai mikroszkóp alatt történő megvizsgálásakor a teljes felületükön megismétlődő húrok vagy keresztirányú sávok mintázatát mutatják, és az azokat tartalmazó izomnak a neves nevét adják. Kétféle sávos izomrost létezik: a csontváz és a szív.

Azokat az izomrostokat, amelyek nem mutatják ezt a keresztirányú sávot, sima rostoknak nevezzük. Ők alkotják az érfalak és a zsigerek izmait.

Szerkezet

Vékony izomszálak

Ezek a myofilaments F aktinból és két kapcsolódó fehérjéből állnak: tropomyosin és troponin, amelyek szabályozó funkcióval rendelkeznek.

Az F-aktin vagy fonalas aktin egy másik, G aktinnek nevezett kisebb globális fehérje polimerje, amelynek molekulatömege körülbelül 42 kDa. A miozin kötőhelyével rendelkezik, és két láncban van elrendezve, mint egy kettős spirál, amely fordulónként körülbelül 13 monomert tartalmaz.

Az F-aktin filamenteket két pólus jellemzi: az egyik pozitív, a Z korong felé irányul, a másik pedig negatív, a sarkomer centrumához viszonyítva.

A tropi-mozin a kettős hélix polipeptid kettős láncából is áll. Ez egy 64 kDa-os fehérje, amely szálakat képez, amelyek a vékony F-aktin szálak kettős hélix láncainak barázdáiban helyezkednek el, mintha „kitöltik” a hélix üres tereit.

Nyugalomban a tropomyosin lefedi vagy "lefedi" az aktin miozin kötőhelyeit, megakadályozva mindkét fehérje kölcsönhatását, ami az izmok összehúzódását okozza. Az egyes vékony szálak körül és mindegyik tropomyosin kezdetétől számítva kb. 25-30 m-re egy másik protein, troponin.

A troponin (Tn) egy fehérjekomplex, amely három globális polipeptid alegységből áll, úgynevezett troponin T, C és I. Mindegyik tropomyosin molekulához tartozik egy kapcsolódó troponin komplex, amely ezt szabályozza, és együttesen felelősek a iniciáció és a befejezés szabályozásáért. az izom összehúzódása.

Vastag izomszálak

A vastag szálak 510 kDa súlyú miozin II polimerek, amelyek két 222 kDa nehéz láncból és négy könnyű láncból állnak. A könnyű láncok kétféleek: 18 kDa esszenciális könnyű láncok és 22 kDa szabályozó könnyű láncok.

Mindegyik miozin II nehéz lánc rúd alakú, amelynek végén kicsi gömb alakú fej van, amely közel 90 ° -ot kinyújt, és két kötési helyet tartalmaz, az egyik aktinhoz, a másik az ATP-hez. Ez az oka annak, hogy ezek a fehérjék az ATPázok családjába tartoznak.

Egy vastag szálat több mint 200 miozin II molekula alkot. Ezen molekulák globális feje úgy működik, mint egy „lapát” a összehúzódás során, és az aktint, amelyhez kapcsolódik, úgy nyomja meg, hogy az elcsúszjon a szarométer központja felé.

Szervezet

A csontvázas izomrostokban a myofibrillák elfoglalják a sarkoplazma nagy részét, és szabályos, hosszanti csoportokba vannak elrendezve a sejt egész területén.

Az optikai mikroszkóppal látott hosszmetszetben az I. sávnak nevezett fénysávokat és az A. sávnak nevezett sötét sávokat megfigyelték. Ezek a sávok megfelelnek a myofibrillák, tehát az azokat alkotó myofilaments elrendezésének.

Az I. sáv közepén van egy sötét és vékony vonal, amelyet Line vagy Z Disk-nek hívnak, és az A sávok közepén van egy világosabb terület, amelyet H sávnak hívnak, amelyet középen oszt egy sötétebb vonal, az M vonal..

