HISZTIDIN: JELLEMZŐK, SZERKEZET, FUNKCIÓK, ÉTELEK - BIOLÓGIA - 2026

A hisztidin (His, H) egy aminosav, amelyet a fehérje szintéziséhez használnak. Ez egy hidrofil molekula, tehát általában a fehérjeszerkezetek külseje felé orientálódnak, amikor folyékony közegben vannak.

A növekvő gyermekek számára nélkülözhetetlen aminosavnak tekintik, mivel nem termelik. Felnőttekben kicsi a hisztidintermelés, de ez nem elegendő a napi igény kielégítéséhez, ezért félig esszenciális aminosavnak tekintik.

A hisztidin aminosav kémiai szerkezete (Forrás: Borb, a Wikimedia Commons segítségével)

Az állatok és az emberek számára a hisztidin elengedhetetlen vagy legalább részben esszenciális aminosav, azonban a növények, gombák és mikroorganizmusok hatékonyan előállítják a szükséges hisztidint, és a fehérjék mellett a hisztidin táplálékforrásainak részét képezik. állatokat.

A hisztidin olyan fontos fiziológiás funkciókat lát el az emberekben, mint például: számos enzim aktív központjának része, részt vesz többek között a növekedésben, az immunrendszerben és a myelin képződésében az idegrostokban.

A hisztidin bioszintézise egy összetett folyamat, amely főként a májban zajlik le, és 9-11 enzimatikus lépést igényel. Bomlása a májban és a bőrben zajlik, és glutamát képződésén keresztül megy keresztül, majd különböző útvonalakat követve.

Sok étel gazdag hisztidinnel, például állati fehérjékkel, például hús- és tejtermékekkel, valamint növényi fehérjékkel. Ezek biztosítják a testünk megfelelő működéséhez szükséges napi hisztidinigények nagy részét.

Az örökletes anyagcsere- vagy transzportproblémák vagy a táplálékfelvétel hiánya által okozott hisztidinhiány vagy túlzott mennyiség olyan fontos problémával kapcsolatos, amelyek mind a gyermekek, mind a felnőttek egészségét érintik. A megfelelő hisztidin bevitel lehetővé teszi az egészséges és egészséges élet fenntartását a legtöbb esetben.

jellemzők

A hisztidin feltűnő tulajdonsága, hogy átalakítható hisztamingá, anyagává, amely aktívan részt vesz számos allergiás és gyulladásos reakcióban.

A halak esetében, amelyek megfelelő hűtés nélkül vannak kitéve a környezetnek, a baktériumok átalakíthatják a hisztidint hisztamingá, és ezért a lenyeléskor ételmérgezést okozhatnak.

Ennek az aminosavnak egy másik jellegzetessége, hogy a 22 létező közül a kevés egyike ionizál fiziológiai pH-tartományban (körülbelül 7,4), és ezért aktívan részt vesz számos enzim katalitikus helyén.

A hemoglobin molekulában a proximális hisztidin a hem csoport egyik liganduma. Más szavakkal: ez az aminosav részt vesz a hemoglobin oxigén transzport funkciójában és elengedhetetlen ennek a proteinnek a szintéziséhez, valamint a myoglobin szintéziséhez, amelyet más néven "izom hemoglobinnak" hívnak.

Szerkezet

A hisztidin egy alapvető poláris hidrofil aminosav, amelyet az esszenciális aminosavakba sorolnak be, mivel az állatok nem képesek szintetizálni. Ugyanakkor, és mint korábban említettük, baktériumok, gombák és növények szintetizálják.

Gyerekekben a hisztidin feltétlenül szükséges; a felnőtt képes szintetizálni, de nem világos, hogy ez megfelel-e a napi hisztidinigénynek, ezért be kell venni az étrenddel.

Mint minden aminosav, a hisztidinnek van egy α-szénatom, amelyhez aminocsoport, karboxilcsoport, hidrogénatom és oldalsó lánc kapcsolódik.

