LEUCIN: JELLEMZŐK, SZERKEZET, FUNKCIÓK, BIOSZINTÉZIS - BIOLÓGIA - 2026

A leucin az élő szervezetekben lévő fehérjéket alkotó 22 aminosav egyike. Ez a 9 esszenciális aminosav közé tartozik, amelyeket a test nem szintetizál, és amelyeket az étrendben bevitt ételekkel kell fogyasztani.

A leucint először 1818-ban JL Proust francia vegyész és gyógyszerész írta le, aki "kazeális oxidnak" nevezte. Később Erlenmeyer és Kunlin előállította α-benzoilamino-β-izopropil-akrilsavból, amelynek molekuláris képlete C6H13NO2.

A leucin aminosav kémiai szerkezete (Forrás: Clavecin a Wikimedia Commons segítségével)

A leucin kulcsszerepet játszott a fehérjék transzlációs irányának felfedezésében, mivel hidrofób szerkezete lehetővé tette Howard Dintzis biokémikusnak, hogy radioaktív módon megjelölje a szén 3 hidrogénjét, és megfigyelje az aminosavak beépülésének irányát a peptidszintézisbe. hemoglobin.

A leucin "cipzár" vagy "bezárás" néven ismert fehérjék a "cink ujjakkal" együtt a legfontosabb transzkripciós tényezők az eukarióta szervezetekben. A leucin cipzárakat a DNS-sel való hidrofób kölcsönhatás jellemzi.

Általában a leucinban gazdag vagy elágazó láncú aminosavakból álló fehérjék nem metabolizálódnak a májban, inkább közvetlenül az izmokhoz jutnak, ahol gyorsan felhasználják őket fehérje szintézisre és energia előállítására.

A leucin egy elágazó láncú aminosav, amely a tejben levő fehérjék és aminosavak bioszintéziséhez szükséges, amelyeket az emlőmirigyekben szintetizálnak. Ennek az aminosavnak nagy része szabad formában található az anyatejben.

Az összes fehérjét alkotó aminosav közül a leucin és az arginin a legelterjedtebb, és mindkettőt kimutatták az életfát alkotó összes ország fehérjéiben.

jellemzők

A leucint esszenciális elágazó láncú aminosavnak nevezik, és tipikus szerkezetét osztja a többi aminosavval. Ugyanakkor megkülönbözteti az a tény, hogy oldalsó lánca vagy R csoportja két lineárisan kötött szénatomot tartalmaz, az utóbbi pedig hidrogénatomhoz és két metilcsoporthoz kapcsolódik.

A töltés nélküli poláris aminosavak csoportjába tartozik, ezeknek az aminosavaknak a szubsztituensei vagy R csoportjai hidrofóbok és nem polárosak. Ezek az aminosavak elsősorban a fehérjék közötti és a proteinek közötti hidrofób kölcsönhatásokért felelősek, és hajlamosak stabilizálni a fehérjék szerkezetét.

Az összes aminosav, amelynek központi szénje királis (α-szén), vagyis négy különféle szubsztituenssel rendelkezik, természetben kétféle formában található meg; így vannak D- és L-leucin, ez utóbbi jellemző a fehérjeszerkezetekben.

Az aminosavak mindkét formája eltérő tulajdonságokkal rendelkezik, különböző metabolikus útvonalakon vesz részt, és még azok szerkezetének tulajdonságait is megváltoztathatja, amelyek részét képezik.

Például az L-leucin formájú leucin enyhén keserű ízű, míg D-leucin formájában nagyon édes.

Bármely aminosav L-formája könnyebben metabolizálódik az emlőstestben. Az L-leucin könnyen lebomlik és felhasználható fehérjék előállítására és védelmére.

Szerkezet

A leucin 6 szénatomból áll. A központi szén, amely valamennyi aminosavban szokásos, karboxilcsoporthoz (COOH), aminocsoporthoz (NH2), hidrogénatomhoz (H) és egy 4 szénatomot tartalmazó oldallánchoz vagy R csoporthoz kapcsolódik.

Az aminosavak szénatomjait görög betűkkel lehet azonosítani. A számozás a karbonsav szénétől (COOH) kezdődik, míg a görög ábécé kommentálása a központi szénből kezdődik.

A leucin szubsztituensként az R-láncban izobutil- vagy 2-metil-propil-csoportot tartalmaz, amely hidrogénatom elvesztésével képződik, és alkilcsoport képződik; Ezek a csoportok ágakként jelennek meg az aminosavszerkezetben.

Jellemzők

A leucin egy aminosav, amely ketogén prekurzorként szolgálhat a citromsav-ciklusban részt vevő egyéb vegyületek számára. Ez az aminosav fontos forrást jelent az acetil-CoA vagy az acetoacetil-CoA szintéziséhez, amelyek a májsejtekben a ketontestek képződésének útjai.

A leucinról ismert, hogy elengedhetetlen az inzulin jelátviteli útvonalakban, részt vesz a fehérje szintézis megindításában és megakadályozza a fehérje veszteséget a lebomlás révén.

