A kataláz egy oxidoreduktáz enzim (H2O2: H2O2 oxidoreduktáz), amely széles körben elterjedt a természetben. Különböző szövetekben és sejttípusokban katalizálja a hidrogén-peroxid molekuláris oxigénné és vízzé váló reakcióját.
Az ilyen típusú enzimek első megfigyelései az 1810-es évek elején nyúlnak vissza, de 1901-ben Loew felismerte, hogy a kataláz jelen van gyakorlatilag minden létező élő szervezetben és több különböző sejttípusban.
A kataláz enzim molekuláris szerkezete (Forrás: Vossman a Wikimedia Commons segítségével)
Ez az enzim, amely elengedhetetlen a sejtek integritásának fenntartásához és a hidrogén-peroxid metabolizmusának fő szabályozója, alapvető tényező volt annak megerősítéséhez, hogy a természetben vannak olyan enzimek, amelyek bizonyos szubsztrátokon hatnak.
Az emlősök és más szervezetek kataláz enzimekkel rendelkeznek, amelyek peroxidázként is viselkedhetnek, és hidrogén-peroxid alkalmazásával katalizálják a különböző szubsztrátok redox reakcióit.
A legtöbb eukariótában a kataláz enzimek túlnyomórészt a szubcelluláris organellákban találhatók, amelyeket úgynevezett "peroxiszómák" -nak neveznek, és az emberekben számos kóros állapot van ezen enzim hiányával kapcsolatban.
jellemzők
Az enzimek, például a kataláz aktivitása jelentősen változhat a figyelembe vett szövet típusától függően. Emlősökben például a kataláz aktivitás szignifikáns mind a vesében, mind a májban, és sokkal alacsonyabb a kötőszövetekben.
Az emlősökben lévő kataláz tehát elsősorban az összes olyan szövethez kapcsolódik, amely jelentős aerob metabolizmust mutat.
Az emlősök katalitázokat tartalmaznak mind a mitokondriumokban, mind a peroxiszómákban, és mindkét rekeszben enzimek kapcsolódnak organellaris membránokhoz. A vörösvértestekben ezzel szemben a kataláz aktivitás egy oldódó enzimmel társul (ne feledje, hogy az eritrocitákban kevés belső szerv található).
A kataláz egy enzim, amelynek nagy forgalmú száma vagy katalitikus állandója (nagyon gyors és hatékony), és az általánosan katalizált reakció a következő:
2H2O2 → 2H2O + O2
Alacsony hidrogén-peroxid koncentráció jelenlétében például az emlős-kataláz úgy viselkedik, mint egy oxidáz, molekuláris oxigén (O2) helyett oxidálva molekulákat, például indolt és β-feniletil-amint, a triptofán aminosav prekurzorai és egy neurotranszmitter.
Jelenleg ismertek a kataláz aktivitás kompetitív inhibitorai, nevezetesen a nátrium-azid és a 3-aminotriazol. Az azion, anionos formájában, más fehérjecsoportok hatékony gátlóje hem-csoportokkal, és a mikroorganizmusok növekedésének kiküszöbölésére vagy megakadályozására szolgál különböző körülmények között.
Szerkezet
Az emberekben a katalázt egy 34 kb méretű gén kódolja, amely 12 intront és 13 exont tartalmaz, és 526 aminosav fehérjét kódol.
A vizsgált katalázok többsége tetramer enzimek, amelyek molekulatömege megközelíti a 240 kDa-t (60 kDa mindegyik alegységnél), és minden egyes monomer protektív hemin- vagy ferroprotoporfirin-csoporthoz van társítva.
Szerkezete négy doménből áll, amelyek szekunder struktúrákból állnak, amelyeket alfa-helikik és béta-hajtogatott lemezek alkotnak, és az emberek és a szarvasmarhafélék májenzimében végzett vizsgálatok kimutatták, hogy ezek a fehérjék négy NADPH-molekulához kapcsolódnak.
Ezek a NADPH-molekulák nem tűnnek elengedhetetlennek a kataláz enzimatikus aktivitásához (a víz és az oxigén előállításához hidrogén-peroxidból), de úgy tűnik, hogy kapcsolatban állnak az ezen enzim magas koncentrációjával szembeni érzékenységének csökkenésével mérgező anyag.
