LIZOZIM: JELLEMZŐK, SZERKEZET, FUNKCIÓK - BIOLÓGIA - 2026

A lizozimok a természetben széles körben elterjedt hidrolitikus enzimek, amelyek képesek a baktériumok peptidoglikán falának glikozidkötéseit hidrolizálni. Ezek jelen vannak a növényekben és az állatokban, és védekező mechanizmusként működnek a bakteriális fertőzések ellen.

Ezen enzimek felfedezése 1922-ben nyúlik vissza, amikor Alexander Fleming rájött, hogy van olyan fehérje, amely katalitikusan képes baktériumok lizálására egyes emberi szövetekben és szekréciókban.

A lizozim szerkezetének grafikus ábrázolása (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commons segítségével)

Könnyen elnyerhető és kicsi méretének köszönhetően a lizozim az egyik első enzim, amelyet szekvenáltak, és amelynek szerkezetét röntgen sugarak segítségével határozták meg.

A lizozim egy "bakteriolitikus" enzim, amely a β-1,4-glikozid-kötések hidrolízisére specializálódik, amelyek a peptidoglikán sejtfalában lévő N-acetilmuraminsav és N-acetil-glükozamin között képződnek, és amely különösen ki van téve a gram-pozitív baktériumok.

Különböző funkciókkal rendelkezik, mind emésztőrendszeri, mind immunológiai szempontból, minden olyan szervezetben, ahol expresszálódnak és biotechnológiai erőforrásként használják különféle célokra.

jellemzők

A lizozimeket a bolygón élő élő organizmusok fő csoportjai fejezik ki, de az állatokban különösen gazdagok, és ezekből tovább tisztítják és tanulmányozzák.

Az emberekben a lizozim magas koncentrációban található a különböző folyadékokban és szövetekben, például a májban, porcban, nyálban, nyálkahártyában és könnyben. Hematopoietikus sejtek expresszálják, és megtalálhatók a granulocitákban, monocitákban és makrofágokban, valamint a csontvelő más prekurzor sejtjeiben is.

A növényi eredetű lizozimok szubsztrátokat hidrolizálnak, mint amelyeket más, szorosan rokon enzimek, más néven kitinázok használnak, ezért hidrolizálhatják a kitinben lévő kötéseket is, bár kevésbé hatékonysággal.

Az állatok lizozimjeinek típusai és jellemzői

Legalább háromféle lizozimot írtak le az állatvilágban:

-A C típusú lizozimok ("C" " c onvencional" vagy " c hicken" jelentése csirke angolul)

-G típusú lizozimok ("G" a " g oose", ami angolul libát jelent) és

- I. típusú lizozimok ("I" a " i gerinctelen állatokból ")

A lizozimok három osztálya különbözik egymástól aminosav-szekvenciájuk, biokémiai tulajdonságaik és enzimatikus tulajdonságaik tekintetében.

C típusú lizozimok

Ezeket a lizozimeket a család "modell" enzimeinek tekintik, mivel modellekként szolgáltak a szerkezet és a funkció vizsgálatához. Az angol „csirke” „C” típusú néven ismertek, mivel először izolálták a csirketojásfehérjétől.

Ebben az osztályban vannak azok a lizozimok, amelyeket a legtöbb gerinces, különösen a madarak és az emlősök termelnek. Ide tartoznak néhány ízeltlábúakban, például Lepidopteraban, Diptera-ban, néhány pókféleban és rákokban jelenlévő enzimek.

Kis enzimek, mivel molekulatömegük nem haladja meg a 15 kDa-t. Bázikus fehérjék, magas izoelektromos pontokkal.

G típusú lizozimok

Az első ilyen lizozimot libamájfehérjében azonosították, és számos madárfajban fordul elő, mint például csirkék, hattyúk, struccok, pásztorok és mások.

Bizonyos esetekben bizonyos madarak tojásfehérjéin a G típusú lizozimek sokkal gazdagabbak, mint a C típusú lizozimek, míg másokban az ellenkezője igaz, a C típusú lizozimok gazdagabbak.

