TREONIN: TULAJDONSÁGOK, FUNKCIÓK, LEBOMLÁS, ELŐNYÖK - BIOLÓGIA - 2026

A treonin (Thr, T) vagy sav-Ls-treo a-amino-β-vajsav a celluláris fehérjék egyik alkotó aminosava. Mivel az embernek és más gerinces állatoknak nincs bioszintézis útja annak előállításához, a treonint a 9 esszenciális aminosav egyikének kell tekinteni, amelyet az étrend során meg kell szerezni.

A treonin volt a fehérjékben felfedezett 20 közönséges aminosav közül az utolsó, ez a történelem során több mint egy évszázaddal az asparagin felfedezése után (1806) történt, amely az első leírt aminosav.

A treonin aminosav szerkezete (Forrás: Clavecin a Wikimedia Commons segítségével)

William Cumming Rose fedezte fel 1936-ban, aki a "treonin" kifejezést megalkotta az aminosav és a treonsav - a cukor-treózból származó vegyület - szerkezeti hasonlósága miatt.

Fehérje aminosavként a treonin többféle funkcióval rendelkezik a sejtekben, amelyek között vannak a glikoproteinek tipikus szénhidrát láncainak kötőhelye és a specifikus funkcióval rendelkező protein kinázok felismerési helye (treonin / szerin kinázok proteinek).

Hasonlóképpen, a treonin olyan fehérjék nélkülözhetetlen alkotóeleme, mint például a fogzománc, az elasztin és a kollagén, és fontos funkciói vannak az idegrendszerben is. Táplálékkiegészítőként, valamint a szorongás és a depresszió fiziológiás állapotának „enyhítésére” használják.

jellemzők

A treonin azon poláris aminosavak csoportjába tartozik, amelyeknek R csoportja vagy oldallánca nem tartalmaz pozitív vagy negatív töltést (töltés nélküli poláris aminosavak).

R csoportjának jellemzői alapján vízben jól oldódó (hidrofil vagy hidrofil) aminosavvá válik, ami igaz a csoport többi tagjára is, például a cisztein, szerin, aszparagin és a glutamin.

A triptofánnal, a fenilalaninnal, az izoleucinnal és a tirozinnal együtt a treonin az öt aminosav egyike, amely glükogén és ketogén funkciót is ellát, mivel az anyagcseréjéből olyan releváns intermedierek keletkeznek, mint a piruvát és a szukcinil-CoA.

Ennek az aminosavnak a hozzávetőleges molekulatömege 119 g / mol; hasonlóan sok a nem töltött aminosavhoz, izoelektromos pontja körülbelül 5,87 körül van, és a fehérjeszerkezetekben gyakorisága közel 6%.

Egyes szerzők a treonint és az "édes" ízű egyéb aminosavakkal csoportosítják, amelyek között szerepel például a szerin, glicin és alanin.

Szerkezet

Az Α-aminosavak, például a treonin általános szerkezetű, azaz mindenkinek közös. Ezt megkülönbözteti az "a-szén" néven ismert szénatom, amely királis és amelyhez négy különféle típusú molekula vagy szubsztituens kapcsolódik.

Ez a szén megosztja egyik kötését egy hidrogénatommal, egy másik az R csoporttal, amely jellemző az egyes aminosavakra, és a másik kettőt az összes amino-csoport (NH2) és karboxil (COOH) csoportja foglalja el. aminosavak.

A treonin R csoportjának hidroxilcsoportja van, amely lehetővé teszi hidrogénkötések kialakulását más molekulákkal vizes közegben. Azonosítása meghatározható alkoholos csoportként (etanol, két szénatommal), amely elvesztette egyik hidrogénjét, hogy csatlakozzon az α szénatomhoz (-CHOH-CH3).

Ez az -OH csoport "hídként" vagy kötőhelyként szolgálhat sokféle molekula számára (például az oligoszacharid láncok hozzákapcsolhatók hozzá a glikoproteinek képződésekor), és ezért egyike azoknak, akik felelősek a a treonin módosított származékai.

Ennek az aminosavnak a biológiailag aktív formája az L-treonin, és ez vesz részt mind a fehérjeszerkezetek átalakításában, mind a különféle anyagcsere-folyamatokban, ahol hat.