Az emberi alegység egyes alegységeinek domének a következők:
-Nem gömb alakú, kiterjesztett N-terminális kar, amely a kvaterner szerkezet stabilizálására szolgál
-A nyolc anti-párhuzamos β-hajtogatott lap β-hordója, amelyek az oldalsó kötőanyagok egy részét a hem csoporthoz vezetik
- A "boríték" domén, amely körülveszi a külső domént, ideértve a hem csoportot és végül
-A domén alfa-hélix szerkezettel
A négy alegység, e négy domén mellett, felelős egy hosszú csatorna kialakításáért, amelynek mérete kritikus a hidrogén-peroxid enzim általi felismerésének mechanizmusa szempontjából (amely aminosavakat, például hisztidint, aszparaginot, glutamint és aszparaginsavat használ azt).
Jellemzők
Egyes szerzők szerint a kataláz két enzimatikus funkciót tölt be:
-A hidrogén-peroxid bomlása vízré és molekuláris oxigénné (mint specifikus peroxidáz).
- Proton-donorok, például metanol, etanol, sok fenol és hangyasav oxidálása egy mol hidrogén-peroxid felhasználásával (nem-specifikus peroxidázként).
- Az eritrocitákban a nagy mennyiségű kataláz fontos szerepet játszik a hemoglobin védelmében az oxidáló szerek, például a hidrogén-peroxid, aszkorbinsav, metil-hidrazin és más ellen.
Az ezekben a sejtekben található enzim felelős más, alacsony kataláz aktivitású szövetek védelmében, a hidrogén-peroxid magas koncentrációi ellen.
- Bizonyos rovarok, például a bombázóbogarak védő mechanizmusként katalázt használnak, mivel lebontják a hidrogén-peroxidot, és a reakció gáznemű oxigéntermékét használják a víz és más kémiai vegyületek kiáramlásának elősegítésére gőz formájában.
- A növényekben a kataláz (a peroxiszómákban is jelen van) a fotoreszpirációs mechanizmus egyik alkotóeleme, amelynek során a RuBisCO enzim által termelt foszfo-glikolátot felhasználják 3-foszfoglicerát előállítására.
Kapcsolódó patológiák emberekben
A kataláz szubsztrát, a hidrogén-peroxid termelésének fő forrásai az oxidáz enzimek, a reaktív oxigén fajok és egyes tumorsejtek által katalizált reakciók.
Ez a vegyület részt vesz a gyulladásos folyamatokban, a tapadó molekulák expressziójában, az apoptózisban, a vérlemezke-aggregáció szabályozásában és a sejtproliferáció szabályozásában.
Ha ennek az enzimnek hiányosságai vannak, annak szubsztrátja nagy koncentrációban képződik, ami elváltozásokat okoz a sejtmembránban, az elektronszállítás hibáit a mitokondriumokban, a homocisztein anyagcserében és a DNS-ben.
Az emberi katalázt kódoló gén mutációival kapcsolatos betegségek között szerepelnek a következők:
-Mellitus cukorbetegség
-Arteria hipertónia
-Alzheimer
-Vitiligo és mások
Irodalom
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., és Eaton, J. (1986). Vörösvértest-kataláz. Szomatikus oxidálószer? J. Clin. Invest., 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., és Páy, A. (2004). A kataláz enzim mutációk és azok betegséggel való összefüggései. Molekuláris diagnosztika, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H. és Gaetanit, GF (1984). Kataláz: Egy tetramer enzim, amely négy szorosan megkötött NADPH molekulát tartalmaz. Proc. Nati. Acad. Sci. USA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN, és Gaetani, GF (2006). Emlős-kataláz: tiszteletre méltó enzim új rejtélyekkel. Trends in Biochemical Sciences, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biokémia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
- Solomon, E., Berg, L., és Martin, D. (1999). Biológia (5. kiadás). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., és Grebenko, A. (1981). Az kataláz enzim háromdimenziós szerkezete. Nature, 293 (1), 411-412.