LIPÁZ: JELLEMZŐK, SZERKEZET, TÍPUSOK, FUNKCIÓK - BIOLÓGIA - 2026

A lipázok olyan enzimek nagy családját képezik, amelyek képesek katalizálni az olyan szubsztrátumokban lévő észterkötések hidrolízisét, mint a trigliceridek, foszfolipidek, koleszterin-észterek és néhány vitamin.

Ezek gyakorlatilag az élet minden országában megtalálhatók, mind a mikroorganizmusokban, például baktériumokban és élesztőkben, mind pedig a növényekben és az állatokban; ezeknek az enzimeknek minden típusú organizmusban különleges tulajdonságaik vannak, amelyek megkülönböztetik őket egymástól.

A lipáz molekuláris szerkezetének grafikus ábrázolása (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commonn keresztül)

Az osztályozás típusától függően különbséget lehet tenni a "valódi" lipázok, más néven triacil-glicerin-lipázok, és más hasonló lipolitikus aktivitású enzimek, például foszfolipázok, szterin-észterázok és retinil-palmitát-észterázok között.

Az első publikált jelentés a lipáz enzim szekvenciájáról De Caro és munkatársai által, 1981-ben, akik sertésből származó hasnyálmirigy-triacil-glicerin lipázt vizsgáltak. A későbbi vizsgálatok számos egyéb szisztémás lipáz jelenlétét bizonyították az élő szervezetekben.

Az állatokban a legfontosabb lipázok a hasnyálmirigy és a máj által termelt emésztő lipázok, amelyek rendszeresen részt vesznek az étrendben felhasznált zsírok metabolizmusában, és ezért számos szempontból fontos fiziológiai következményekkel járnak.

Jelenleg ezeket az enzimeket nemcsak klinikai és / vagy anyagcsere-célokra vizsgálják, hanem ipari célokra is előállítják élelmiszerek és egyéb termékek feldolgozása céljából kereskedelmi célokra, és speciális mikroorganizmusok termesztésével nyerhetők be.

jellemzők

A lipázok vízben oldódó proteinek és katalizálják az oldhatatlan szubsztrátumok hidrolitikus reakcióit. A természetben egyensúlyban vannak aktív formájuk és inaktív formájuk között, és az aktiválás vagy inaktiváció különböző belső sejtes tényezőktől függ.

A hidroláz enzimek szupercsaládjába tartoznak α / β redőkkel, ahol az észterázok, tioészterázok, egyes proteázok és peroxidázok, dehalogenázok és más intracelluláris hidrolázok szintén osztályozhatók.

A lipázokat olyan gének kódolják, amelyek egy családba tartoznak, amely magában foglalja a hasnyálmirigy lipázt, máj lipázt, lipoprotein lipázt, endotél lipázt és foszfatidil-szerin foszfolipáz A1-t.

Katalitikus mechanizmus

Egyes szerzők azt állítják, hogy ezeknek az enzimeknek a katalízisének formája hasonló a szerin-proteázokéhoz, amely összefüggésben van három speciális aminosavmaradék jelenlétével az aktív helyen.

A hidrolízis mechanizmusa egy enzim-szubsztrát komplex (lipáz: triglicerid) képződését foglalja magában, ezt követően egy hemiacetális intermedier képződését, majd egy diacil-glicerid és egy zsírsav felszabadulását.

A hidrolízis utolsó lépése, a zsírsav felszabadulása az aktív helyről, egy "katapult" modell néven ismert mintán keresztül történik, amely azt sugallja, hogy a hasítás vagy az észterkötés lebontása után a zsírsav gyorsan kiürül a helyről. katalitikus.

Hordozó specifitása

A lipázok specifikusak lehetnek és megkülönböztethetik a szubsztrátokat, például triglicerideket, diacil-glicerideket, monoglicerideket és foszfolipideket. Egyesek a zsírsavak szempontjából specifikusak, vagyis hosszukra, telítettségükre stb.

