IZOLEUCIN: TULAJDONSÁGOK, FUNKCIÓK, BIOSZINTÉZIS, ÉTEL - BIOLÓGIA - 2026

Az izoleucin (Ile, I) a fehérjék részeként a természetben előforduló 22 ​​aminosav egyike. Mivel az emberi test, akárcsak néhány más emlős, nem képes szintetizálni, az izoleucin a 9 esszenciális aminosav közé tartozik, amelyeket az étrendből be kell szerezni.

Ezt az aminosavat 1903-ban először F. Ehrlich tudós izolálta a répa vagy a répa melasz nitrogéntartalmú alkotóelemeiből. Később ugyanaz a szerző elválasztotta az izoleucint a fibrin és más fehérjék bomlástermékeitől.

Az izoleucin aminosav kémiai szerkezete (Forrás: Clavecin a Wikimedia Commons segítségével)

Ez egy nem poláris aminosav, amely az élő organizmusok sejtfehérjéinek nagy részében található, emellett az elágazó láncú aminosavak csoportjába tartozik (BCAA) (az angol B sorozatú C hain A mino A savak), valamint a leucin és valin.

Feladata számos fehérje tercier struktúrájának kialakítása, emellett részt vesz a sejtenergia-anyagcseréhez kapcsolódó különféle metabolikus prekurzorok kialakításában.

jellemzők

Az izoleucint a nem poláris aminosavak csoportjába sorolják, alifás természetű R csoportokkal vagy láncokkal, azaz hidrofób szénhidrogén láncokkal.

Ennek a tulajdonságnak köszönhetően ennek a csoportnak az aminosavai, mint például az alanin, a valin és a leucin, általában közel állnak egymáshoz, ami hidrofób kölcsönhatások révén hozzájárul azoknak a fehérjéknek a stabilizálásához, amelyek részét képezik.

Ez a nem poláros aminosav kb. 131 g / mol és a fehérjékben megközelítőleg 6% -ban van jelen, gyakran "eltemetve" a közepükbe (hidrofób tulajdonságainak köszönhetően).

Szerkezet

Az izoleucin egy α-aminosav, amelyhez hasonlóan a többi aminosavhoz tartozik egy α-szénnek nevezett központi szénatom (királis), amelyhez négy különböző csoport kapcsolódik: hidrogénatom, aminocsoport (-NH2), karboxilcsoport (-COOH) és oldallánc vagy R csoport.

Az izoleucin R csoportja egy elágazó szénhidrogén, 4 szénatomos (-CH3-CH2-CH (CH3)), amelynek láncában királis szénatom is található.

Ennek a tulajdonságnak köszönhetően az izoleucinnak négy lehetséges formája van: ezek közül kettő az L-izoleucin és D-izoleucin néven ismert optikai izomer, a másik kettő pedig az L-izoleucin diasztereoizomerje. A fehérjékben domináns forma az L-izoleucin.

Az izoleucin molekuláris képlete C6H13NO2, kémiai neve α-amino-β-metil-β-etilpropionsav vagy 2-amino-3-metil-pentatonsav.

Jellemzők

Az izoleucinnak számos élettani funkciója van az állatokban, ideértve a

- Sebgyógyulás

- Nitrogén-hulladék méregtelenítés

- Az immunfunkciók stimulálása és

- A különféle hormonok szekréciójának elősegítése.

Glükogén aminosavnak tekintik, mivel prekurzormolekulaként szolgál a citromsav-ciklus (Krebsz-ciklus) közbenső termékeinek szintéziséhez, amelyek később hozzájárulnak a glükóz képződéséhez a májban.

Ennélfogva úgy gondolják, hogy az izoleucin részt vesz a plazma glükózszintjének szabályozásában, amelynek a test energia szempontjából fontos következményei vannak.

Az izoleucin hozzájárul a glutamin és az alanin szintéziséhez, az elágazó láncú aminosavak közötti egyensúly elősegítése érdekében.

A klinikai körülmények között néhány szerző rámutat arra, hogy az izoleucin, leucin, tirozin és valin koncentrációjának növekedése lehet a daganatok által érintett sejtek jellemző markere, amelyet a glutamin szintjének emelkedése követ.

Egyéb funkciók

Különböző tudományos kutatások kimutatták, hogy az izoleucin szükséges a hemoglobin szintéziséhez, amely fehérje felelős az oxigén szállításáért sok állat vérében.

Ezenkívül ez az aminosav aktiválja a tápanyagok belépését a sejtekbe; Egyes tanulmányok azt mutatják, hogy a hosszan tartó böjt során képes helyettesíteni a glükózt mint energiaforrást, és emellett ketogén aminosav.

