TIROZIN: JELLEMZŐK, FELÉPÍTÉS, FUNKCIÓK, ELŐNYÖK - BIOLÓGIA - 2026

A tirozin (Tyr, Y) azon 22 aminosav egyike, amelyek az élőlények összes sejtjének fehérjét alkotják. Más aminosavakkal, például valinnal, treoninnal, triptofánnal, leucinnal, lizinnel és másokkal ellentétben a tirozin "feltételesen" esszenciális aminosav.

A tirozin név a tiros görög szóból származik, amely sajtot jelent, mivel ezt az aminosavat először fedezték fel ebben az ételben. A kifejezést 1846-ban megalkotta Liebig, aki kevert sajtot kálium-hidroxiddal, és ismeretlen vegyületet kaptunk, amely vízben alig oldódik.

A tirozin aminosav kémiai szerkezete (Forrás: Clavecin a Wikimedia Commons segítségével)

Az eredeti leírás után más kutatók, mint például Warren de la Rue és Hinterberger, coccoid rovarokból és kürtfehérjékből nyerték ki. Mörner 1901-ben írta le elválasztását más fehérjék sósavval történő hidrolízisétől.

Általában ezt az aminosavat az emlősökben a fenilalanin hidroxilezésének köszönhetően kapják meg, bár az élelmet fogyasztó fehérjékből a bélben felszívódnak.

A tirozinnak több funkciója van az emberi testben, és ezek közül a legfontosabbak lehetnek a neurotranszmitterek és hormonok, például az adrenalin és a pajzsmirigyhormon előállításához szükséges szubsztrát.

jellemzők

A tirozin körülbelül 180 g / mol súlyú, R csoportjának vagy oldalláncának pKa disszociációs állandója 10,07. Relatív bősége a sejtes fehérjékben nem haladja meg a 4% -ot, ám több funkcióval rendelkezik, amelyek nélkülözhetetlenek az emberi fiziológiához.

Ez az aminosav az aromás aminosavak csoportjába tartozik, amelyben fenilalanin és triptofán is megtalálható. Ennek a csoportnak a tagjai R csoportokban vagy oldalláncokban aromás gyűrűkkel rendelkeznek, és általában hidrofób vagy apoláris aminosavak.

A triptofánhoz hasonlóan a tirozin elnyeli az ultraibolya fényt és egyike azoknak az aminosavmaradékoknak, amelyek felelősek a sok fehérje fényének 280 nm hullámhosszon történő abszorpciójáért, és ez hasznos a jellemzéséhez.

"Feltételesen" esszenciális aminosavnak tekintjük, mivel bioszintézise az emberekben a fenilalanintól, egy esszenciális aminosavtól függ. Ha a test megfelel a napi fenilalanin igényeinek, a tirozin probléma nélkül szintetizálható, és nem korlátozza az aminosavat.

Ha azonban az étrendben nincs fenilalanin, a testnek nemcsak az aminosav, hanem a tirozin egyensúlyhiánya is lesz. Fontos megjegyezni, hogy a fenilalaninból származó tirozin szintézis reakció sem reverzibilis, tehát a tirozin nem képes kielégíteni a fenilalanin celluláris igényét.

A tirozin az aminosavak csoportjába tartozik, amelynek kettős szerepe van a glikogén és ketogén metabolikus intermedierek előállításában, amelyek részt vesznek az agy glükózszintézisében és a májban lévő ketontestek kialakításában.

Szerkezet

A többi aminosavhoz hasonlóan a tirozin vagy β-parahidroxi-fenil-α-amino-propionsav egy α-aminosav, amelynek központi szénatomja, az α-szénnek neve, és ez királis, mivel négyhez kapcsolódik különböző szubsztituens atomok vagy molekulák.

Ez a királis szén az aminosavak két jellemző csoportjához kapcsolódik: aminocsoporthoz (NH2) és karboxilcsoporthoz (COOH). A kötések egyikét megosztja egy hidrogénatommal, és a fennmaradó kötést az egyes aminosavak R csoportja vagy megfelelő oldalláncja foglalja el.