Jellemzők

Fehérje aminosavként a treonin sok természetben levő fehérje szerkezetének része, ahol fontossága és gazdagsága attól a fehérjétől függ, amelyhez tartozik.

A fehérjék peptidszekvenciájának szerkezeti funkcióin túl a treonin más funkciókat is ellát az idegrendszerben és a májban, ahol részt vesz a zsírok metabolizmusában és megakadályozza ezek felhalmozódását ebben a szervben.

A treonin a szerin / treonin kinázok által felismert szekvenciák része, amelyek számos fehérje foszforilációs folyamatáért felelősek, amelyek nélkülözhetetlenek a funkciók sokaságának és az intracelluláris jelátviteli eseményeknek a szabályozásában.

Néhány bél- és emésztőrendszeri rendellenesség kezelésére is felhasználják, és kimutatták, hogy hasznos olyan patológiás állapotok, mint a szorongás és a depresszió csökkentésében.

Az L-treonin szintén az egyik olyan aminosav, amely az egér embrionális őssejtjeinek pluripotens állapotának fenntartásához szükséges, ez a tény nyilvánvalóan kapcsolódik az S-adenozil-metionin metabolizmusához és a hiszton metilezési eseményekhez, amelyek közvetlenül részt vesznek a gének expressziójában.

Az iparban

Sok aminosav közös tulajdonsága, hogy képesek más kémiai csoportokkal, például aldehidekkel vagy ketonokkal reagálni, hogy sok vegyület jellegzetes "ízét" képezzék.

Ezen aminosavak között szerepel a treonin, amely, hasonlóan a szerinnel, reagál a szacharózzal bizonyos élelmiszerek pörkölésekor, és „pirazinok” -ot eredményez, a pörkölt termékek, például a kávé tipikus aromás vegyületeit.

A treonin jelen van számos természetes eredetű gyógyszerben, valamint számos étrend-kiegészítő készítményben, amelyeket az alultápláltságban szenvedő betegeknek vagy az ennek az aminosavnak a hiányos étrendjei számára írnak fel.

Az L-treonin, amely az idő múlásával növekszik, egyik leghírhedtebb funkciója az adalékanyag a sertés- és baromfitenyésztő ipar sűrített takarmányának előállításában.

Az L-treonint ezekben az iparágakban használják étrend-kiegészítőként gyenge készítményekben fehérje szempontjából, mivel gazdasági előnyöket nyújt és enyhíti az ezen haszonállatok által fogyasztott nyersfehérje hiányát.

Ennek az aminosavnak a fő termelési formája általában mikrobiális erjedés, és a mezőgazdasági célokra felhasznált világszintű 2009. évi adatok meghaladták a 75 tonnát.

bioszintézise

A treonin az ember számára a kilenc esszenciális aminosav egyike, ami azt jelenti, hogy a test sejtjei nem képesek szintetizálni azt, és ezért azt állati vagy növényi eredetű fehérjékből kell beszerezni, amelyekkel együtt szállítják. napi diéta.

A növények, gombák és baktériumok hasonló úton szintetizálják a treonint, amelyek kissé eltérhetnek egymástól. Ezeknek a szervezeteknek a többsége azonban az aszpartátból prekurzorként indul, nemcsak a treonin, hanem a metionin és a lizin esetében is.

Bioszintézis út a mikrobákban

Az L-treonin bioszintézis útja mikroorganizmusokban, például baktériumokban, öt különféle enzim-katalizált lépésből áll. A kiindulási szubsztrát, amint azt már tárgyaltuk, aszpartát, amelyet egy ATP-függő aszpartát-kináz enzim foszforilál.

Ez a reakció az L-aszpartil-foszfát (L-aszpartil-P) metabolitot hozza létre, amely szubsztrátként szolgál az aszpartil-semialdehid-dehidrogenáz enzim számára, amely NADPH-függő módon katalizálja átalakulását aszpartil-semialdehiddé.

Az aszpartil-semialdehid felhasználható mind az L-lizin bioszintéziséhez, mind az L-treonin bioszintéziséhez; ebben az esetben a molekulát egy NADPH-függő homoszerin dehidrogenáz enzim használja az L-homoszerin előállításához.

Az L-homoszerint egy ATP-függő homoszerinkináz L-homoszerin-foszfátra (L-homoserin-P) foszforilálja, és az említett reakciótermék viszont a treonin szintáz enzim szubsztrátja, amely képes az L-treonin szintetizálására.

