A myoglobin egy globuláris intracelluláris protein, amely a váz- és szívizomsejtek citoszoljában található. Fő feladata az oxigéntartalék létrehozása és az oxigén intracelluláris transzportjának elősegítése.
John Kendrew és Max Perutz 1962-ben Nobel-díjat kapott a globális fehérjékkel kapcsolatos tanulmányaikért. Ezek a szerzők meghatározták a mioglobin és a hemoglobin háromdimenziós szerkezetét. A mioglobin volt a történelem során az egyik első fehérje, amelyből meghatározták a háromdimenziós szerkezetet.
Három oxigénezett fehérje: leghemoglobin, hemoglobin és myoglobin molekuláris szerkezetének grafikus ábrázolása (Forrás: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) a Wikimedia Commons segítségével)
A gömbfehérjék gömb alakú kompakt molekulák; oldódnak a citoszolban vagy a sejtmembránok lipid részében. Ők felelősek a fő biológiai hatásokért, ellentétben a rostos fehérjékkel, amelyek fő funkciója strukturális.
A mioglobin a friss húsnak piros színű lesz. Ez akkor fordul elő, amikor a mioglobint oximoglobinnal oxigénezik, és az azt alkotó vas vasvas formában van: Mb-Fe2 + O2.
Ha a hús a környezetnek van kitéve, az instabil vasvas oxidálódik és vasréssé válik, és ezekben a körülmények között a szín barna színre változik a metamioglobin képződése miatt (Mb-Fe3 + + O2-).
A vér mioglobinszintje általában nagyon kicsi, mikrogramm / liter (μg / L). Ezek a szintek növekednek, ha izompusztulás történik, mint például a vázizom rabdomiolízisekor, vagy a szívinfarktusnál, szöveti pusztulással, és egyes myopathiák esetén.
Bizonyos körülmények között megfigyelhető a vizeletben való jelenlét, amelyben a szövetkárosodás nagyon fontos. A szívroham korai diagnosztikai értéke vitatható.
A mioglobin felépítése
A mioglobin molekulatömege közel 18 kDa, beleértve a hem csoportot. Négy spirális szegmensből áll, amelyeket "éles fordulatok" kapcsolnak össze. Ezeket a myoglobin-helikloket szorosan csomagolják és megtartják szerkezeti integritásukat, még akkor is, ha a hemcsoportot eltávolítják.
A globális fehérjék, valamint az összes celluláris fehérje szerkezete hierarchikus, tehát a myoglobin szerkezete szintén hierarchikus. Az első szint az aminosavak lineáris szekvenciája által létrehozott primer szerkezet, és a mioglobint egy 153 aminosavból álló lánc alkotja.
A mioglobin spirális és globuláris struktúrájának grafikus rajza (Forrás: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) a Wikimedia Commons segítségével)
A mioglobin másodlagos szerkezete az alfa-helikoprofon konformációjából áll. A myoglobin 8 alfa-helikolt tartalmaz, amely megismétlődik polipeptid részekkel, amelyeket az aperiodikus elrendezés rövid szegmensei kapcsolnak össze.
A tercier struktúra háromdimenziós konformációból áll, biológiai aktivitással. Ennek a szerkezetnek a legfontosabb jellemzői a redők. A kvaterner szerkezet két vagy több polipeptid lánc összeállítására utal, amelyeket nem kovalens kötések vagy kölcsönhatások útján választottak el és kapcsoltak össze.
Myoglobin és hem protézisei (Forrás: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) a Wikimedia Commons segítségével)
A mioglobin szerkezete nagyon kompakt, befelé irányuló hidrofób csoportok, kifelé pedig hidrofil vagy poláris csoportok. A belső apoláris csoportok leucinból, valinból, metioninból és fenilalaninból állnak. Az egyetlen belső poláris aminosav két hisztidin, amelyek az aktív helyen működnek.
A protézis hem csoport egy hasadékban helyezkedik el a myoglobin polipeptid lánca apoláris belső részében. Ez a csoport vasat tartalmaz vas vas formájában, amely oxigénnel kötődik oximoglobin képződéséhez.
