A FEHÉRJÉK MÁSODLAGOS SZERKEZETE: JELLEMZŐK - BIOLÓGIA - 2025

A fehérjék másodlagos szerkezete az a név, amellyel meghatározzák a polipeptid lánc egyes részeinek lokálisan hajtogatott konformációját. Ez a struktúra több mintából áll, amelyeket rendszeresen megismételnek.

A fehérjeláncok sokféle módon összehajtogathatók. Ezek közül a formák közül csak néhány nagyon stabil. A természetben a fehérjék leggyakoribb formái az α-hélix és a β-lemez. Ezeket a szerkezeteket az aminosavmaradékok ψ (psi) és φ (phi) kötési szögeivel lehet leírni.

A fehérjék alfa-hélix golyóinak és rudainak vázlata és modellje (másodlagos szerkezet). Felvétel és szerkesztés: Alejandro Porto.

Az aminosav-oldalláncok oldalláncai között létrejött kölcsönhatások elősegíthetik a fehérjék másodlagos szerkezetének stabilizálását vagy fordítva. A másodlagos szerkezet megfigyelhető sok rostos fehérje alkotásában.

Történelem

A múlt század 30-as éveiben William Atsbury, röntgenfelvételekkel dolgozva, úgy találta, hogy a haj, valamint a sertésborda fehérjefehérje szerkezetének szegmensei vannak, amelyeket rendszeresen megismételnek.

Ezen eredmények alapján, valamint annak ismeretével, hogy a hidrogénkötések jelentik a peptidkötések poláris csoportjainak orientációját, William Pauling és munkatársai hipotetikusan meghatározták a fehérjék esetleges szabályos konformációit.

Pauling és munkatársai az 50-es évek évtizedében több olyan posztulátumot állítottak fel, amelyeket be kellett teljesíteni a polipeptidláncok kötelékeiben, és mindenekelőtt az, hogy két atom nem közelíthetik meg egymást egymástól kisebb távolságra, mint a a Van der Waals rádiói.

Azt is jelezték, hogy nem-kovalens kötésekre van szükség a láncok hajtogatásának stabilizálásához.

Ezen posztulációk és a korábbi ismeretek alapján, valamint molekuláris modellek segítségével képesek voltak leírni a fehérjék néhány szabályos konformációját, beleértve azokat, amelyek később a természetben leggyakoribbnak bizonyultak, mint például az α-hélix és a β-lemez..

Α spirál

Ez a legegyszerűbb másodlagos szerkezet, ahol a polipeptidlánc egy képzeletbeli tengely körül hengerelt és tömörített formában van elrendezve. Ezen túlmenően az egyes aminosavak oldalláncai kiugranak e spirális gerincből.

Az aminosavak ebben az esetben úgy vannak elrendezve, hogy kötési szögek ψ -45 ° -50 ° és φ -60 ° legyenek. Ezek a szögek a karbonil-α-szén és az oxigén közötti kötésre, valamint az egyes aminosavak nitrogén és α-szén közötti kötésre vonatkoznak.

Ezenkívül a tudósok megállapították, hogy az α-hélix minden fordulatán 3,6 aminosav maradék van jelen, és hogy ez a fordulás mindig fehérjékben forog. Amellett, hogy a legegyszerűbb szerkezetű, az α-hélix az uralkodó forma az α-keratinben, és a globuláris fehérjékben lévő aminosavak kb. 25% -a elfogadja ezt a szerkezetet.

Az α-hélix számos hidrogénkötés miatt stabilizálódik. Így a spirál minden egyes fordulóján három vagy négy ilyen típusú kapcsolat létesül.

A hidrogénkötésekben a peptidkötés nitrogénje és a következő negyedik aminosav karbonilcsoportjának oxigénatomja kölcsönhatásba lép a lánc aminoterminális oldalának irányában.

A tudósok kimutatták, hogy az α-hélixet L- vagy D-aminosavakból álló polipeptidláncokból lehet előállítani, feltéve, hogy valamennyi aminosav azonos sztereoizomer konfigurációjú. Ezenkívül a természetes L-aminosavak α-helikákat képezhetnek mind jobb, mind bal fordulattal.