Tirozin esetében ez a csoport egy aromás gyűrűből áll, amely egy hidroxilcsoporthoz (OH) kapcsolódik, amely képessé teszi arra, hogy hidrogénkötéseket képezzen más molekulákkal, és amely bizonyos enzimek számára alapvető funkcionális jellemzőket biztosít.

Jellemzők

A tirozin sok fehérje alapvető alkotóeleme, biológiai tevékenységek és funkciók sokfélesége mellett.

Emberben és más emlősökben ezt az aminosavat az ideg- és vese szövetekben használják dopamin, epinefrin és norepinefrin szintéziséhez, három rokon katecholaminerg neurotranszmitterhez, amelyek nagy jelentőséggel bírnak a test működésében.

Ez elengedhetetlen az ultraibolya sugárzást (UV) védő anyagok, például a melanin szintéziséhez; néhány fájdalomcsillapító, például endorfin és antioxidáns molekula, mint például az E-vitamin.

Ugyanígy, ez az aminosav a tirozin, az oktopamin és a pajzsmirigyhormonok szintézisére szolgál a jódnak a tiroglobulin tirozinmaradékában történő szervezésén keresztül.

A tiramin egy vazoaktív molekula, amely az emberi testben található, és az oktopamin a norepinefrinhez kapcsolódó amin.

A tirozin mindegyik funkciója annak köszönhető, hogy étrendi fehérjékből nyerhető, vagy a fenilalaninnak a máttal történő hidroxilálásával, mint az említett aminosav szisztémás ellátásának fő szerve.

Funkciók a növényekben

A tirozin és a bioszintézis során keletkező intermedierek táplálják a védelemre, a beporzó szerek vonzására, az elektronikus szállításra és a szerkezeti támogatásra szakosodott metabolitok bioszintézis útvonalait.

bioszintézise

Emberekben a tirozint az étrendből nyerik, vagy a májsejtek egyetlen lépésben szintetizálják fenilalaninból, egy esszenciális aminosavból, a fenilalanin-hidroxiláz-komplex enzim által katalizált reakció révén.

Ez a komplex oxigénáz-aktivitással rendelkezik, és csak az emberek vagy más emlősök májjában található meg. A tirozin szintézis reakciója során az oxigénatom a fenilalanin aromás gyűrűjének para-helyzetébe kerül.

Ez a reakció egyidejűleg fordul elő, amikor egy vízmolekula egy másik molekuláris oxigénatom redukciójával képződik, és a redukáló erejét közvetlenül egy NADPH biztosítja egy tetrahidropterin molekulával konjugálva, amely hasonló a folsavhoz.

Bioszintézis növényekben

A növényekben a tirozint de novo útján szintetizálják a "shikimát" útvonal után, amely más aromás aminosavak, például a fenilalanin és a triptofán egyéb bioszintézis útvonalait táplálja.

Ezekben a szervezetekben a szintézis egy „korizátum” néven ismert vegyületből indul, amely a szikimát út végterméke, és ezen túlmenően az összes aromás aminosav, bizonyos vitaminok és növényi hormonok közös prekurzora.

A korizamát a korizamát mutáz enzim katalitikus hatása révén prehenánná alakul át, és ez a növények tirozin és fenilalanin szintézisének első „elkötelezett” lépése.

A fenaát oxidatív dekarboxilezéssel és transzaminálással tirozinná alakul át, amely bármilyen sorrendben megtörténhet.

Az egyik bioszintézis útban ezeket a lépéseket katalizálhatják olyan specifikus enzimek, amelyeket prephenate-specifikus tirozin dehidrogenáz (PDH) néven ismert (amely a prephenátot 4-hidroxi-fenil-piruváttá (HPP) alakítja) és tirozin-aminotranszferázzá (amely a HPP-ből tirozint termel)).

A tirozin előfenátból történő szintézisének egy másik útja a prefenát transzaminálása egy L-arrogén nevű nem-proteinogenikus aminosavvá, amelyet a prephenát aminotranszferáz enzim katalizál.

Az L-arogenátot ezt követően oxidatív dekarboxilezésnek vetik alá, így tiroxint képeznek, amelyet egy arogenátum-specifikus tirozindehidrogenáz enzim, más néven ADH néven reagáltatnak.

