PROTÉZISCSOPORT: FŐ CSOPORTOK ÉS FUNKCIÓIK - BIOLÓGIA - 2025

A protéziscsoport egy olyan fehérje fragmense, amelynek nincs aminosav jellege. Ezekben az esetekben a proteint "heteroprotein" -nek vagy konjugált proteinnek nevezzük, ahol a fehérje részt apoproteinnek nevezzük. Ezzel szemben a csak aminosavakból álló molekulákat holoproteineknek nevezzük.

A proteineket a protéziscsoport jellege szerint lehet besorolni: ha a csoport szénhidrát, lipid vagy hem csoport, akkor a fehérjék glikoproteinek, lipoproteinek és heme proteinek. Ezenkívül a protéziscsoportok nagyon változatosak lehetnek: fémektől (Zn, Cu, Mg, Fe) a nukleinsavakig, többek között a foszforsavig.

Bizonyos esetekben a fehérjéknek extra összetevőkre van szükségük a funkcióik sikeres elvégzéséhez. A protéziscsoportokon kívül vannak koenzimek; Ez utóbbi lazán, átmenetileg és gyengén kötődik a fehérjéhez, miközben a protéziscsoportok szorosan rögzítve vannak a fehérje részéhez.

Fő protéziscsoportok és funkcióik

Biotin

A biotin a B komplex hidrofil vitaminja, amely részt vesz a különféle biomolekulák metabolizmusában, beleértve a glükoneogenezist, az aminosav katabolizmust és a lipid szintézist

Protéziscsoportként szolgál különböző enzimek, például acetil-CoA-karboxiláz (a mitokondriumokban és a citoszolban található formákban), piruvát-karboxiláz, propionil-CoA-karboxiláz és b-metil-krotonil-CoA-karboxiláz számára.

Ez a molekula képes lizinmaradékon keresztül kapcsolódni az említett enzimekhez, és felelős a szén-dioxid szállításáért. A biotin szerepe az organizmusokban meghaladja a protéziscsoport szerepét: részt vesz az embriógenezisben, az immunrendszerben és a gén expressziójában.

A nyers tojásfehérje avidin nevű fehérjével rendelkezik, amely elnyomja a biotin normál használatát; Ezért a főtt tojás fogyasztása javasolt, mivel a hő denaturálja az avidint, és ezzel elveszíti funkcióját.

Heme csoport

A hemcsoport egy porfirin természetű molekula (egy nagy heterociklusos gyűrű), amelynek szerkezetében vasatomok képesek visszafordíthatóan oxigénhez kötődni, vagy elektronokat feladni és felvenni. Ez a hemoglobin protéziseinek csoportja, amely fehérje felelős az oxigén és a szén-dioxid szállításáért.

A funkcionális globinokban a vasatom +2 töltéssel rendelkezik és vas oxidációs állapotban van, így öt vagy hat koordinációs kötést képezhet. A vér jellegzetes vörös színét a hemcsoport jelenléte okozza.

A hemcsoport más enzimek, például myoglobinek, citokrómok, katalázok és peroxidázok protézisei is.

Flavin mononukleotid és flavin adenin dinukleotid

Ez a két prosztetikus csoportok vannak jelen flavoproteinek és származnak riboflavin vagy B-vitamin ₂. Mindkét molekulán aktív hely van, amely reverzibilis oxidációs és redukciós reakciókon megy keresztül.

A flavoproteinek biológiai szerepe nagyon változatos. Ők részt vehetnek a dehidrogénezési reakciói molekulák, például szukcinát, részt vesz a közlekedési hidrogén az elektron transzport lánc, vagy reagálnak az oxigénnel, generáló H ₂ O ₂.

Pirrolokinolin-kinon

A kinoproteinek protetikai csoportja, a dehidrogenáz enzimek olyan csoportja, mint a glükóz dehidrogenáz, amely részt vesz a glikolízisben és más útvonalakban.

Piridoxál-foszfát

A piridoxál-foszfát a B _6- vitamin származéka. Ez az amino-transzferáz enzimek protetikai csoportjaként található meg.

Ez a glikogén-foszforiláz enzim protetikai csoportja, és az enzim középső részén található lizinmaradék aldehid- és ε-aminocsoportja közötti kovalens kötés révén kapcsolódik hozzá. Ez a csoport segíti a glikogén foszforolitikus lebontását.

