TRANSZFERÁCIÓK: FOLYAMATOK, FUNKCIÓK, NÓMENKLATÚRA ÉS ALOSZTÁLYOK - BIOLÓGIA - 2025

A transzferázok olyan enzimek, amelyek donorként működő szubsztrát funkcionális csoportjait átviszik egy másik, mint receptorként működő csoportokra. Az élethez nélkülözhetetlen anyagcsere folyamatok többségében transzferáz enzimek vesznek részt.

Az ezen enzimek által katalizált reakciók első megfigyelését 1953-ban doktorálta Dr. RK Morton, aki megfigyelte egy foszfátcsoport átalakulását egy alkalikus foszfatázból egy β-galaktozidázba, amely a foszfátcsoport receptorjaként működött.

Glicin-N-metil-transzferáz (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commonn keresztül)

A transzferáz enzimek nómenklatúráját általában a reakcióban funkcionális csoportot elfogadó molekula jellege szerint állítják elő, például: DNS-metil-transzferáz, Glutation-transzferáz, 1,4-α-glükán 6-α-glükozil-transzferáz, többek közt.

A transzferázok biotechnológiai jelentőségű enzimek, különösen az élelmiszer- és gyógyszeriparban. Génjeik úgy módosíthatók, hogy specifikus tevékenységeket hajtsanak végre a szervezetekben, így közvetlenül hozzájárulnak a fogyasztók egészségéhez, a táplálkozási előnyökön túl is.

A bélflóra prebiotikus gyógyszerei gazdagok transzferázokban, mivel ezek részt vesznek a szénhidrátok képzésében, amelyek elősegítik a jótékony mikroorganizmusok növekedését és fejlődését a bélben.

A transzferázok által katalizált hiányosságok, szerkezeti károsodások és a folyamatok megszakításai a termékek felhalmozódását idézik elő a sejtben, ezért sokféle betegség és patológia kapcsolódik ezekhez az enzimekhez.

A transzferázok hibás működése többek között olyan betegségeket okoz, mint például galaktozémia, Alzheimer, Huntington-kór.

Biológiai folyamatok, amelyekben részt vesznek

A transzferázok részét képező metabolikus folyamatok nagy száma között szerepel a glikozidok bioszintézise és általában a cukrok metabolizmusa.

A glükotranszferáz enzim felelős az A és B antigének konjugációjáért a vörösvértestek felületén. Az antigénkötés ezen variációit a Pro234Ser aminosavak polimorfizmusa okozza, amelyek eredeti B-transzferázok szerkezete.

A májban a glutation-S-transzferáz részt vesz a májsejtek méregtelenítésében, segítve őket a reaktív oxigén fajoktól (ROS), a szabad gyököktől és a hidrogén-peroxidoktól, amelyek felhalmozódnak a sejt citoplazmájában és nagyon mérgező.

Glutation-S-transzferáz (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commons segítségével)

Az aszpartát-karbamoil-transzferáz katalizálja a pirimidinek bioszintézisét a nukleotidok metabolizmusában, a nukleinsavak alapvető alkotóelemeiben és a nagy sejtű folyamatokban felhasznált nagy energiájú molekulákban (például az ATP és a GTP).

A transzferázok közvetlenül részt vesznek sok biológiai folyamat szabályozásában azáltal, hogy epigenetikus mechanizmusokkal elnémítják azokat a DNS-szekvenciákat, amelyek a sejtelemek szintéziséhez szükséges információt kódolják.

A hiszton acetil-transzferálja az acetil-konzervált lizin maradékokat a hisztonokon egy acetilcsoport átvitelével az acetil-CoA molekulából. Ez az acetilezés stimulálja az euchromatin lazulásával vagy relaxációjával járó transzkripció aktiválását.

A foszfotranszferázok katalizálják a foszfátcsoportok transzferét valószínűleg minden sejtes metabolikus kontextusban. Fontos szerepet játszik a szénhidrát-foszforilációban.

Az aminotranszferázok katalizálják az aminocsoportok visszafordítható átvitelét az aminosavakból az oxidokká. Ez a sok aminosav-transzformáció egyike, amelyet a B6-vitamintól függő enzimek közvetítenek.

Jellemzők

A transzferázok az alábbiakban bemutatott reakció végrehajtásával katalizálják a kémiai csoportok mozgását. A következő egyenletben az "X" betű az "Y" funkcionális csoport donormolekuláját jelöli, és "Z" akceptorként működik.

XY + Z = X + YZ

Ezek enzimek, amelyek összetételében erős elektronegatív és nukleofil elemek vannak; Ezek az elemek felelősek az enzim transzferképességéért.