Ezek a lizozimok a kéthéjú kagylókban és néhány zsákmányban is megtalálhatók. Kissé nagyobb, mint a C típusú fehérjék, de molekulatömegük általában nem haladja meg a 25 kDa-t.

I. típusú lizozimok

Ezek a lizozimok elsősorban gerinctelen állatokban fordulnak elő. Jelenlétét annellákban, tüskésbőrűekben, rákfélékben, rovarokban, puhatestűekben és fonálférgekben határozták meg, emlősökben és más gerinces állatokban hiányzik.

Savasabb izoelektromos pontokkal rendelkeznek, mint a C típusú és a G típusú proteineknél.

Szerkezet

Az előző szakaszban ismertetett háromféle állati enzim meglehetősen hasonló háromdimenziós szerkezettel rendelkezik.

Az emberi lizozim egy C típusú lizozim, és ezek közül az első az enzimek közül, amelyeket megvizsgáltak és szerkezetileg jellemeztek. Ez egy kicsi, 130 aminosavmaradékot tartalmazó protein, amelyet a 12. kromoszómán található gén kódol, amely 4 exont és 3 intront tartalmaz.

Szerkezete két doménre oszlik: az egyiket α-doménnek, a másikat β-doménnek nevezik. Az α-domén négy alfa-hélixből áll, és a β-domén egy anti-párhuzamos P-lapból és egy nagy hurokból áll.

Az enzim katalitikus helye a hasadékban található, amely mindkét domén között létrejön, és a szubsztráttal való kötéshez glutaminsav és aszparaginsav maradékai vannak. Ezen túlmenően legalább hat „alhelyzete”, A, B, C, D, E és F néven ismert, amely hat egymást követő cukormaradékhoz képes megkötni.

Jellemzők

A lizozimnak nemcsak fiziológiai funkciói vannak a baktériumfertőzések védelmében és leküzdésében azokban a szervezetekben, amelyek azt kifejezik, hanem, mint már említettük, kémiai, enzimatikus és szerkezeti szempontból is nagyon hasznos modell enzimként szolgál.

A mai iparban ezt erős baktériumölőként elismerték, és élelmiszerek és gyógyszerek tartósítására használják.

Annak a reakciónak köszönhetően, amelyet ezek az enzimek katalizálnak, képesek különféle baktériumpopulációkra hatni, és megváltoztathatják faluk stabilitását, ami később sejtlízisvé alakul.

Más hasonló enzimekkel együttesen a lizozimok mind gram-pozitív, mind gram-negatív baktériumokra hathatnak, így ezek a szervezetek különféle osztályainak antibakteriális "immunrendszerének" részei lehetnek.

Az emlősök vérében jelen lévő fehérvérsejtekben ezek az enzimek fontos szerepet játszanak a betolakodó mikroorganizmusok lebontásában, és alapvető fontosságúak az emberek és más emlősök immunrendszeréhez.

A növényekben lévő lizozimok lényegében ugyanazokat a funkciókat látják el, mint az őket expresszáló állatokban, mivel ők az első védekező vonal a bakteriális patogének ellen.

Irodalom

1. Callewaert, L. és Michels, W. (2010). Lizozimok az állatvilágban. J. Biosci., 35 (1), 127-160.
2. Merlini, G. és Bellotti, V. (2005). Lizozim: Paradigmatikus molekula a fehérje szerkezetének, működésének és hibás összehajlásának vizsgálatához. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Mir, A. (1977). Lizozim: rövid áttekintés. Postgraduate Medical Journal, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S. és Sahoo, M. (2012). Lizozim állatokban: Útmutató a betegség kiválasztásához. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y. és Wintjens, R. (2010). Strukturális kapcsolatok a lizozim-családban: Jelentős bizonyítékok a glikozid-hidroláz-aláírási mintákra. PLoS One, 5 (11), 1–10.