Az L-metionin az előző lépésben előállított L-homoserinből szintetizálható, tehát ez egy „kompetitív” útvonal az L-treonin szintéziséhez.

Az ily módon szintetizált L-treonin felhasználható fehérje szintézisre, vagy később felhasználható glicin és L-leucin szintézisére is - két aminosavra, amelyek szintén relevánsak a fehérje szempontjából.

Szabályozás

Fontos kiemelni, hogy a baktériumokban az L-treonin bioszintézisében részt vevő öt enzim közül háromot a reakció terméke negatív visszacsatolás útján szabályozza. Ezek aszpartát-kináz, homoszerin-dehidrogenáz és homoszerin-kináz.

Ezenkívül e bioszintézis útjának szabályozása a többi kapcsolódó bioszintézis termék sejtszükségletétől is függ, mivel az L-lizin, L-metionin, L-izoleucin és glicin képződése függ a L-treonin.

A lebomlás

A treonin két különböző módon bontható le, így piruvátot vagy szukcinil-CoA-t állítva elő. Ez az emberben a treonin katabolizmusának a legfontosabb terméke.

A treonin metabolizmus főként a májban zajlik le, de a hasnyálmirigy, bár kisebb mértékben, szintén részt vesz ebben a folyamatban. Ez az út az aminosavnak a májsejtek plazmamembránján keresztül történő szállításával kezdődik, speciális transzporterek útján.

Piruvát előállítása treoninból

A treonin piruváttá alakulása annak a glicinné történő átalakulásának köszönhető, amely két katalitikus lépésben zajlik, amelyek a treoninból 2-amino-3-ketobutirát képződésével kezdődnek, és a treonindehidrogenáz enzim hatására.

Embernél ez az út csak a treonin katabolizmusának 10–30% -át képviseli, azonban fontossága a figyelembe vett organizmushoz viszonyítva, mivel például más emlősöknél ez katabolikusan relevánsabb beszélő.

Szukcinil-CoA előállítása treoninból

A metioninhoz, a valinhoz és az izoleucinhoz hasonlóan a treonin szénatomjait is felhasználják a szukunil-CoA előállítására. Ez a folyamat az aminosav α-ketobutiráttá történő átalakításával kezdődik, amelyet később az α-keto-sav-dehidrogenáz enzim szubsztrátjaként használnak, hogy propionil-CoA-t kapjanak.

A treonin α-ketobutiráttá történő átalakulását a treonindehidratáz enzim katalizálja, amely magában foglalja az egyik víz molekula (H2O) és egy másik ammónium-ion (NH4 +) veszteségét.

A propionil-CoA-t kétlépéses reakcióval karboxilálják metilmalonil-CoA-ként, amelyben szénatomot kell megadni bikarbonát (HCO3-) formájában. Ez a termék szubsztrátként szolgál egy függő metilmalonil-CoA mutáz-koenzim B12-hez, amely "epimerizálja" a molekulát szukcinil-CoA előállításához.

Egyéb katabolikus termékek

Ezenkívül a treonin szénváz katabolikusan felhasználható az acetil-CoA előállítására, amelynek az energia szempontjából is fontos következményekkel jár a test sejtjeiben.

Bizonyos szervezetekben a treonin szubsztrátként szolgál bizonyos bioszintézis útvonalakhoz is, például az izoleucinhoz. Ebben az esetben 5 katalitikus lépéssel a treonin-katabolizmusból származó α-ketobutirát az izoleucin képződéséhez vezethető.

Treoninban gazdag élelmiszerek

Noha a legtöbb fehérjeben gazdag étel bizonyos aminosavakat tartalmaz, a tojás, a tej, a szójabab és a zselatin különösen gazdag a treonin aminosavban.

A treonin olyan állatok húsában is található, mint például csirke, sertés, nyúl, bárány és különféle baromfi. A növényi eredetű élelmiszerekben káposzta, hagyma, fokhagyma, mángold és padlizsánban gazdag.

Ez megtalálható a rizsben, a kukoricában, a búzakorpában, a hüvelyes szemekben és sok gyümölcsben, például eperben, banánban, szőlőben, ananászban, szilvában és más fehérjeben gazdag dióban, például dióban vagy pisztácia, többek között.