A transzferázok által mobilizált csoportok általában aldehid- és ketonmaradékok, acil-, glükozil-, alkil-, nitrogén- és nitrogéntartalmú csoportok, foszfor-, kéntartalmú csoportok.

Elnevezéstan

A transzferázok osztályozása az enzimek osztályozásának általános szabályait követi, amelyeket az Enzim Bizottság 1961-ben javasolt. A bizottság szerint minden enzim osztályozáshoz numerikus kódot kap.

A számok helyzete a kódban jelöli az osztályozás minden osztályát vagy kategóriáját, és ezeket a számokat "EC" betűk előzik meg.

A transzferázok osztályozásában az első szám az enzimosztályt jelzi, a második szám az átvitt csoport típusát jelképezi, a harmadik szám pedig azt a szubsztrátot jelöli, amelyen hatnak.

A transzferázok osztályának nómenklatúrája az EC.2. Tíz alosztálya van, tehát vannak enzimek, amelyek kódja az EC.2.1 és EC.2.10 közötti. Az alosztály minden egyes jelölése elsősorban az enzimet átadó csoport típusa szerint történik.

alosztályok

A transzferáz családon belül az enzimek tíz osztálya a következő:

EC.2.1 Szénatom transzfercsoportjai

Olyan csoportokat adnak át, amelyek egyetlen szénatomot tartalmaznak. A metil-transzferáz például egy metilcsoportot (CH3) szállít a DNS nitrogén bázisaiba. Ennek a csoportnak az enzimei közvetlenül szabályozzák a gének transzlációját.

EC.2.2. Aldehid- vagy ketoncsoportok átvitele

Mobilizálják az aldehid- és ketoncsoportokat, amelyek receptorcsoportjaiként szacharidok vannak. A karbamil-transzferáz a pirimidinek szabályozásának és szintézisének mechanizmusát képviseli.

EC.2.3 Aktiltranszferázok

Ezek az enzimek az acilcsoportokat az aminosavak származékává továbbítják. A peptid-transzferáz elvégzi a peptidkötések alapvető képződését a szomszédos aminosavak között a transzlációs folyamat során.

EC.2.4 Glikoziltranszferázok

Katalizálják a glikozidkötések kialakulását foszfátcukor-csoportok felhasználásával donorcsoportokként. Minden élő lény rendelkezik a glikoziltranszferázok DNS-szekvenciáival, mivel részt vesznek a glikolipidek és a glikoproteinek szintézisében.

EC.2.5 Alkil- vagy arilcsoportok átvitele a metilcsoportokon kívül

Mobilizálnak alkil- vagy arilcsoportokat (a CH3-tól eltérő csoportokat), például dimetil-csoportokat. Ezek között szerepel a glutation-transzferáz, amelyet korábban már említettek.

EC.2.6 Transzfer nitrogéncsoportok

Ennek az osztálynak az enzimei transzfer nitrogéncsoportokat, például -NH2 és -NH. Ezek az enzimek tartalmazzák az aminotranszferázokat és a transzaminázokat.

EC.2.7 Foszfátcsoportokat tartalmazó transzfercsoportok

Katalizálják a szubsztrátok foszforilációját. Ezeknek a foszforilációknak a szubsztrátjai általában cukrok és egyéb enzimek. A foszfor-transzferázok cukrokat szállítanak a sejtekbe, egyidejűleg foszforilezve azokat.

EC.2.8 Kéntartalmú transzfercsoportok

Jellemzőik a kéntartalmú csoportok transzferének katalizálása. A koenzim A transzferáz ebbe az alosztályba tartozik.

EC.2.9 Szelént tartalmazó transzfercsoportok

Szokásosan szelniotranszferáz néven ismertek. Ezek mobilizálják az L-szeril csoportokat az RNS-ek átvitelére.

EC.2.10 Transzfercsoportok, amelyek molibdént vagy volfrámot tartalmaznak

Ennek a csoportnak a transzferázai a molibdént vagy volframot tartalmazó csoportokat olyan molekulákká mobilizálják, amelyekben szulfidcsoport van.

