- Szerkezet
- Jellemzők
- A jelzés funkciói
- típusai
- Foszfolipáz A
- Foszfolipáz B
- C és D foszfolipázok
- Foszfolipázok L vagy sima foszfolipázok
- Irodalom
A foszfolipázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a foszfolipidek hidrolízisét. Ezek a leggyakoribb és legfontosabb lipidek az összes sejtes organizmus membránjain, és szerkezeti, valamint metabolikus és jelátviteli funkcióval is rendelkeznek. A foszfolipidek amfipátiás természetű kémiai molekulák, vagyis hidrofil poláris végükkel és hidrofób apoláris végükkel rendelkeznek.
A poláris végét a diacil-glicerin-3-foszfát molekula foszfátcsoportjához kapcsolódó molekulák képezik. Az apoláris vég a két alifás láncból áll, amelyeket a C-1 és C-2 helyzetben lévő szénatomon keresztül a glicerin molekulává észtereznek.
A foszfolipáz A szerkezetének ábrázolása (Forrás: Cookie, a Wikimedia Commons segítségével)
A foszfolipázok úgy működnek, hogy hidrolizálják az alifás láncokat, a foszfátcsoportot vagy az egyes foszfolipid típusokat azonosító „fej” csoportokat összekötő négy észterkötés bármelyikét.
Enzimatikus hatásának termékei megfelelnek a lizofoszfolipideknek, a diacil-glicerineknek vagy a foszfatidsavaknak, amelyek általában más foszfolipáz vagy lipáz enzimek szubsztrátjai is lehetnek.
A legtöbb sejtben szekretált fehérjékként, transzmembrán fehérjékként vagy több és változatos funkciójú intracelluláris enzimként léteznek, amelyek közül kiemelkedik a jelző kaszkádokban való részvételük.
Szerkezet
Néhány foszfolipáz, mint például a foszfolipázok A, a legkisebb leírt enzimek közé tartozik, tömege 13 és 15 kDa, míg mások, például a C és D foszfolipázok meghaladják a 100 kDa-t.
A figyelembe veendő foszfolipáz típusától függően ezek lehetnek oldható fehérjék vagy integrált membránfehérjék, amelyek nagymértékben meghatározzák aminosav-szekvenciáik jellemzőit és szerkezeti elrendezését.
Ezen enzimek némelyikének szerkezete szerkezetében különleges helyek vannak a kétértékű kationok, például a kalcium megkötéséhez, amelyek fontos szerepet játszanak katalitikus aktivitásukban.
Ezen enzimek nagy részét zimogének (inaktív prekurzorok) formájában szintetizálják, amelyek aktiválásához más enzimek proteolitikus hatására van szükség. Tevékenységét számos sejtfaktor szabályozza.
Jellemzők
A foszfolipáz enzimek legszembetűnőbb funkciója a membrán foszfolipidek lebontása, tisztán szerkezeti, metabolikus vagy intracelluláris kommunikációs célokra.
Ezen bomlási funkciókon túlmenően ezek az enzimek fontos hatással lehetnek bizonyos bioszintézis folyamatokra, mivel „átalakítási” feladatokat végeznek, amikor más aciltranszferáz fehérjékkel szinergiában hatnak, és megváltoztatják a különböző foszfolipidek zsírsavvázát.
A leírt foszfolipáz-függő bioszintézis folyamatok között szerepel az arachidonsav előállítása, valamint a prosztaglandinok, prosztaciklinok, tromboxánok és mások bioszintézise.
A jelzés funkciói
A foszfolipáz C részt vesz a foszfatidilinozitolok hidrolízisében, felszabadítva az ezekből származtatott molekulákat, amelyek fontos szerepet töltenek be másodlagos hordozóként számos intracelluláris kommunikációs és jelátviteli folyamatban.
típusai
A foszfolipázok két fő csoportja van: acil-hidrolázok és foszfodiészterázok. Az egyes sorozatokon belüli osztályozás azon hidrolitikus vágás helyzetén alapul, amelyet a különböző észterkötésekre hajtanak végre, amelyek egyesítik a foszfolipidek „darabjait”, amelyeken hatnak.
