IMMUNOGLOBULINOK: FELÉPÍTÉS, TÍPUSOK ÉS FUNKCIÓK - ANATÓMIA ÉS FIZIOLÓGIA - 2025

Az immunoglobulinok olyan molekulák által termelt B-sejtek és plazmasejtek, amelyek elősegítik a szervezet védelmét. Ezek egy immunrendszerhez tartozó glikoprotein biomolekulából állnak. Az albumin után az egyik leggyakoribb fehérje a vér szérumában.

Az antitest az immunoglobulinok egy másik neve, és globulinnak tekintik őket, mivel viselkednek az őket tartalmazó vérszérum elektroforézisében. Az immunoglobulin molekula lehet egyszerű vagy komplex, attól függően, hogy monomerként van jelen, vagy polimerizálódik.

Az immunoglobulinok általános szerkezete hasonló az "Y" betűhöz. Ötféle immunglobulin létezik, amelyek morfológiai, funkcionális és helybeli különbségeket mutatnak a testben. Az antitestek szerkezeti különbségei nem alakjában, hanem összetételében vannak; minden típusnak van egy meghatározott célja.

Az immunoglobulinok által támogatott immunválasz nagyon specifikus és rendkívül összetett mechanizmus. A sejtek szekréciójának stimulusát idegen ágensek, például baktériumok jelenlétében aktiválják. Az immunoglobulin szerepe az idegen elemhez való kötődés és annak eltávolítása.

Az immunglobulinok vagy antitestek mind a vérben, mind a szervek membrán felületén jelen lehetnek. Ezek a biomolekulák az emberi test védelmi rendszerének fontos elemeit képviselik.

Szerkezet

Az antitestek szerkezete aminosavakat és szénhidrátokat, az oligoszacharidokat tartalmaz. Az aminosavak domináns jelenléte, mennyisége és eloszlása ​​határozza meg az immunoglobulin szerkezetét.

Mint minden fehérje, az immunglobulinok primer, szekunder, tercier és kvaterner szerkezettel rendelkeznek, meghatározva tipikus megjelenésüket.

Az aminosavak számát tekintve az immunglobulinoknak kétféle lánca van: nehéz lánc és könnyű lánc. Továbbá, a szerkezetében szereplő aminosav-szekvencia szerint, minden lánc variábilis és konstans régióval rendelkezik.

Nehéz láncok

Az immunoglobulinok nehéz láncai a 440 aminosavból álló szekvenciákból álló polipeptid egységeknek felelnek meg.

Mindegyik immunglobulinnak 2 nehéz lánca van, ezek mindegyikének változó régiója és állandó régiója van. A konstans régió 330 aminosavat tartalmaz, és a variábilis 110 szekvenált aminosav.

A nehéz lánc szerkezete az egyes immunglobulinok esetében eltérő. Összesen 5 nehéz lánc típusa határozza meg az immunoglobulin típusát.

A nehéz lánc típusait az IgG, IgM, IgA, IgA és IgD immunoglobulinok görög γ, μ, α, ε, δ betűkkel azonosítják.

Az ε és μ nehéz láncok állandó régióját négy domén alkotja, míg az α, γ, δ-nek három. Tehát minden állandó régió különbözik az egyes immunglobulin típusoknál, de közös az azonos típusú immunoglobulinokra.

A nehéz lánc variábilis régióját egyetlen immunoglobulin domén alkotja. Ez a régió 110 aminosav szekvenciájú, és az antitest antigén specifitásától függően különbözik.

A nehéz láncok szerkezetében megfigyelhető egy olyan szög vagy hajlítás - úgynevezett csuklópánt -, amely a lánc rugalmas területét képviseli.

Könnyű láncok

Az immunoglobulin könnyű láncai körülbelül 220 aminosavból álló polipeptidek. Kétféle könnyű lánc létezik az emberekben: kappa (κ) és lambda (λ), az utóbbi négy altípusú. Az állandó és variábilis domének szekvenciái mindegyik 110 aminosavból állnak.

Az antitest két κ (κκ) könnyű lánccal vagy egy pár λ (λλ) lánccal rendelkezik, de nem lehetséges, hogy egyszerre rendelkezzen mindegyik típus egyikével.

Fc és Fab szegmensek

Mivel minden immunglobulin "Y" -hoz hasonló alakú, két szegmensre osztható. Az "alsó" szegmenst, a bázist kristályosítható frakciónak vagy Fc-nek nevezzük; míg az «Y» karjai képezik a Fab-ot vagy frakciót, amely az antigénhez kötődik. Az immunglobulin ezen szerkezeti szekcióinak mindegyike más funkciót lát el.