Ennek az aminosavnak az oldalláncát egy imidazolgyűrű alkotja, amely fiziológiás pH mellett protonál és pozitív töltést kap, és imidazoliumnak nevezik, rövidítve: ImH +.

A lizinnel és argininnel együtt a hisztidin képezi az alapvető aminosavak csoportját. A három közül a hisztidin a legkevésbé bázikus, imidazolgyűrűje pedig 6-os pH mellett deprotonálhat.

Mivel fiziológiás pH-n a hisztidin protoneket cserélhet, inkább részt vesz az enzimatikus katalízisben, amely magában foglalja a protonok átadását. Mivel ez egy poláris aminosav, általában a fehérjék külső felületén található, ahol vizes közegben hidratálódhat.

Jellemzők

Az enzimek aktív helyének részeként

A hisztidin sok fehérje szintéziséhez szükséges, különösen olyan enzimek előállításához, amelyek aktív központjaiban szerkezetében ez az aminosav található. Az emlősökben az aldolases aktív központjának része, ahol proton donorként működik.

A karboxipeptidáz A aktív központjában található, egy hasnyálmirigy enzim, amelynek aktív helye Zn és hisztidin. A glikolitikus enzim, a foszfo-glicerát mutációban, aktív központjában két hisztidin maradék található, amelyek a foszforilcsoportok elfogadói vagy donorjai.

Ez olyan enzimek aktív helyén is megtalálható, mint például a glicerraldehid-3-foszfát-dehidrogenáz, a laktát-dehidrogenáz, a papain, a timotripszin, az RNáz A és a hisztidin-ammónia-láz (hiszidáz). Ezenkívül a glutamin-szintetáz enzim alloszterikus inhibitora.

Egyéb funkciók

Ez az aminosav nagy jelentőséggel bír a test számára, mivel hisztidin-dekarboxilázzal végzett dekarboxilezésével hisztaminot állít elő, amely gyulladásos és allergiás reakciókkal összefüggő erős vazodilatátor képződik, és jelen van a bélben és a mononukleáris fagocitikus rendszer sejtjeinek granulátumában.

A hisztidint a központi idegrendszer idegsejtjei állítják elő neuromoduláló funkcióval.

Szükséges az idegrostok myelin burkolatainak kialakításához, tehát fontos szerepet játszik benne lévő elektromos impulzusok átvitelében.

A hisztidin a növekedési hormon és más aminosavak mellett hozzájárul a szövet helyreállítási mechanizmusaihoz is, elsősorban a kardiovaszkuláris rendszerben.

Néhány kiegészítő szolgáltatás a következőket tartalmazza:

- Hozzájárul bizonyos nehézfémek méregtelenítéséhez, mivel kelátként működik.

- Védi a sugárzás káros hatásait.

- Részt vesz a vörös és fehérvérsejtek képződésében.

- A hemoglobin kialakulásához szükséges.

- Segít a rheumatoid arthritis néhány negatív hatásának leküzdésében, mint például a gyulladás és a mozgásképesség hiánya.

- Fontos aminosav a haj regenerációjában, növekedésében és a szexuális működésben.

A karnozin, az anserin és a homokarnozin a hisztidinből képződött dipeptidek. Az első kettőt az izmokban találják, és fontos funkciók pufferekként és a miozin-ATPáz aktivátorokként.

Az agyban a homokarnozin 100-szor nagyobb mennyiségben termelődik, mint a vázizom karnozin.

bioszintézise

A hisztidin szénvázát ribóz-5-foszfátból kapja meg. Az E. Coli baktériumokban ezt az aminosavat ebből a vegyületből 11 enzimatikus lépésből állítják elő:

1. A szintézis első lépése egy foszforibozil átvitelét az ATP-ből a ribóz-5-foszfát szénatomjára 1, így 5-foszforibozil-1-pirofoszfátot (PRPP) állítva elő. A foszforibozil-pirofoszfát-szintetáz (PRPP-szintetáz) enzim katalizálja ezt a reakciót.
2. Ezután a pirofoszfátcsoport az 1-es szénről az ATP N-1-re transzferálódik, és N1- (5'-foszforibozil) -ATP képződik. A reakciót katalizáló enzim ATP foszforiboszil-transzferáz.
3. A foszforibozil-ATP-pirofoszfát-hidroxiláz hatására az ATP α, β-pirofoszfátkötése hidrolizálódik, és N1- (5'-foszforibozil) -AMP képződik.
4. A foszforibozil-AMP ciklohidroxiláz enzim megnyitja a puringyűrűt az N-1 és C-6 között, és az N1- (5'-foszforibozil-formimino) -5-aminoimidazol-4-karboxamid-1-ribonukleotid ribonukleotid képződik.
5. Ezután a PRPP-ből származó ribofuranóz gyűrű kinyílik és ketózzá izomerizálódik, és izomeráz enzim hatására N1- (5'-foszforibozil-formimino) -5-aminoimidazol-4-karboxamid-1-ribonukleotidot képez.
6. Az aminotranszferáz enzim az amidocsoportot átadja a glutaminná alakuló glutamáttá, és megbontja a formimino kötést, ezáltal felszabadítva 5-aminoimidazol-karboxamid-1-ribonukleotidot és imidazol-glicerin-foszfátot képezve.
7. Az imidazol-glicerin-foszfát-dehidratáz segítségével vízmolekulát távolítanak el az imidazol-glicerin-foszfátból, és imidazol-acetil-foszfát képződik.
8. Egy aminocsoportot átvisszük az imidazol-acetil-foszfátra hisztidinol-foszfát-transzaminázon keresztül, és hisztidinol-foszfát képződik.
9. A hisztidinol-foszfát foszfor-észter-csoportját hidrolizálva hisztidinolt kapunk. A hisztidin-foszfát-foszfatáz katalizálja ezt a reakciót.
10. Később a histidinolt a histidinol-dehidrogenáz oxidálja és hisztidinálisan képződik.
11. Maga a hisztidin-dehidrogenáz oxidálja a hisztidint és átalakítja hisztidinné.

A hisztidin bioszintézis útjának első enzimét a gáttermék gátolja, vagyis a hisztidin részt vesz az ATP foszforibosztiltranszferáz alloszterikus gátlásában, amely az út fő szabályozási mechanizmusa.

A lebomlás

A hisztidin, prolin, glutamát, arginin és glutamin olyan aminosavak, amelyek bomlásuk során α-ketoglutarátot képeznek. Ezek közül négy először glutamáttá alakul, amely transzaminációval α-ketoglutarátot eredményez.

A hisztidin a histidinázon keresztül elveszíti az α-aminocsoportot, hogy urokanáttá váljon. Ezután az urocanáz az urocanate 1. és 4. helyzetét hidratálja, így 4-imidazolone-5-propionát képződik. Ezt követően megtörténik a 4-imidazolon-5-propionát imino-csoportjának hidrolízise, ​​az N-formiminoglutamát képződik.

Ez utóbbi reakció során a formil N-formiminoglutamátból tetrahidrofolátra transzferálódik, amely a glutamát-formimin-transzferáz enzimmel működik. Ennek a reakciónak a végtermékei a glutamát és az N5-formimino-tetrahidrofolát.

Az Α-ketoglutarát glutamát transzaminációjával alakul ki. Α -Ketoglutarát egy közbenső termék a Krebs-ciklusban, és bejuthat a glükoneogén útvonalon is a glükózképződéshez.

A glutamát aminocsoportja belép a karbamid termelési ciklusba, amelyet el kell távolítani a vizelettel. Ezek a reakciók a májban fordulnak elő, részben a bőrben.

Hisztidinben gazdag ételek

A hisztidin napi szükséglete körülbelül 10–11 mg / testtömeg-kg. A növekvő gyermekekben a hisztidin egy esszenciális aminosav, amelyet az étrend során kell biztosítani.

Más állatokban a hisztidin is nélkülözhetetlen aminosav, és az istállókban növekvőknek hisztidint kell kapniuk a normál hemoglobinszint fenntartása érdekében.