A bevitel előnyei

Az Élelmezési és Mezőgazdasági Egészségügyi Világszervezet (WHO, FAO) szakértői bizottsága szerint egy átlagos felnőtt emberre a treonin napi igénye körülbelül 7 mg / testtömeg-kilogramm, ami az étrendben elfogyasztott élelmiszerekből nyerik.

Ezek az adatok a férfiakkal és nőkkel végzett vizsgálatokból nyert kísérleti adatokból származnak, ahol a treonin mennyisége elegendő a pozitív nitrogén-egyensúly eléréséhez a test sejtjeiben.

A 6 hónapos és egy éves kor közötti gyermekekkel végzett vizsgálatok azonban kimutatták, hogy ezekben az L-treonin minimális szükséglete 50–60 mg / testtömeg / nap.

Az étrend-kiegészítők vagy speciális, L-treoninnal gazdag gyógyszerkészítmények bevitelének fő előnyei között szerepel az amototróf laterális szklerózis vagy a Lou Gehrig-kór kezelése.

A további treoninellátás elősegíti a tápanyagok felszívódását a bélben, és hozzájárul a májfunkciók javulásához. Fontos a foszfátcsoportok sejteken keresztüli transzportja szempontjából is.

Hiányos rendellenességek

Kisgyermekekben a treonin anyagcserében veleszületett hibák vannak, amelyek növekedési retardációt és más kapcsolódó anyagcsere-rendellenességeket okoznak.

Ennek az aminosavnak a hiányosságaihoz társultak bizonyos csecsemők kudarcai a csecsemők testtömegében, valamint a nitrogén-visszatartás hiányával és a vizeletveszteséggel kapcsolatos egyéb patológiák mellett.

Az alacsony treonintartalmú étrendben szenvedő emberek hajlamosabbak a zsíros májra és az aminosavval kapcsolatos bizonyos bélfertőzésekre.

Irodalom

1. Barret, G. és Elmore, D. (2004). Aminosavak és peptidek. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Egészséges felnőttek treoninigénye, 24 órás indikátor aminosav-egyensúly-technikával származtatva. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Az aminosavak felfedezésének története. II. Áttekintés az aminosavakról, amelyeket 1931 óta írtak le a természetes proteinek alkotórészeiként. Haladások a fehérjekémiában, 81–171.
4. Champe, P. és Harvey, R. (2003). Aminosavak Aminosavak. Lippincott illusztrált áttekintéseiben: Biokémia (3. kiadás, 1–12. Oldal). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM és Simpson, GJ (2001). A treonin bevitelének hatása a teljes test fehérje lerakódására és a treonin felhasználására tisztított táplálkozással etetett tenyészsertéseknél. Journal of Animal Science, 79, 3087–3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D. és Krebs, E. (1987). Fehérje szerin / treonin kinázok. Annu. Rev., 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Aminosavak, proteinek és a rákos biokémia (241. kötet). London: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN és Brosnan, JT (2001). Treonin metabolizmus izolált patkány májsejtekben. American Journal of Physiology - Endokrinológia és metabolizmus, 281, 1300–1307.
9. Hudson, B. (1992). Élelmezési fehérjék biokémiája. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., és Flavin, M., (1965). Treonin bioszintézis. A gombák és baktériumok útján és az izomerizációs reakció mechanizmusa. The Journal of Biological Chemistry, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M. és Kerr, B. (1996). L-treonin baromfi számára: áttekintés. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., és Holt, E. (1954). A normális csecsemő treonine követelménye. The Journal of Nutrition, 10 (56), 231–251.
13. Rigo, J. és Senterre, J. (1980). Optimális treoninbevitel az orális vagy parenterális táplálkozásban táplált koraszülött csecsemők számára. Journal of Parenterális és Enteral Nutrition, 4. (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). A treonin-metabolizmus hatása az S-adenozil-metioninra és a hiszton-metilezésre. Science, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, és Schmidt, CLA (1931). Az aminosavak felfedezésének története. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (ND). Visszakeresve 2019. szeptember 10-én, a www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine oldalról
17. Wormser, EH és Pardee, AB (1958). A treonin bioszintézisének szabályozása Escherichia coli-ban. Biokémiai és biofizikai archívum, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P. és Xiaoyuan, X. (2012). Kutatási kapu. Visszakeresve 2019. szeptember 10-én, a www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-reonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671