Mind a flavin-mononukleotid és flavin-adenin-dinukleotid fent említett elengedhetetlen az átalakítás a piridoxin vagy B-vitamin ₆ a piridoxál-foszfátot.

Methylcobalamin

A metilkobalamin a B _12- vitamin ekvivalens formája. Szerkezetileg egy oktaéderes kobalt-központtal rendelkezik, és fém-alkil-kötéseket tartalmaz. Fő metabolikus funkciói között szerepel a metilcsoportok átadása.

Tiamin-pirofoszfát

A tiamin-pirofoszfát az olyan enzimek protéziseinek csoportja, amelyek részt vesznek a fő metabolikus folyamatokban, mint például az α-ketoglutarát-dehidrogenáz, a piruvát-dehidrogenáz és a transzketo-láz.

Ugyanezen módon részt vesz a szénhidrátok, lipidek és elágazó láncú aminosavak metabolizmusában. Minden olyan enzimatikus reakció, amelyben tiamin-pirofoszfát szükséges, egy aktivált aldehid egység átvitelével jár.

Tiamin-pirofoszfát intracellulárisan szintetizálódik foszforilezéssel B-vitamin ₁ vagy tiamin. A molekula egy pirimidin-gyűrűből és egy tiazolium-gyűrűből áll, amelynek CH-azid szerkezete van.

A tiamin-pirofoszfát-hiány neurológiai betegségeket eredményez, amelyeket beriberi-ként és Wernicke-Korsakoff-szindrómának neveznek. Ennek oka az, hogy az agyban az egyetlen tüzelőanyag a glükóz, és mivel a piruvát dehidrogenáz komplexhez tiamin-pirofoszfát szükséges, az idegrendszernek nincs energiája.

Molybdopterin

A molibdopterinek a piranopterin származékai; Egy pirángyűrűből és két tiolátból állnak. Ezek protéziscsoportok vagy kofaktorok, amelyeket az enzimekben találnak, amelyek molibdént vagy volfrámot tartalmaznak.

A tioszulfát-reduktáz, a purin-hidroxiláz és a formiát-dehidrogenáz protetikai csoportjaként található meg.

Lipoinsav

A lipoinsav a lipoamid protéziscsoportja, és kovalensen kapcsolódik a fehérje molekularészhez egy lizinmaradékkal.

Redukált formájában a liponsav pár szulfhidrilcsoportot tartalmaz, míg az oxidált formában ciklikus diszulfidot tartalmaz.

Feladata a ciklikus diszulfid redukciója a liponsavban. Ezenkívül ez a transzcetiláz protéziscsoportja és a citromsav- vagy Krebs-ciklusban részt vevő különböző enzimek kofaktora.

Nagyon biológiai jelentőségű alkotóelem az alkósavak dehidrogenázjaiban, ahol a szulfhidrilcsoportok felelősek a hidrogénatomok és az acilcsoportok szállításában.

A molekula oktánsav-származékok és egy terminális karboxilcsoportból és egy ditionos gyűrűből áll.

Nukleinsavak

A nukleinsavak a sejtmagokban található nukleoproteinek protetikus csoportjai, például hisztonok, telomeráz és protamin.

Irodalom

1. Aracil, CB, Rodríguez, MP, Magraner, JP, és Pérez, RS (2011). A biokémia alapjai. Valencia Egyetem.
2. Battaner Arias, E. (2014). Az enzimológia összefoglalása. Salamanca University Editions.
3. Berg, JM, Stryer, L. és Tymoczko, JL (2007). Biokémia. Megfordítottam.
4. Devlin, TM (2004). Biokémia: tankönyv klinikai alkalmazásokkal. Megfordítottam.
5. Díaz, AP és Pena, A. (1988). Biokémia. Szerkesztői Limusa.
6. Macarulla, JM, & Goñi, FM (1994). Humán biokémia: alaptanfolyam. Megfordítottam.
7. Meléndez, RR (2000). A biotin anyagcserének fontossága. Journal of Clinical Research, 52 (2), 194–199.
8. Müller - Esterl, W. (2008). Biokémia. Az orvostudomány és az élettudomány alapjai. Megfordítottam.
9. Stanier, RY (1996). Mikrobiológia. Megfordítottam.
10. Teijón, JM (2006). A strukturális biokémia alapjai. Szerkesztõ Tébar.
11. Vilches - Flores, A., és Fernández - Mejía, C. (2005). A biotin hatása a génexpresszióra és az anyagcserére. Journal of Clinical Research, 57 (5), 716–724.