A növények elsősorban a hidrogénezést használják, míg a legtöbb mikrob a tirozint az előferenát eredetű HPP-ből szintetizálja.

Szabályozás

Mint a legtöbb aminosav bioszintézis útvonal esetében, a növények szigorúan szabályozzák az aromás aminosavak szintézisét, ideértve a tirozint is.

Ezekben a szervezetekben a szabályozás számos szinten megtörténik, mivel a shikimát útvonalat szabályozó mechanizmusok szintén szabályozzák a tirozin termelését, amely útvonalhoz saját szabályozási mechanizmusok is vannak.

A tirozinszükséglet és ezért a bioszintézis szabályozásának merevsége azonban minden növényfajra jellemző.

A lebomlás

A tirozin lebomlása vagy katabolizmusa fumarát és acetoacetát képződését eredményezi. Ennek az útnak az első lépése az aminosav 4-hidroxi-fenil-piruváttá történő átalakítása egy citozolos enzim segítségével, mely tirozin-aminotranszferáz néven ismert.

Ez az aminosav a hepatociták mitokondriumaiban is transzaminálható aszpartát-aminotranszferáz enzim által, bár ez az enzim normál élettani körülmények között nem túl fontos.

A tirozin lebomlásával szukcinil-acetoacetát képződik, amelyet dekarboxilezve szukcinil-acetáttá lehet alakítani. A szukcinil-acetát az 5-aminolevulinsav-dehidratáz enzim, a hemcsoport szintéziséért felelős enzim leghatékonyabb inhibitora.

Az epinefrin és a norepinefrin szintézise

Mint már említettük, a tirozin az emberi test számára két nagyon fontos idegátadó anyag: az adrenalin és a norepinefrin szintézisének egyik fő szubsztrátja.

Ezt kezdetben egy tirozin-hidroxiláz néven ismert enzim használja, amely képes további hidroxilcsoportot hozzáadni a tirozin R csoport aromás gyűrűjéhez, és így dopa néven ismert vegyületet képez.

A Dopa dopamint képez, miután enzimatikusan feldolgozott egy dopa-dekarboxiláz enzimmel, amely eltávolítja a karboxilcsoportot a kiindulási aminosavból, és megérdemli a piridoxál-foszfát (FDP) molekulát.

A dopamint ezután a dopamin β-oxidáz enzim hatására norepinefrinné alakítják, amely katalizálja egy hidroxilcsoport hozzáadását -CH-hez, amely az tirozin R csoportjába tartozik, és amely "hídként" működik az aromás gyűrű között és a szénatom.

Az epinefrin a norepinefrinből a fenil-etanol-amin-N-metil-transzferáz hatására származik, amely felelős a metilcsoport (-CH3) S-adenozil-metionin-függő transzferéért a norepinefrin szabad aminocsoportjához.

Tirozinban gazdag ételek

A fentiek szerint a tirozin "feltételesen" esszenciális aminosav, mivel az emberi testben szintetizálódik egy esszenciális aminosav fenilalanin hidroxilációjával.

Ezért ha a fenilalanin bevitele megfelel a test igényeinek, akkor a tirozin nem korlátozza a sejtek normál működését. A tirozint ugyanakkor olyan fehérjékből nyerik, amelyeket a napi étkezés során fogyasztanak.

Egyes tanulmányok szerint mind a tirozin, mind a fenilalanin minimális napi bevitelének tömegkilogrammonként 25 és 30 mg között kell lennie, tehát egy átlagos embernek napi 875 mg tirozint kell fogyasztania.

A legnagyobb tirozintartalmú ételek a sajt és a szója. Ide tartoznak a marhahús, bárány, sertés, csirke és hal.

Néhány vetőmag és dió, például a dió szintén jelentős mennyiségű aminosavat szolgáltat, mint a tojás, tejtermékek, gabonafélék és gabonafélék.

A bevitel előnyei

A tirozint általában étrend- vagy táplálékkiegészítők formájában fogyasztják, kifejezetten a fenilketonuria néven ismert patológia kezelésére, amelyet olyan betegek szenvednek, akik nem képesek megfelelően feldolgozni a fenilalanint, és ezért nem termelnek tirozint.