A ketogén aminosavak azok, amelyek szénvázai zsírsav vagy szénhidrát formájában tárolhatók, tehát az energiatartalékban működnek.

Az izoleucin és az egyéb elágazó láncú aminosavak (a növekedési faktorokon és a környezeti körülményeken kívül) a Rapamycin céljelző útvonal, az mTOR (az R apamicin mechanisztikus célcsoportja) aktiválásán keresztül működnek.

Ez az út fontos jelátviteli út az eukariótákban, amely képes szabályozni a sejtek növekedését és metabolizmusát, valamint a fehérje szintézist és az autofágia eseményeket. Ezen felül ellenőrzi az öregedés előrehaladását és néhány olyan patológiát, mint a rák vagy a cukorbetegség.

bioszintézise

Az emberek és más állatok nem képesek szintetizálni az izoleucint, de ez része a sejtfehérjéknek, köszönhetően annak, hogy a napi fogyasztott táplálékból szerezzük be.

A növények, gombák és a legtöbb mikroorganizmus képes az aminosavat szintetizálni kissé összetett útvonalakon keresztül, amelyek általában összekapcsolódnak más, az ember számára nélkülözhetetlen aminosavakkal.

Például vannak módok az izoleucin, lizin, metionin és treonin előállítására aszpartátból.

Konkrétan a baktériumokban az izoleucint a treonin aminosavból, piruvát útján állítják elő, egy úton, amelyben a piruvát szén 2-jének kondenzálódik a treoninból származó α-ketobutirát molekulával.

A reakció a treonindehidratáz enzim hatására kezdődik, amely a treonin dehidrációját katalizálja α-ketobutirát és ammónium (NH3) előállítására. Ezt követően ugyanazok az enzimek, amelyek részt vesznek a valin bioszintézisében, hozzájárulnak a

- Átvilágítás

- A megfelelő ketoacidok és oxidatív dekarboxilezése

- Dehidrogénezés.

Az ilyen típusú mikroorganizmusokban az aminosavak, például a lizin, a metionin, a treonin és az izoleucin szintézise nagymértékben koordinált és szabályozott, különösen negatív visszacsatolás révén, ahol a reakciók termékei gátolják az érintett enzimek aktivitását.

Annak ellenére, hogy az izoleucin, mint például a leucin és a valin, nélkülözhetetlen aminosavak az ember számára, a testszövetekben levő aminotranszferáz enzimek visszafordíthatóan konvertálhatják azokat megfelelő α-keto-savakká, amelyek végül helyettesíthetik őket a diéta.

A lebomlás

A természetben ismert aminosavakhoz hasonlóan az izoleucin lebontható, és így különböző anyagcsere útvonalakat képezhet, amelyek között kiemelkedik a Krebsi ciklus (amely a legtöbb koenzimet szolgáltatja az energia vagy más vegyületek bioszintézisére).

Az izoleucin, a triptofán, a lizin, a fenilalanin, a tirozin, a treonin és a leucin mindegyike felhasználható acetil-CoA előállítására, amely egy fő metabolikus közbenső termék több celluláris reakcióhoz.

Más aminosavakkal ellentétben az elágazó láncú aminosavak (leucin, izoleucin és valin) nem bomlanak le a májban, hanem üzemanyagként oxidálódnak az izomban, az agyban, a vesékben és a zsírszövetekben.

Ezek a szervek és szövetek felhasználhatják ezeket az aminosavakat egy aminotranszferáz enzim jelenlétének köszönhetően, amely képes mind a háromra hatni, és előállítani a megfelelő α-keto aminosavakat.

Miután előálltak ezek az oxidált aminosavszármazékok, az α-keto-sav-dehidrogenáz enzimkomplex katalizálja oxidatív dekarboxilezését, ahol szén-dioxid (CO2) molekulát szabadít fel, és a kérdéses aminosavak acil-CoA-származékát állítja elő.

Az izoleucin anyagcserével kapcsolatos patológiák

Az izoleucin és más aminosavak metabolizmusának hibái különféle furcsa és összetett patológiákat okozhatnak, például például a „Maple Syrup Urine” betegséget (juharszirup illatú vizelet) vagy elágazó láncú ketoaciduriat.

Amint a neve is sugallja, ezt a betegséget a betegektől szenvedő betegek vizeletének jellegzetes aromája, valamint hányása, rohamai, mentális retardációja és korai halála jellemzi.