Két Z vonal között elhatárolva leírják a szarkométer nevű struktúrát, amely a vázizom funkcionális egysége. A sarkomer összehúzódó mikroszálakból áll, szabályosan elrendezve az A, H sávokban és az I hemi-band együttesében.

Az I sávok csak vékony szálakat tartalmaznak, az A sáv vastag szálakat tartalmaz, amelyek két végén finom szálakkal vannak összefonódva, és a H sáv csak vastag szálakat tartalmaz.

Hogyan vannak megszervezve a miofilamentumok a szaromereken belül?

Mind a vastag, mind a vékony izomszálak láthatóak egy csontváz izomminta elektronmikroszkóppal történő megvizsgálásával. Ezekről azt mondják, hogy egymás után egymás után egymáshoz illeszkednek, vagy egymásba fonódnak, egymás után, rendezve és párhuzamosan.

A vékony szálak a Z tárcsákból származnak, és mindkét oldalukon ellentétes irányban és az egyes szomszédos szarométerek közepe felé nyúlnak. A szarkométer mindkét végén levő Z korongokból nyugodt izomban az aktin mindkét oldalon a H sáv elejére kerül.

Így a nyugodt vázizom izomrostaiben a vastag csíraszövetek a központi területet foglalják el, amely a sötét sávokat vagy az A sávokat képezi; és a vékony szálak a sarkomer mindkét oldalára nyúlnak anélkül, hogy elérnék a központját.

A keresztmetszetben abban a régióban, ahol a vastag és vékony szálak átfedik egymást, hatszögletű minta figyelhető meg, amely magában foglalja a közepén lévő vastag szálakat és hat vékony szálakat, amelyek körülötte vannak, és amelyek a hatszög mindkét szélén találhatók.

A myofilamenteknek ezt a szervezetét a szarkométerben megőrzi a myofilamentekkel társított és szerkezeti funkcióval rendelkező fehérjék sorozata, amelyek közül kiemelhető a titin, alfa-aktin, nebulin, myomesin és a protein C..

A kontrakció mechanizmusa

Amikor az acetilkolin (egy neurotranszmitter) a motoros neuron stimulációjával szabadul fel az idegrendszeri lemezre, az izomrostok gerjesztésre kerülnek, és a szarkoplazmatikus retikulum feszültség-mentes kalciumcsatornái megnyílnak.

A kalcium kötődik a troponin C-hez, ami konformációs változást okoz a tropomyosin-ban, felfedve az aktin aktív helyeit, ezáltal összehúzódást indítva. Amikor a kalciumszint csökken, a tropomyosin visszatér az eredeti helyzetébe, és a kontrakció megszűnik.

Az aktinkötő helyeknek a miozinnak való kitettsége lehetővé teszi mind a fehérjék kötődését, mind a miozin eljuttatását az aktinnal a szarométer központja felé, elcsúszva a miozin felett.

Az izmok összehúzódásakor az egyes szaromerek Z vonalának közeledik az M vonalhoz, közeledik az M vonalhoz, növeli az interferenciát az aktin és a miozin között, és csökkenti az I és H sávok méretét. A rövidítés mértéke az összegzéstől függ az összehúzódott izom mindegyik sarkomerének lerövidítése.

Irodalom

1. Berne, R. és Levy, M. (1990). Fiziológia. Mosby; Nemzetközi kiadás.
2. Fox, SI (2006). Humán fiziológia (9. kiadás). New York, USA: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L. és Hiatt, J. (2002). A szövettan szöveges atlasza (2. kiadás). Mexikó DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., és Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. kiadás). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biokémia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
6. Ross, M., és Pawlina, W. (2006). Szövettan. Szöveg és atlasz korrelált sejt- és molekuláris biológiával (5. kiadás). Lippincott Williams & Wilkins.
7. West, J. (1998). Az orvosi gyakorlat élettani alapjai (12. kiadás). Mexico DF: Szerkesztő Médica Panamericana.