Általában a fehérjék belső struktúrái hidrofób aminosavakból, például leucinból, valinból, izoleucinból és metioninból állnak. Az ilyen struktúrákat általában megőrzik az élő szervezetekben előforduló enzimek szempontjából, mint például a C citokróm esetében.

A leucin képes aktiválni az anyagcsere útvonalakat az emlőmirigyek sejtjeiben, hogy serkentse a laktóz, lipidek és fehérjék szintézisét, amelyek jelző molekulákként szolgálnak az emlősökben élő fiatalok energia homeosztázisának szabályozásában.

A leucinban gazdag domének alapvető részét képezik a specifikus DNS-kötő fehérjéknek, amelyek általában szuperhűtött alakban strukturális dimerek, és "leucin cipzárfehérjék" néven ismertek.

Ezeknek a fehérjéknek megkülönböztető jellemzője az ismétlődő leucinek rendszeres mintázata más hidrofób aminosavakkal együtt, amelyek felelősek a transzkripciós faktorok DNS-hez történő kötődésének szabályozásáért és a különböző transzkripciós faktorok között.

A leucin cipzárfehérjék homo- vagy heterodimereket képezhetnek, amelyek lehetővé teszik számukra, hogy kötődjenek a transzkripciós faktorok speciális régióihoz, hogy szabályozzák párosodásukat és kölcsönhatásukat az általuk szabályozott DNS-molekulákkal.

bioszintézise

Az összes elágazó láncú aminosavat, beleértve a leucint is, főleg növényekben és baktériumokban szintetizálják. A virágos növényekben jelentősen megnő a leucintermelés, mivel ez fontos prekurzora minden olyan vegyületnek, amely felelős a virágok és gyümölcsök aromájáért.

Az egyik tényező, amely a leucin nagyszámú bűnét a különböző bakteriális peptidekben tulajdonítja, hogy a leucin genetikai kódjának 6 különböző kodonja (UUA-UUG-CUU-CUC-CUA-CUG), ugyanez igaz az arginin esetében.

A leucint a baktériumokban egy ötlépéses úton szintetizálják, amelynek kiindulási pontjaként a valinhoz kapcsolódó ketosavat használják.

Ez a folyamat alloszterikusan szabályozott, így amikor a sejtben felesleges mennyiségű leucin van, gátolja az útvonalon részt vevő enzimeket és megállítja a szintézist.

Bioszintézis út

A baktériumokban a leucin bioszintézise a valin ketoacid-származékának, 3-metil-2-oxobutanoátnak (2S) -2-izopropil-maláttá történő átalakulásával kezdődik, a 2-izopropilmalto-szintáz enzim hatására, amely erre a célra acetil-Coa-t és vizet használ.

A (2S) -2-izopropil-malát elveszíti a vízmolekulát, és 3-izopropil-malát-dehidratázzal 2-izopropil-maleátává alakul. Ezt követően ugyanaz az enzim hozzáad egy másik vízmolekulát, és a 2-izopropil-maleátot (2R-3S) -3-izopropil-maláttá alakítja.

Ezt az utolsó vegyületet oxidoredukciós reakciónak vetik alá, amely érdemes egy NAD + molekula részvételével, amellyel a (2S) -2-izopropil-3-oxosukcinát képződik, ami lehetséges a 3 enzim részvételével. izopropil-malát dehidrogenáz.

A (2S) -2-izopropil-3-oxosukcinát spontán módon elveszíti a szénatomot CO2 formájában, így 4-metil-2-oxopentanoátot állít elő, amely egy elágazó láncú aminosav transzamináz (konkrétan leucin-transzamináz) hatására és az L-glutamát és a 2-oxoglutarát együttes felszabadulásával L-leucint állít elő.

A lebomlás

A leucin fő szerepe egy olyan jelként működik, amely a sejt számára megmondja, hogy elegendő aminosav és energia van az izomfehérjék szintézisének megkezdéséhez.

Az elágazó láncú aminosavak, például a leucin lebontása a transzaminációval kezdődik. Ezt és a következő két enzimatikus lépést ugyanaz a három enzim katalizálja leucin, izoleucin és valin esetében.

A három aminosav transzaminálásával α-keto-sav-származékokat kapunk, amelyeket oxidatív dekarboxilezésnek vetünk alá, és így acil-CoA tioésztereket állítanak elő, amelyek α, β-dehidrogéneződtek, és így α, β-telítetlen acil-CoA tioésztereket kapnak.

A leucin katabolizálása során a megfelelő α, β-telítetlen acil-CoA-tioésztert állítják elő acetoacetát (acetoacetsav) és acetil-CoA előállítására egy úton, amely a 3-hidroxi-3-metil-glutaril-CoA metabolitot tartalmazza. (HMG-CoA), amely intermedier a koleszterin és más izoprenoidok bioszintézisében.

A leucin katabolikus útja

A leucinból származó α, β-telítetlen acil-CoA-tioészter képződésével ezen aminosav, valamint a valin és az izoleucin katabolikus útjai jelentősen eltérnek.

A leucin α, β-telítetlen acil-CoA-tioészterét lefelé három különböző enzim dolgozza fel, amelyek (1) 3-metil-krotonil-CoA-karboxiláz, (2) 3-metil-glutakonil-CoA-hidratáz és (3) 3-hidroxi -3-metil-glutaril-CoA-láz.