Különösen az α-ketoacid-dehidrogenáz enzimkomplex hibáival kell függnie, amelyekkel az elágazó láncú aminosavak, például az izoleucin és oxidált származékai kiválasztódnak a vizelettel.

Összességében az elágazó láncú aminosavak, például az izoleucin katabolizmusával kapcsolatos patológiák szerves aciduriasokként ismertek, bár azok, amelyek közvetlenül kapcsolódnak ehhez az aminosavhoz, meglehetősen ritkák.

Izoleucinban gazdag élelmiszerek

Ez az aminosav gazdag az állatok izomszöveteiben, ezért állati eredetű húsok, például marha-, sertés-, hal- és más hasonló, például bárány, csirke, pulyka, szarvas, többek között, gazdagok benne.

A tejtermékekben és származékaikban, például a sajtban is megtalálhatók. A tojásokban, valamint a különféle magvakban és diófélékben található, mint alapját képező fehérjék.

Bőséges a szójababban és a borsóban, valamint a különféle élelmezési célokra használt élesztõkivonatokban.

Az izoleucin plazmaszintje felnőtt emberben 30–108 μmol / l, 2–18 éves gyermekek és fiatalok esetében 22–107 μmol / l, 0–2 éves csecsemők esetében pedig körülbelül 26 és 86 μmol / l között van.

Ezek az adatok arra utalnak, hogy az ebben és más rokon aminosavakban gazdag élelmiszerek fogyasztása szükséges a szervezet sok élettani funkciójának fenntartásához, mivel az emberek nem képesek újból szintetizálni.

A bevitel előnyei

Az izoleucin táplálék-kiegészítők általában más esszenciális elágazó láncú aminosavakat, például valint vagy leucint vagy másokat tartalmaznak.

Az izoleucin-fogyasztás leggyakoribb példái között szerepelnek a táplálékkiegészítők, amelyeket a sportolók használnak az izomtömeg vagy a fehérje szintézis százalékának növelésére. Azonban folyamatosan vitatják azokat a tudományos alapokat, amelyekre ezen gyakorlatok támaszkodnak, és eredményeiket nem garantálják teljesen.

Az izoleucint azonban a vitamin-hiány (pellagra) metabolikus hatásainak ellensúlyozására alkalmazzák azoknál a betegeknél, akik cirokban és kukoricában gazdag étrenddel rendelkeznek, amelyek magas leucintartalmú ételek, amelyek befolyásolhatják a triptofán és a nikotinsav mennyisége emberben.

A pellagra hatása kísérleti patkányokban például növekedési késleltetést von maga után, amelyet az izoleucin-kiegészítéssel oldunk meg.

- Az állattenyésztés területén

Az állattenyésztés területén az aminosavakat, például lizint, treonint, metionint és izoleucint használtak kísérleti tesztekben, ellenőrzött körülmények között növekvő sertések etetésére.

Különösen az izoleucinnak van hatása a nitrogén asszimilációjára, bár ez nem járul hozzá ezen haszonállatok testsúlynövekedéséhez.

- Bizonyos klinikai állapotokban

Egyes publikációk azt sugallják, hogy az izoleucin képes csökkenteni a plazma glükózszintet, ezért bevitelét olyan betegeknek ajánljuk, akik olyan rendellenességekben szenvednek, mint például cukorbetegség vagy alacsony inzulintermelés.

Vírusos fertőzések

Az izoleucin-kiegészítés hasznosnak bizonyult rotavírussal fertőzött betegekben, amelyek olyan betegségeket okoznak, mint például gastroenteritis és hasmenés kisgyermekekben és más fiatal állatokban.

A legfrissebb kutatások arra a következtetésre jutottak, hogy a fent említett tulajdonságokkal rendelkező (rotavírussal fertőzött) kísérleti állatok ezen aminosav fogyasztása elősegíti a veleszületett immunrendszer növekedését és teljesítményét, köszönhetően a PRR jelátviteli útvonalak vagy receptorok aktiválásának, és felismerve a mintákat.

Hiányos rendellenességek

Az izoleucin hiány látás, bőr (például dermatitisz) és bélproblémákhoz vezethet (hasmenés és egyéb gyomor-bélrendszeri megnyilvánulások formájában).

Mivel ez nélkülözhetetlen aminosav a hemoglobin képződéséhez és szintéziséhez, valamint az eritrociták (vérsejtek) regenerációjához, a súlyos izoleucin hiányosságok súlyos fiziológiai következményekkel járhatnak, különös tekintettel az anémiára és más hematológiai betegségekre..

Ezt kísérletileg kimutatták olyan "normál" rágcsálók esetében, akiknek ebből az izoleucinből rossz táplálkozást kaptak, ami jelentős anémiás állapot kialakulásával zárul le.

