HIDROFÓB KÖLCSÖNHATÁSOK: MI EZ, JELENTŐSÉG ÉS PÉLDÁK - BIOLÓGIA - 2025

A hidrofób kölcsönhatások (HI) azok az erők, amelyek fenntartják az oldatba vagy poláris oldószerbe merített apoláris vegyületek közötti kohéziót. Más nem kovalens kölcsönhatásokkal, például hidrogénkötésekkel, ionos kölcsönhatásokkal vagy van der Waals erőkkel ellentétben a hidrofób kölcsönhatások nem az oldott anyag belső tulajdonságaitól, hanem az oldószerektől függnek.

Ezen interakciók nagyon szemléltető példája lehet a fázisszétválasztás, amely akkor fordul elő, amikor a vizet olajjal keverik. Ebben az esetben az olajmolekulák "kölcsönhatásba lépnek" egymással a vízmolekulák körül elhelyezkedésének eredményeként.

Zsír-vízben emulzió (Catrin Sohrabi, a Wikimedia Commons-ból)

Ezen interakciók fogalma az 1940-es évek előtt létezett. A "hidrofób kötés" kifejezést azonban Kauzmann 1959-ben megalkotta, miközben megvizsgálta az egyes fehérjék háromdimenziós szerkezetének stabilizálásának legfontosabb tényezőit.

A HI a biológiai rendszerekben zajló egyik legfontosabb nem specifikus interakció. Fontos szerepet játszanak a ma ismert műszaki alkalmazások széles skálájában, valamint a vegyiparban és a gyógyszeriparban is.

Mik a hidrofób kölcsönhatások?

Az IH fizikai oka azon alapul, hogy a nem poláros anyagok képesek hidrogénkötéseket képezni a vízmolekulákkal oldatban.

Ezeket "nem specifikus kölcsönhatásoknak" nevezzük, mivel ezek nem kapcsolódnak az oldott molekulák közötti affinitáshoz, hanem inkább a vízmolekulák hajlandóságához fenntartani saját kölcsönhatásaikat hidrogénkötés révén.

Vízzel érintkezve az apoláris vagy a hidrofób molekulák spontán módon aggregálódnak, hogy a legjobb stabilitást elérjék a vízzel való érintkezés felületének csökkentésével.

Ez a hatás összetéveszthető egy erős vonzással, de ez csak az anyagok nem poláris jellegének következménye az oldószerhez viszonyítva.

Termodinamikai szempontból ezek a spontán asszociációk energiával kedvező állapot keresésekor fordulnak elő, ahol a szabad energia (∆ G) a legkevesebb.

Figyelembe véve, hogy ∆ G = ∆ H - T∆ S, akkor az energetikai szempontból legkedvezőbb állapot az, ahol az entrópia (∆ S) nagyobb, vagyis ahol kevesebb vízmolekula van, amelyek forgási és transzlációs szabadságát az érintkezés csökkenti apoláris oldott anyaggal.

Amikor az apoláris molekulák egymással asszociálódnak, és azokat vízmolekulák kötik, akkor kedvezőbb állapotot kapunk, mint ha ezek a molekulák külön maradnának, mindegyiket különféle vízmolekulák „ketrecje” veszi körül.

Biológiai jelentőség

A HI-k rendkívül fontosak, mivel sokféle biokémiai folyamatban előfordulnak.

Ezek a folyamatok magukban foglalják a fehérjék konformációs változásait, a szubsztrátok kötődését az enzimekhez, az enzimkomplexek alegységeinek asszociációját, a biológiai membránok aggregációját és képződését, a fehérjék stabilizálását vizes oldatokban és mások.

Kvantitatív értelemben a különböző szerzők elvégezték a HI jelentőségének meghatározását számos fehérje szerkezetének stabilitásában, megállapítva, hogy ezek az interakciók több mint 50% -ot tesznek ki.

Számos membránfehérje (integrál és perifériás) kapcsolódik a lipid kettős rétegekhez a HI révén, ha szerkezetükben ezeknek a proteinek hidrofób domének vannak. Ezenkívül számos oldható fehérje tercier szerkezetének stabilitása a HI-tól függ.