Baktériumokban ezek az enzimek felelősek a (leucinból származó) 3-metil-krotonil-CoA 3-metil-glutaconil-CoA, 3-hidroxi-3-metil-glutaril-CoA, illetve acetoacetát és acetil-CoA átalakulásáért.

A vérben elérhető leucint izom- / myofibrilláris fehérjék (MPS) szintézisére használják. Ez aktiváló tényezőként szolgál ebben a folyamatban. Ezenkívül közvetlenül kölcsönhatásba lép az inzulinnal, befolyásolva az inzulinellátást.

Leucinban gazdag ételek

Az aminosavakban gazdag fehérjék fogyasztása elengedhetetlen az élő szervezetek sejtfiziológiájához, és a leucin nem kivétel az esszenciális aminosavak között.

A savóból nyert fehérjéket az L-leucinmaradványokban leggazdagabbnak tekintik. Ugyanakkor minden magas fehérjetartalmú élelmiszer, például hal, csirke, tojás és vörös hús nagy mennyiségű leucint szolgáltat a szervezetbe.

A kukoricamag hiányos a lizin és a triptofán aminosavakban, nagyon kemény tercier felépítésű emésztésre, táplálkozási szempontból csekély értékűek, azonban magas a leucin és az izoleucin szintje.

A hüvelyes növények gyümölcsei szinte valamennyi esszenciális aminosavban gazdagok: lizinben, treoninnal, izoleucinnal, leucinnal, fenilalaninnal és valinnal, de kevés a metionin és a cisztein.

A leucint extrahálják, tisztítják és koncentrálják tablettákban étrend-kiegészítők formájában a nagy versenyzők számára, és gyógyszerként forgalmazzák. Ennek az aminosavnak a fő forrása a zsírtalanított szójaliszt.

Van egy étrend-kiegészítő, amelyet az atléták izomregenerációhoz használnak, BCAA (elágazó láncú aminosavak) néven. Ez magas koncentrációban biztosítja az elágazó láncú aminosavakat: a leucint, a valint és az izoleucint.

A bevitel előnyei

A leucinban gazdag ételek segítik az elhízás és más anyagcsere-betegségek leküzdését. Számos táplálkozási szakember rámutat arra, hogy a leucinban gazdag ételek és ezen aminosav alapú étrend-kiegészítők hozzájárulnak az étvágy és szorongás szabályozásához felnőttekben.

Minden leucinban gazdag protein stimulálja az izomfehérje szintézist; Kimutatták, hogy az elfogyasztott leucin arányának növekedése a többi esszenciális aminosavhoz viszonyítva megfordíthatja az idős betegek izomzatában a proteinszintézis csökkentését.

Még a súlyos makula-rendellenességgel küzdő és megbénult emberek is megállíthatják az izomtömeg és az erő veszteséget a leucin helyes orális kiegészítésével, a szisztémás izom-ellenállás gyakorlatok alkalmazása mellett.

A leucin, a valin és az izoleucin a gerinces állatok csontvázizomját alkotó tömeg alapvető alkotóelemei, így jelenléte elengedhetetlen az új fehérjék szintéziséhez vagy a meglévők helyreállításához.

Hiányos rendellenességek

Az emberekben a leucin, valin és izoleucin metabolizmusáért felelős α-ketoacid dehidrogenáz enzim komplex hiányosságai vagy rendellenességei súlyos mentális rendellenességeket okozhatnak.

Ezen túlmenően ezen elágazó láncú aminosavak metabolizmusával kapcsolatban kóros állapot van, amelyet "juharszirup vizeletbetegségnek" hívnak.

A leucin túlzott fogyasztásának káros hatásait eddig nem bizonyították. Mindazonáltal a maximális napi 550 mg / kg dózis ajánlott, mivel hosszú ideje nem végeztek vizsgálatokat a szövetek ezen aminosavnak való túlzott kitettségével kapcsolatban.

Irodalom

1. Álava, MDC, Camacho, ME és Delgadillo, J. (2012). Az izom egészsége és a szarkopenia megelőzése: a fehérje, a leucin és a ß-hidroxi-ß-metilbutirát hatása. Journal of Bone and Mineral Metabolism, 10 (2), 98-102.
2. Fennema, OR (1993). Élelmiszerkémia (No. 664: 543). Acribia.
3. Massey, LK, Sokatch, JR és Conrad, RS (1976). Elágazó láncú aminosavak katabolizmusa baktériumokban. Bakteriológiai áttekintés, 40 (1), 42.
4. Mathews, CK és Ahern, KG (2002). Biokémia. Pearson oktatás.
5. Mero, A. (1999). Leucin kiegészítés és intenzív edzés. Sports Medicine, 27 (6), 347-358.
6. Munro, HN (Szerkesztő). (2012). Emlősök fehérje metabolizmusa (4. kötet). Elsevier
7. Nelson, DL, Lehninger, AL, és Cox, MM (2008). A biokémia Lehninger alapelvei. Macmillan.