Kiválaszthatják továbbá azt a régiót is, ahol a hidrolízist katalizálják, ez azt jelenti, hogy pozíciós specifitással rendelkeznek azon hely vonatkozásában, amelyben a zsírsavmolekulák kötődnek a glicerin gerincéhez (a három szén bármelyikénél).

Szerkezet

Az enzimcsalád többi tagjához hasonlóan, ahová tartoznak, a lipázokat az α-heliklikákból és β-hajtogatott lemezekből álló topológia jellemzi. Ezen enzimek katalitikus helye általában aminosavak triádjából áll: szerin, aszparaginsav vagy glutaminsav és hisztidin.

A lipázok többsége glikoproteinek, amelyek a szénhidrátrész méretétől függően 50-70 kDa molekulatömegűek.

Humán hasnyálmirigy lipáz

449 aminosavmaradékkal és két külön doménnel rendelkezik: az egyik N-terminális, ahol a katalitikus hely és a hidrolázok jellegzetes redője (α / β) található, és egy másik C méretű, kisebb méretű és „kiegészítőnek” tekinthető C-terminális, egy "β-szendvics" elnevezésű szerkezet.

Molekulatömege 45 és 53 kDa között van, és katalitikus aktivitása nagyobb 37 ° C-os hőmérsékleten és pH-n 6 és 10 között.

Jellemzők

Például attól a szervetől függően, ahol az emlősökben megtalálhatók, a lipázok valamivel eltérő fiziológiai funkcióval rendelkeznek.

Mint már említettük, vannak specifikus lipázok a hasnyálmirigyben, májban, petefészekben és mellékvesében (a vesékben) és az endotél szövetekben.

A máj lipázjai felelősek a lipoprotein részecskék metabolizmusáért, amelyek olyan lipidek és fehérjék által alkotott komplexek, amelyek elsősorban a trigliceridek és koleszterin szállításában működnek a szervek és szövetek között.

Pontosabban, a lipázok részt vesznek a zsírsavak hidrolízisében vagy felszabadításában a lipoproteinekben levő triglicerid molekulákból. Erre azért van szükség, hogy energiát nyerjenek ezekből a molekulákból, vagy újra felhasználja őket, prekurzorként felhasználva más vegyületek szintézisében.

Az endothel lipázok jelen vannak a májban, a tüdőben, a pajzsmirigyben és a reproduktív szervekben, és génjeik expresszióját különböző citokinek szabályozzák. Ezek az enzimek szintén részt vesznek a lipoprotein anyagcserében.

Ipari funkciók

A tejtermékek gyártásában a lipázok használata a tejben levő zsírok hidrolízisére jellemző, amely közvetlen hatással van a sajtok, krémek és más tejtermékek ízének "fokozására".

Ezeket más élelmiszeripari termékek előállításához is használják, különösen az erjedés során, az iparilag elkészített ételek ízének és "emészthetőségének" javítása érdekében.

Az élelmiszeripartól távol a mikrobiális eredetű lipázok használata népszerű a mosó- és tisztítószerek előállításakor, amelyek csökkentik a környezetre gyakorolt ​​káros hatásokat, amelyeket a hagyományos tisztítószerek óriási kémiai terhelése hordoz.

Irodalom

1. Lowe, ME (2002). A hasnyálmirigy triglicerid lipázai. Journal of Lipid Research, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA és Ramji, DP (2002). Lipoprotein lipáz: szerkezet, funkció, szabályozás és szerepe a betegségben. J. Mol. Med., 80, 753–769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., és Collet, X. (2002). Máj lipáz: szerkezet / funkció kapcsolat, szintézis és szabályozás. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Máj lipáz, lipoprotein metabolizmus és atherogenesis. Arteriosclerosis, trombózis és érrendszeri biológia, 24, 1750–1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Emlősök és halak lipázai. Vélemények a halászati ​​tudományról, 29, 37–41.