Ezek nem szigorúan a foszfolipid típusától függően (a poláris csoport vagy annak szénhidrogén láncai alapján), hanem inkább a kötések helyzetét tekintve a 3-foszfát-glicerin vagy az 1,2-diacil-glicerin-3 gerincében foszfát.
Az A és B foszfolipázok az acil-hidrolázok csoportjába tartoznak, míg a C és D foszfolipázok a foszfodiészterázokhoz.
Foszfolipáz A
A foszfolipázok e csoportja felelős azoknak az acil-észtereknek a hidrolíziséhez, amelyek a diacil-glicerin-molekula C-1 és C-2 helyzetében a szénhez kapcsolódnak.
Az A1 foszfolipázok ismertek azok, amelyek az alifás lánc és az 1-es szénatom és az A2 közötti észterkötéseket hidrolizálják, amelyek hidrolizálják az alifás lánc és a glicerin 2-es szénje közötti észterkötéseket.
Az A1 foszfolipázok általában intracelluláris fehérjék, nagyok és általában társulnak a plazmamembránhoz. A foszfolipázok A2 viszont stabil extracelluláris proteinek, nagyon kicsi méretűek és vízben oldódnak.
Az első leírt foszfolipázok az A2 típusú foszfolipázok, amelyeket emlősök hasnyálmirigy-juiceéből és kobra kígyóméregéből nyertek.
Foszfolipáz B
Az ebbe a csoportba tartozó enzimek képesek hidrolizálni az észterkötéseket egy foszfolipid két zsírsavlánca között (a C-1 és a C-2 helyzetben), és a lizofoszfolipidekre is hatással lehetnek.
Számos mikrobában, protozoában és emlős sejtekben találtak, és sok patogén gombának virulencia faktorához tartoznak.
C és D foszfolipázok
Az ebbe a csoportba tartozó enzimek felelősek a glicerin-molekula és az 1,2-diacil-glicerinokat előállító foszfátcsoport (Foszfolipáz C), valamint a foszfátcsoport és a hozzá kapcsolt poláris csoport (foszfolipáz D) közötti foszfodiészter-kötések hidrolíziséért.), foszfatidsavakat állítva elő.
A foszfolipáz C-t először sokféle baktérium tápközegéből tisztítottuk, de az emlősök sokféle változatában megtalálható.
Ezen enzimek többsége előnyösen a foszfatidil-kolinra hat, de más foszfolipidekkel, például foszfatidil-inozitollal szemben is aktivitást mutat.
A foszfolipáz D-t széles körben vizsgálták olyan növényi szövetekben, mint a káposzta, a gyapot és a kukoricamag stb. Ugyanakkor emlősökben és néhány mikroorganizmusban is kimutatták. Nagy enzimek, általában több, mint 100 kDa molekulatömegűek.
Foszfolipázok L vagy sima foszfolipázok
Ezek az enzimek, amelyek felelősek a lizofoszfolipidekhöz kapcsolt zsírsavak hidrolízisében (foszfolipidek, amelyekre például a foszfolipáz A hatott, és amelyek egyetlen összekapcsolt zsírsavlánccal rendelkeznek).
Foszfolipázok L1 és foszfolipázok L2 néven ismertek, attól függően, hogy a glicerin molekula melyik szénatomján működik.
Ezeket az enzimeket számos mikroorganizmusból, egyes rovarok, eozinofil sejtek és sokféle emlős szövete megtisztították.
Irodalom
- Aloulou, A., Rahier, R., Arhab, Y., Noiriel, A. és Abousalham, A. (2018). Foszfolipázok: áttekintés. J. Walker (szerk.): Lipázok és foszfolipázok (2. kiadás, 438. o.). Humana Press.
- Dennis, EA (1983). Foszfolipázok. A The Enzymes XVI. Kötetében (47. oldal). Academic Press, Inc.
- Mackness, M. és Clerc, M. (1993). Öszterázok, lipázok és foszfolipázok: a szerkezettől a klinikai jelentőségig. Bordeaux: Springer Science + Business Media, LLC.
- Rawn, JD (1998). Biokémia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
- van Deenen, L. és de Haas, G. (1966). Foszfogliceridek és foszfolipázok. Annu. Biochem., 35, 157-194.