Fc szegmens

Az Fc szegmens két vagy három állandó domént tartalmaz az immunglobulin nehéz láncaiban.

Az Fc fehérjékhez vagy specifikus receptorokhoz kötődik basofileken, eozinofileken vagy hízósejteken, ily módon indukálva az antigént eltávolító specifikus immunválaszt. Fc az immunoglobulin karboxil-terminálisának felel meg.

Fab szegmens

Az antitest Fab frakciója vagy szegmense a végén a variábilis doméneket tartalmazza, a nehéz és könnyű láncok állandó doménjein kívül.

A nehéz lánc állandó doménjét az Fc szegmens doménjeivel folytatjuk, amely a csuklót képezi. Megfelel az immunglobulin aminoterminális végének.

A Fab szegmens fontossága, hogy lehetővé teszi az antigénekhez, idegen és potenciálisan káros anyagokhoz való kötődést.

Az egyes immunglobulinok variábilis doménjai garantálják annak specifitását egy adott antigénre; ez a tulajdonság lehetővé teszi felhasználását a gyulladásos és fertőző betegségek diagnosztizálásában is.

típusai

Írta: Alejandro Porto, a Wikimedia Commons segítségével

Az eddig ismert immunglobulinek specifikus nehéz lánccal rendelkeznek, amelyek állandóak mindegyiknél és különböznek a többitől.

Ötféle nehéz láncfajta határozza meg az immunoglobulinok öt típusát, amelyek funkciója eltérő.

Immunoglobulin G (IgG)

Az immunglobulin G a legszélesebb változat. Gamma nehéz lánccal rendelkezik, és unimolekuláris vagy monomer formában fordul elő.

Az IgG a legelterjedtebb mind a vér szérumában, mind a szöveti térben. A nehéz lánc aminosav-szekvenciájának minimális változásai meghatározzák annak megosztását az 1., 2., 3. és 4. altípusba.

Az G immunglobulin Fc szegmensében 330 aminosav szekvenciája van, molekulatömege 150 000, ebből 105 000 felel meg nehéz láncának.

Immunoglobulin M (IgM)

Az M immunglobulin egy pentamer, amelynek nehéz lánca μ. Molekulatömege nagy, körülbelül 900 000.

Nehéz láncának aminosav-szekvenciája Fc-frakciója 440. Elsősorban a vérszérumban található, amely az immunoglobulinok 10–12% -át képviseli. Az IgM-nek csak egy altípusa van.

Immunoglobulin A (IgA)

Ez megfelel az α nehéz lánc típusának, és az összes immunoglobulin 15% -át képviseli. Az IgA megtalálható mind a vérben, mind a szekrécióban, akár az anyatejben, monomer vagy dimer formájában. Ennek az immunglobulinnak a molekulatömege 320 000, és két altípusa van: IgA1 és IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Az E immunglobulin az ε típusú nehéz láncból áll, és nagyon kevés a szérumban, körülbelül 0,002%.

Az IgE molekulatömege 200 000, és monomerként jelen van elsősorban a szérumban, az orr nyálkahártyájában és a nyálban. Gyakori az is, hogy ezt az immunglobulint a basofilekben és a hízósejtekben találják meg.

Immunoglobulin D (IgD)

A nehézlánc variáció megfelel az immunglobulin D-nek, amely az összes immunglobulin 0,2% -át képviseli. Az IgD molekulatömege 180 000 és monomer felépítésű.

Ez kapcsolódik a felszínükhöz kapcsolódó B limfocitákhoz. Az IgD szerepe azonban nem egyértelmű.

Típusváltozás

Az immunoglobulinok szerkezeti típusváltozáson mennek keresztül, az antigén elleni védekezés szükségessége miatt.

Ez a változás annak köszönhető, hogy a B limfociták az adaptív immunitás tulajdonságai révén képesek antitesteket előállítani. A szerkezeti változás a nehéz lánc állandó régiójában történik, a variábilis régió megváltoztatása nélkül.

Egy típus- vagy osztályváltozás az IgM IgG-re vagy IgE-re változását okozhatja, és ez a gamma-interferon vagy az IL-4 és IL-5 interleukinek által kiváltott válaszként jelentkezik.

Jellemzők

Az immunoglobulinok immunrendszerben játszott szerepe létfontosságú a test védelme szempontjából.

Az immunglobulinok a humorális immunrendszer részét képezik; vagyis ezek olyan anyagok, amelyeket a sejtek kórokozókkal vagy káros ágensekkel szembeni védelem céljából választanak el.

Hatékony, hatékony, specifikus és rendszerezett védelmi eszközöket nyújtanak, amelyek az immunrendszer részeként nagy jelentőségűek. Általános és specifikus funkcióik vannak a mentességben:

Általános funkciók

Az ellenanyagok vagy immunoglobulinok mind független funkciókat, mind az aktiváló sejtközvetített effektor- és szekréciós válaszokat egyaránt ellátják.