A sejtbiológia tanulmányozásának egyes technikái kihasználják azt a tulajdonságot, amely bizonyos ionos mosószerekkel micellák képződéséhez vezet, amelyek az amfifil vegyületek "félgömb alakú" szerkezete, amelyek apoláris régiói a HI-vel kötődnek.

A micellákat olyan gyógyszerészeti vizsgálatokban is használják, amelyekben zsírban oldódó gyógyszerek kerülnek bejuttatásra, és ezek kialakulása elengedhetetlen az összetett vitaminok és lipidek felszívódásához az emberi testben.

Példák a hidrofób kölcsönhatásokra

A membránokat

A HI kiváló példája a sejtmembránok kialakulása. Az ilyen struktúrák foszfolipid kettős rétegből állnak. Szervezete annak a HI-nak köszönhető, amely az apoláris farok között "visszatükröződik" a környező vizes közeghez.

Fehérje

A HI-k nagymértékben befolyásolják a globuláris fehérjék összehajlását, amelyek biológiailag aktív formáját egy meghatározott térkonfiguráció létrehozása után kapják meg, és amelyet bizonyos aminosavmaradékok jelenléte szabályoz a struktúrában.

• Az apomyoglobin esete

Az apomyoglobin (myoglobin, amelyben nincs a hemcsoport) egy kis alfa-spirális protein, amely modellként szolgált a hajtogatás folyamatának és az IH fontosságának tanulmányozásához az apoláris aminosavak között a polipeptidláncában.

A Dyson és munkatársai által 2006-ban végzett tanulmányban, ahol az apomyoglobin mutált szekvenciáit alkalmazták, kimutatták, hogy az apomyoglobin hajtogatási események kezdete elsősorban az aminosavak és az alfa-helikolok apoláris csoportjai közötti HI-értéktől függ.

Tehát az aminosav-szekvenciában bevezetett apró változások a tercier szerkezet fontos változásait jelentik, ami rosszul kialakult és inaktív fehérjéket eredményez.

mosószerek

A HI egyértelmű példája a kereskedelmi mosószerek működési módja, amelyet minden nap háztartási célokra használunk.

A mosószerek amfipátiás molekulák (poláris és apoláris régióval). "Emulgeálhatják" a zsírokat, mivel képesek hidrogénkötéseket képezni a vízmolekulákkal, és hidrofób kölcsönhatásban vannak a zsírokban található lipidekkel.

Vizes oldatban lévő zsírokkal érintkezve a mosószer molekulák oly módon kapcsolódnak egymáshoz, hogy az apoláris farok egymással szemben nézve körülzárva a lipid molekulákat, és a poláris régiók a micelló felülete felé vannak kitéve, amely belép vízzel való érintkezés.

Irodalom

1. Chandler, D. (2005). A hidrofób szerelés felületei és hajtóereje. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN és Zeng, H. (2018). A hidrofób kölcsönhatás modulálása a felszíni nanoméretű szerkezet és kémia közvetítésével, nem monoton módon a hidrofób tulajdonságokkal. Angewandte Chemie - Nemzetközi kiadás, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, és Sheraga, HA (2006). A hidrofób kölcsönhatások szerepe a protein hajtogatás megindításában és terjedésében. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. és Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. kiadás). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membránszerkezeti biológia: biokémiai és biofizikai alapokkal. Cambridge University Press. Visszakeresve a www.cambrudge.org/9780521856553 webhelyről
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, és Israelachvili, J. (2006). A hidrofób kölcsönhatások megértésének közelmúltbeli fejlődése. A Nemzeti Tudományos Akadémia folyóiratai, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger Biokémiai alapelvek. Omega Editions (5. kiadás).
8. Némethy G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S. és Engberts, JBFN (2003). Hidrofób kölcsönhatások és kémiai reakcióképesség. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. és Grimsley, GR (2011). A hidrofób kölcsönhatások hozzájárulása a fehérje stabilitásához. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Az igazi ok, amiért az olaj és a víz nem keverhető össze. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.