Úgy gondolják, hogy a napi fogyasztott tirozin mennyiségének növekedése javíthatja a tanuláshoz, a memóriához és az éberséghez kapcsolódó kognitív funkciókat stresszes körülmények között, mivel katabolizmusa az adrenalin és a noradrenalin neurotranszmitterek szintéziséhez kapcsolódik.

Egyesek tirozinban gazdag tablettákat vesznek, hogy éber maradjanak a nap folyamán, ha jelentős mennyiségű alvást vesztettek el.

Mivel ez az aminosav részt vesz a pajzsmirigyhormon képződésében, fogyasztásának pozitív hatása lehet a szisztémás metabolikus szabályozásra.

Hiányos rendellenességek

Az albinizmus és az alkaptonuria a tirozin anyagcseréjéhez kapcsolódó két patológia. Az első feltétel a melanin hibás szintézisével kapcsolatos tirozinból, a második pedig a tirozin lebomlásának hibáival kapcsolatos.

Az albinizmust a bőr pigmentációjának hiánya jellemzi, azaz a betegeknek, akiknek szenvednek, fehér haja és rózsaszínű bőre van, mivel a melanin az a pigment, amely felelős ezeknek a szerkezeteknek a színében.

Ez a patológia a melanocita-specifikus tirozináz enzim hiányosságával függ össze, amely felelős a tirozin DOPA-kinonná történő átalakításáért, amely a melanin szintézisének köztiterméke.

Az alkaptonuria tünetei nyilvánvalóak, mint a túlzott (sötét) vizelet pigmentáció és a későn kialakuló artritisz.

Egyéb anyagcsere-patológiák

Ezen kívül a tirozin anyagcserével kapcsolatos egyéb rendellenességek is vannak, ideértve a következőket:

- I típusú örökletes tirozinémia: progresszív májdegeneráció és vesefunkció

- II. Típusú örökletes tirozinémia vagy Richner-Hanhart-szindróma: ez keratitis és ampullary sérülések formájában nyilvánul meg a tenyér és a láb talpán

- III. Típusú tirozinémia: tünetmentes vagy mentális retardációként jelentkezhet

- "Hawkinsinuria": a gyermekkori metabolikus acidózissal és a növekedésben való sikeretlen fejlődéssel jellemezhető

A tirozin anyagcseréjében vannak más veleszületett hibák is, amelyek a lebontásáért felelős enzimek hiányosságaival kapcsolatosak, például tirozin-hidroxiláz, amely felelős a tiropinból származó dopamin szintézisének első lépéséért.

Irodalom

1. Aders Plimmer, R. (1908). A fehérjék kémiai alkotása. I. rész, London, Egyesült Királyság: Longmans, Green és CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P. és McKiernan, P. (2012). A tirozin anyagcseréjének zavara. Szülött anyagcsere-betegségekben: Diagnózis és kezelés (265–276. Oldal).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., és Barnett, H. (1956). A tirozin metabolizmus bizonyos szempontjai fiatalkorban. I. A tirozin-oxidáló rendszer fejlesztése az emberi májban. A Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L. és Seegmiller, E. (1958). A tirozin anyagcseréjének hibája az Alkaptonuriában. Journal of Biological Chemistry, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., és Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. kiadás). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger Biokémiai alapelvek. Omega Editions (5. kiadás).
7. Schenck, CA, és Maeda, HA (2018). Tirozin bioszintézis, metabolizmus és katabolizmus növényekben. Phytochemistry, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, és Pawelek, J. (2012). Az L-tirozin és az L-dihidroxi-fenil-alanin mint a melanocita funkciók hormonszerű szabályozói. Pigmentsejt és melanoma kutatás, 25. (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Egészségügyi vonal. Beolvasva 2019. szeptember 16-án, a www.healthline.com webhelyről
10. Web MD. (ND). Beolvasva 2019. szeptember 15-én, a www.webmd.com webhelyről
11. Whitbread, D. (2019). Saját ételeim adatai. Beolvasva 2019. szeptember 15-én, a www.myfooddata.com webhelyről