Antigén-antitest kötés

Az immunoglobulinok specifikusan és szelektíven kötik az antigénszereket.

Az antigén-antitest komplex kialakulása az immunoglobulin fő funkciója, ezért az immunválasz képes megállítani az antigén hatását. Mindegyik antitest egyszerre két vagy több antigént köthet.

Effektor funkciók

Az antigén-antitest komplex általában a iniciátorként szolgál specifikus sejtválaszok aktiválásához vagy az antigén eliminációját meghatározó események sorozatának kezdeményezéséhez. A két leggyakoribb effektorválasz a sejtkötés és a komplement aktiválása.

A sejtek kötődése az immunoglobulin Fc szegmensének specifikus receptoraitól függ, miután az antigénhez kötődött.

Az olyan sejtek, mint például hízósejtek, eozinofilok, bazofilok, limfociták és fagociták rendelkeznek ezekkel a receptorokkal, és biztosítják az antigén eltávolításának mechanizmusát.

A komplement kaszkád aktiválása egy komplex mechanizmus, amely magában foglalja a szekvencia kezdetét, tehát a végeredmény az antigéneket eltávolító toxikus anyagok szekréciója.

Különleges funkciók

Először is, az immunglobulin egyes típusai specifikus védelmi funkciót fejlesztenek ki:

Immunoglobulin G

- Az immunoglobulin G biztosítja az antigének, köztük a baktériumok és a vírusok elleni védekezés legtöbbjét.

- Az IgG olyan mechanizmusokat aktivál, mint a komplement és a fagocitózis.

- Az antigénre specifikus IgG összetétele tartós.

- Az egyetlen antitest, amelyet az anya terhesség alatt átadhat gyermekeinek, az IgG.

Immunoglobulin M

- Az IgM az a antitest, amely gyorsan reagál a káros és fertőző kórokozókra, mivel azonnali hatást gyakorol, amíg az IgG helyébe nem kerül.

- Ez az ellenanyag aktiválja a limfocita membránba beépített celluláris válaszokat és a humorális válaszokat, mint például a komplement.

- Ez az első immunoglobulin, amelyet az emberek szintetizáltak.

Immunoglobulin A

- Védő gátként szolgál a kórokozók ellen, mivel a nyálkahártya felületén helyezkedik el.

- A légzőszervi nyálkahártyában, az emésztőrendszerben, a húgyútokban és a szekréciókban, például nyálban, orrnyálkahártyában és könnyben is megtalálható.

- Noha komplementer aktiválása alacsony, baktériumok elpusztításához lizocimákkal kapcsolható össze.

- Az immunglobulin D jelenléte az anyatejben és a kolosztrumban lehetővé teszi az újszülött számára, hogy szoptatás alatt megszerezze azt.

Immunoglobulin E

- Az immunglobulin E erős védekező mechanizmust biztosít az allergiát termelő antigének ellen.

- Az IgE és az allergén kölcsönhatása miatt a gyulladásos anyagok felelőssé válnak az allergia tüneteiért, például tüsszentés, köhögés, csalánkiütés, megnövekedett könny és orrnyálkahártya.

- Az IgE Fc szegmensén keresztül hozzákapcsolódhat a paraziták felületéhez, olyan reakciót váltva ki, amely halálát okozza.

Immunoglobulin D

- Az IgD monomer szerkezete olyan B limfocitákhoz kapcsolódik, amelyek nem léptek kölcsönhatásba az antigénekkel, ezért receptorok szerepet játszanak.

- Az IgD szerepe nem egyértelmű.

Irodalom

1. (sf) Az immunoglobulin orvosi meghatározása. Helyreállítva a medicinenet.com webhelyről
2. Wikipédia (második). Ellenanyag. Helyreállítva az en.wikipedia.org webhelyről
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Immunglobulinok. Helyreállítva a sciencedirect.com webhelyről
4. Iáñez, E. (sf). Immunoglobulinok és más B-sejtmolekulák: Általános immunológiai kurzus. Helyrehozva az ugr.es-től
5. (sf) Bevezetés az immunglobulinokba. Helyreállítva a thermofisher.com webhelyről
6. Buddiga, P. (2013). Immunrendszer anatómiája. Helyreállítva az emedicine.medscape.com webhelyről
7. Biokémiai kérdések (2009). Immunoglobulinok: felépítés és funkciók. Helyreállítva a biochemistryquestions.wordpress.com webhelyről
8. (sf) Immunoglobulinok - felépítés és funkció. Helyreállítva a microbiologybook.org webhelyről