Ugyanakkor nem minden polipeptid képez stabil α-helikelt, mivel primer szerkezetük befolyásolja stabilitását. Egyes aminosavak R-láncai destabilizálhatják a szerkezetet, megakadályozva az α-helikulumok konformációját.

Β lap

A β-lapon vagy a β-hajtogatott lapon az aminosavmaradékok mindegyike 180 ° -kal forog az előző aminosavmaradékhoz képest. Ily módon az az eredmény, hogy a polipeptidlánc csontváz meghosszabbodik és cikk-cakk vagy harmonika alakban marad.

A harmonikával hajtogatott polipeptidláncok egymás mellett helyezkedhetnek el, és lineáris hidrogénkötéseket hozhatnak létre mindkét lánc között.

Két szomszédos polipeptidlánc párhuzamosan helyezhető el, vagyis mindkettő az amino-karboxil-irányban orientálható, és így párhuzamos P-lemezt képezhet; vagy ellentétes irányban helyezkedhetnek el, azután létrejön az anti-párhuzamos β-lemez.

A szomszédos aminosavmaradékok oldalsó lánca ellentétes irányban nyúlik ki a lánc gerincéből, váltakozó mintázatot eredményezve. Egyes fehérjeszerkezetek korlátozzák a β-struktúrák aminosavtípusait.

Például, sűrűn csomagolt fehérjéknél a rövid R-láncú aminosavak, mint például a glicin és az alanin, gyakrabban vannak érintkezési felületükön.

A fehérjék szekunder struktúráinak β lapja. Felvett és szerkesztette: Preston Manor School + JFL.

A szekunder szerkezet egyéb alakjai

Csavar 3

Ezt a szerkezetet az jellemzi, hogy fordulatonként 3 aminosav maradékot mutat be, az 3.6-as helyett, amelyet az α-hélix mutat, és egy hidrogénkötő hurkot, amely 10 elemből áll. Ezt a szerkezetet megfigyelték néhány fehérjében, de a természetben nem túl gyakori.

Π spirál

Ez a szerkezet viszont spirális fordulatonként 4,4 aminosavmaradékkal és 16 tagú hidrogénkötésekkel rendelkezik. Bár ez a konfiguráció szterikusan lehetséges, a természetben még soha nem figyelték meg.

Ennek lehetséges oka lehet az üreges központ, amely túl nagy ahhoz, hogy lehetővé tegye a Van der Waals erők működését, ami segít stabilizálni a szerkezetet, és mégis túl kicsi, hogy lehetővé tegye a vízmolekulák áthaladását.

Szuper másodlagos szerkezet

A szekunder struktúrák az α-helikok és a β-hajtogatott lapok másodlagos szerkezeteinek kombinációi. Ezek a struktúrák sok globális fehérjében előfordulhatnak. Különböző lehetséges kombinációk léteznek, amelyek mindegyikének megvannak a sajátosságai.

Néhány példa a szuperszekunder struktúrákra: βαβ egység, amelyben két párhuzamos β lapot egy α-hélix szegmens köti össze; az aα egységet, amelyet két egymást követő α-héj jellemez, de nem spirális szegmens választ el egymástól, amelyet oldalsó láncuk kompatibilitása társít.

Számos β-lemez összehajtható önmagában, így β-hordó alakú, míg a maga ellen hajtott párhuzamos β-lemez szupersekundáris struktúrát alkot, amelyet görög kulcsnak hívnak.

Irodalom

1. CK Mathews, KE van Holde és KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. kiadás. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner és VW Rodwell (1996). Harper biokémia. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko és L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. kiadás. WH Freeman és társaság.
4. J.Koolman és K.-H. Roehm (2005). Biokémia szín atlasz. 2. kiadás. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokémia. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee és JR McKee (2003). Biokémia: Az élet molekuláris alapja. 3 ^rd edition. A McGraw-HiII Companies, Inc.