A hisztidinben gazdag ételek a következők:

- Marha-, bárány-, sertés-, csirke- és pulyka. A halakban, például tonhalban (még konzervben), lazacban, pisztrángban, sügérben és tengeri sügérben, valamint néhány kagylóban is megtalálható.

- Tej és származékai, különösen érlelt sajtokban, mint például parmezán, gruyère, svájci sajt és gouda. Krémekben, tejsavóban, joghurtban és tejfölben.

- Szójabab és szárított gyümölcs, például dió és mag. Napraforgó, tök, görögdinnye, szezám, mandula, pisztácia, földimogyoróvaj és chia magokban.

- Tojás és bab vagy fehér bab.

- Teljes kiőrlésű gabonafélék, például quinoa, búza, barna rizs stb.

A bevitel előnyei

Számos olyan kóros állapot van, amelyben a hisztidin hasznos lehet a kezelés kiegészítéseként.

Ezen patológiák között a rheumatoid arthritis, az artériás hipertónia (mivel a hisztidin hipotenzív hatását már leírták), fertőzések, frigiditás és szexuális impotencia, nehézfémek mérgezése, toxikus synovitis, neuritis, terhesség hányása, kardiovaszkuláris rendellenességek hallás, fekélyek és vérszegénység.

A bőrben az elfogyasztott hisztidin lebomlása során urokánsavat állít elő, amely az ultraibolya sugarak abszorbeálásával képes a bőr védelmére.

Az egészséges egyének túlzott hisztidin-fogyasztása nem okoz jelentős változásokat, mivel gyorsan lebomlik. A hisztidin étrend-kiegészítők alkalmazását azonban korlátozni kell súlyos máj- és / vagy vesebetegségben szenvedő betegek esetén.

Hiányos rendellenességek

A hisztidin hiány az immunválaszban bekövetkezett változásokhoz kapcsolódik, amelyek a hisztamin és a fehérvérsejtek csökkent termelődése, a szabad gyökök felhalmozódása, valamint a magzatok rendellenességei vagy törpeképessége miatt következnek be.

Szintén számoltak be a hisztidinhiányhoz kapcsolódó csontproblémákról, süketségről és anaemiaról.

A Hartnup-betegség örökletes állapot, amely befolyásolja a hisztidin és a triptofán szállítását a vékonybél nyálkahártyáján és a vesén keresztül, és mindkét aminosav hiányt okoz.

A legrelevánsabb klinikai tünetek a pikkelyes és vörös léziók megjelenése a bőrön napsugárzás után, a mozgás különböző mértékű károsodása és a pszichiátriai betegségek néhány tünete.

A hisztidémia egy autoszomális recesszív betegség, amelyet a hiszidáz enzim hiánya jellemez, amely magasabb hisztidinszintet okoz a vérben és a vizeletben.

Következésképpen ezek a betegek nem képesek lebontani a hisztidint urokánsavvá a májban és a bőrben. Ezt a betegséget mérsékelt mentális retardáció, beszéd- és hallómemória rendellenességek kísérik süket nélkül.

A hisztidin bevitel korlátozása kezelésként nem volt hatékony a klinikai javulás elősegítésében, és magában hordozza a növekedési zavarok kialakulásának kockázatát az e betegség által érintett gyermekekben.

Irodalom

1. Mathews, C., van Holde, K., és Ahern, K. (2000). Biokémia (3. kiadás). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
2. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., és Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. kiadás). McGraw-Hill Medical.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger Biokémiai alapelvek. Omega Editions (5. kiadás). doi.org
4. Pencharz, P., Farri, L. és Papageorgiou, A. (1983). Az anyatej és az alacsony fehérjetartalmú tápszerek hatása a koraszülött csecsemők teljes fehérjeforgalmára és a 3-metil-hisztidin kiválasztására. Clinical Science, 64, 611–616.
5. Song, BC, Joo, N., Aldini, G., és Yeum, K. (2014). A hisztidin-dipeptidek biológiai funkciói és metabolikus szindróma. Táplálkozási kutatás és gyakorlat, 8. (1), 3–10.