Az izoleucin azonban csak csecsemőkben vesz részt a hemoglobin kialakulásában, mivel a felnőtt ember fehérje nem tartalmaz jelentős mennyiségű ilyen aminosavat; ez azt jelenti, hogy az izoleucin-hiány leginkább a fejlődés korai szakaszában nyilvánvaló.

Irodalom

1. Aders Plimmer, R. (1908). A fehérjék kémiai alkotása. I. rész, London, Egyesült Királyság: Longmans, Green és CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). A fehérjék kémiai alkotása. II. Rész London, Egyesült Királyság: Longmans, Green és CO.
3. Barret, G. és Elmore, D. (2004). Aminosavak és peptidek. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., és Gibson, K. (1996). Orvosi útmutató a metabolikus betegségek laboratóriumi diagnosztizálásához (2. kiadás).
5. Bradford, H. (1931). Az aminosavak felfedezésének története. II. Áttekintés az aminosavakról, amelyeket 1931 óta írtak le a természetes proteinek alkotórészeiként. Haladások a fehérjekémiában, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., és Lancha, AH (2013). A leucin vagy az elágazó láncú aminosavak (leucin, izoleucin és valin) keverékének különálló hatásai a fáradtsággal szembeni ellenálló képességre, valamint az izmok és a máj glikogén lebomlására kiképzett patkányokban. Táplálkozás, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P. és Harvey, R. (2003). Aminosavak Aminosavak. Lippincott illusztrált áttekintéseiben: Biokémia (3. kiadás, 1–12. Oldal). Lippincott.
8. Chandran, K. és Damodaran, M. (1951). Aminosavak és fehérjék a hemoglobinképződésben 2. Izoleucin. Biochemical Journal, 49, 393-398.
9. Chung, AS és Beames, RM (1974). A béke folyami árpa lizin, treonin, metionin és izoleucin kiegészítése növekvő sertések számára. Kutya. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., és Soeters, P. (1996). Csökkent plazma izoleucin koncentrációk az emésztőrendszer felső vérzése után. Gut, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Aminosavak, proteinek és a rákos biokémia (241. kötet). London: Academic Press, Inc.
12. Encyclopaedia Britannica. (2012). Beérkezett 2019. augusztus 30-án, a https://www.britannica.com/science/isoleucine webhelyről
13. Gelfand, R., Hendler, R., és Sherwin, R. (1979). Étkezési szénhidrát és a bevitt fehérje metabolizmusa. A Lancet, 65–68.
14. Hudson, B. (1992). Élelmezési fehérjék biokémiája. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., és Gibson, KM (2014). A leucin, izoleucin és valin metabolizmus zavarai. N. Blau (szerk.), Orvosi útmutató az öröklött anyagcsere-betegségek diagnosztizálásához, kezeléséhez és nyomon követéséhez (103–141. Oldal).
16. Korman, SH (2006). Az izoleucin lebontásának veleszületett hibái: áttekintés. Molecular Genetics and Metabolism, 89 (4), 289–299.
17. Krishnaswamy, K. és Gopalan, C. (1971). Az izoleucin hatása a bőrre és az elektroencephalogram Pellagrában. A Lancet, 1167–1169.
18. Martin, RE és Kirk, K. (2007). Az alapvető izoleucin tápanyag szállítása a Plasmodium falciparum malária parazitával fertőzött emberi vörösvértestekben. Blood, 109 (5), 2217–2224.
19. Országos Biotechnológiai Információs Központ. PubChem adatbázis. l-izoleucin, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (elérhető 2019. augusztus 31-én)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., és Gannon, MC (2008). Az orálisan adott izoleucin hatása glükózzal és anélkül inzulin, glükagon és glükóz koncentrációra nem diabéteszes betegekben. Az európai e-folyóirat a klinikai táplálkozásról és anyagcseréről, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF és Soeters, PB (1989). Az emésztőrendszer vérzés utáni fokozott ammónia-felszabadulása az izoleucin teljes hiánya a hemoglobinban? Sertésekkel végzett vizsgálat. Hepatology, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB, és Schmidt, CLA (1931). Az aminosavak felfedezésének története. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). Elágazó láncú aminosavak és izomfehérje szintézis emberekben: mítosz vagy valóság? A Nemzetközi Sporttáplálkozási Társaság folyóiratának 14. (1), 1–7.
24. Wu, G. (2009). Aminosavak: Metabolizmus, funkciók és táplálkozás. Amino-savak, 37 (1), 1–17.