Irodalom

1. Alfaro, JA, Zheng, RB, Persson, M., Letts, JA, Polakowski, R., Bai, Y.,… és Evans, SV (2008). Az ABO (H) A és B vércsoport glikozil-transzferázjai specifikus konformációs változások révén felismerik a szubsztrátot. Journal of Biological Chemistry, 283 (15), 10097-10108.
2. Aranda Moratalla, J. (2015). A DNS-metil-transzferázok számítógépes vizsgálata. A DNS-metilezés epigenetikus mechanizmusának elemzése (Doktori értekezés, Valencia Egyetem, Spanyolország).
3. Armstrong, RN (1997). A glutation-transzferázok felépítése, katalitikus mechanizmusa és evolúciója. Kémiai kutatás a toxikológiában, 10. (1), 2-18.
4. Aznar Cano, E. (2014). A »Helicobacter pylori» fágának vizsgálata fenotípusos és genotípusos módszerekkel (doktori disszertáció, Universidad Complutense de Madrid)
5. Boyce, S. és Tipton, KF (2001). Enzim osztályozás és nómenklatúra. Els.
6. Bresnick, E. és Mossé, H. (1966). Aszpartát-karbamoil-transzferáz a patkány májából. Biochemical Journal, 101 (1), 63.
7. Gagnon, SM, Legg, MS, Polakowski, R., Letts, JA, Persson, M., Lin, S.,… és Borisova, SN (2018). Az Arg188 és Asp302 konzervált maradékanyagok kritikus jelentőségűek az aktív hely megszervezésében és a katalizációban az emberi ABO (H) vércsoport A és B glikozil-transzferázokban. Glycobiology, 28 (8), 624-636
8. Grimes, WJ (1970). A sziálsav transzferázok és a sziálsav szintje normál és transzformált sejtekben. Biochemistry, 9 (26), 5083-5092.
9. Grimes, WJ (1970). A sziálsav transzferázok és a sziálsav szintje normál és transzformált sejtekben. Biochemistry, 9 (26), 5083-5092.
10. Hayes, JD, Flanagan, JU és Jowsey, IR (2005). Glutation transzferázok. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 45, 51-88.
11. Hersh, LB és Jencks, WP (1967). A koenzim transzferáz kinetikája és cseréje. Journal of Biological Chemistry, 242 (15), 3468-3480
12. Jencks, WP (1973). 11 A koenzim transzferázok. In Enzimek (9. kötet, 483-496. Old.). Academic Press.
13. Lairson, LL, Henrissat, B., Davies, GJ és Withers, SG (2008). Glikoziltranszferázok: szerkezetek, funkciók és mechanizmusok. A biokémia éves áttekintése, 77
14. Lairson, LL, Henrissat, B., Davies, GJ és Withers, SG (2008). Glikoziltranszferázok: szerkezetek, funkciók és mechanizmusok. A biokémia éves áttekintése, 77.
15. Lambalot, RH, Gehring, AM, Flugel, RS, Zuber, P., LaCelle, M., Marahiel, MA,… & Walsh, CT (1996). Egy új enzim szupercsaládjában a foszfo-panteteinil-transzferázok. Kémia és biológia, 3 (11), 923-936
16. Mallard, C., Tolcos, M., Leditschke, J., Campbell, P., és Rees, S. (1999). A kolin-acetil-transzferáz immunreaktivitásának csökkent, de a muszkarin-m2 receptor immunreaktivitás nem csökken a SIDS csecsemők agytörzsében. Journal of neuropathology and kísérleti neurológia, 58 (3), 255-264
17. Mannervik, B. (1985). A glutation-transzferáz izoenzimei. Előrelépések az enzimológiában és a kapcsolódó molekuláris biológia területein, 57, 357-417
18. MEHTA, PK, HALE, TI és CHRISTEN, P. (1993). Aminotranszferázok: a homológia demonstrálása és az evolúciós alcsoportokba történő felosztás. European Journal of Biochemistry, 214 (2), 549-561
19. Monro, RE, Staehelin, T., Celma, ML és Vazquez, D. (1969, január). A riboszómák peptidil-transzferáz aktivitása. A Cold Spring Harbor kvantitatív biológiai szimpóziumaiban (34. kötet, 357-368. Oldal). Cold Spring Harbor laboratóriumi sajtó.
20. Montes, CP (2014). Enzimek az ételekben? Az ehető biokémia. UNAM University Magazine, 15, 12.
21. Morton, RK (1953). A hidrolitikus enzimek transzferáz aktivitása. Nature, 172 (4367), 65.
22. Negishi, M., Pedersen, LG, Petrotchenko, E., Shevtsov, S., Gorokhov, A., Kakuta, Y. és Pedersen, LC (2001). A szulfotranszferázok felépítése és működése. Biokémiai és biofizikai archívumok, 390 (2), 149-157
23. A Biokémiai és Molekuláris Biológiai Nemzetközi Unió (NC-IUBMB) Nómenklatúra Bizottsága. (2019). Vissza a (z) qmul.ac.uk oldalról
24. Rej, R. (1989). Aminotranszferázok a betegségben. Klinikák laboratóriumi orvoslásban, 9 (4), 667-687.
25. Xu, D., Song, D., Pedersen, LC, és Liu, J. (2007). Heparán-szulfát-2-O-szulfotranszferáz és kondroitin-szulfát 2-O-szulfotranszferáz mutációs vizsgálata. Journal of Biological Chemistry, 282 (11), 8356-8367