Funkció
A mioglobin funkciója az oxigén megkötése a szerkezetének hemcsoportjához, és oxigéntartalék kialakítása az izomműködéshez. Mivel az oxigén csapdába esik a myoglobin szerkezetében az izomsejt citoplazmájában, a szabad oxigén által meghatározott intracelluláris nyomása alacsony marad.
Az alacsony intracelluláris oxigénnyomás fenntartja a gradienst az oxigén belépéséhez a sejtbe. Ez elősegíti az oxigén átjutását a véráramból az izomsejtbe. Amikor a mioglobin telített, az intracelluláris oxigén növekszik, amely fokozatosan csökkenti a gradienst, és ezáltal csökkenti az átadást.
Az oxigénnek a mioglobinhoz való kötődési görbe hiperbolikus. A görbe kezdeti részeiben az oxigén parciális nyomásának kis változásai nagy változásokhoz vezetnek a mioglobin oxigénnel való telítettségében.
Ezután, amint az oxigén parciális nyomása növekszik, a telítettség tovább növekszik, de lassabban, azaz az oxigén parciális nyomásának sokkal nagyobb növekedése szükséges a myoglobin telítettségének fokozására, és fokozatosan a a görbe kiszorul.
Van egy olyan változó, amely a P50 nevű görbe affinitását méri, ez az oxigén parciális nyomását jelzi, amely az oldatban található mioglobin 50% -os telítettségéhez szükséges. Tehát, ha a P50 növekszik, azt mondják, hogy a mioglobin alacsonyabb affinitással rendelkezik, és ha a P50 csökken, akkor azt mondják, hogy a mioglobin nagyobb affinitással rendelkezik az oxigén iránt.
A myoglobin és a hemoglobin oxigénkötési görbéinek vizsgálatakor megfigyelhető, hogy a vizsgált oxigén parciális nyomása esetén a myoglobin telítebb, mint a hemoglobin, ami azt jelzi, hogy a myoglobin nagyobb affinitással rendelkezik az oxigénhez, mint hemoglobin.
Az izomrostok és a myoglobin típusai
A vázizmok összetétele különböző típusú izomrostokból áll, némelyiket lassú ráncolással, mások gyors ráncolással. A gyors ráncos szálak szerkezetükben és anyagcserében alkalmazkodnak ahhoz, hogy gyorsan, erőteljesen és anaerob módon összehúzódjanak.
A lassan húzódó szálakat lassú, de hosszabb ideig tartó összehúzódásokhoz igazítják, amelyek jellemzően az ellenálló aerob testmozgáshoz szükségesek. Ezeknek a szálaknak az egyik strukturális különbsége a mioglobin koncentrációja, amely a fehér és a vörös rost nevét adja meg nekik.
A vörös szálak magas mioglobin-tartalommal rendelkeznek, ami vörös színüket adja számukra, de ezenkívül nagy mennyiségű oxigén fenntartására is képes, amely nélkülözhetetlen funkciójukhoz.
Normál értékek
A férfiak normál vérértéke 19-92 μg / l, nők esetében 12-76 μg / l, azonban a különféle laboratóriumokban eltérnek az értékek.
Ezek az értékek növekednek, ha izompusztulás történik, mint a csontváz izomrabdomiolízisekor, súlyos égési sérüléseknél, áramütéseknél vagy artériás elzáródás következtében fellépő kiterjedt izomnekrózis esetén, myocardialis infarktusnál és egyes myopathiáknál.
Ilyen körülmények között a mioglobin megjelenik a vizeletben, és jellegzetes színt ad neki.
Irodalom
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL és Loscalzo, J. (2012). Harrison belső orvoslás alapelvei. DL Longo (Szerkesztő). New York: Mcgraw-hill
- Ganong WF: A zsigeri funkció központi szabályozása, az orvosi élettan áttekintésében, 25. kiadás. New York, McGraw-Hill oktatás, 2016.
- Guyton AC, JE hall: Testfolyadék-rekeszek: Extracelluláris és intracelluláris folyadékok; Ödéma, az Orvosi élettan tankönyve, 13. kiadás, AC Guyton, JE Hall (szerk.). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL és Huether, SE (2018). Pathophysiology-Ebook: a felnőttek és gyermekek betegségének biológiai alapjai. Elsevier Health Sciences.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA és Rodwell, VW (2014). Harper illusztrált biokémiája. McGraw-Hill.