FEHÉRJE DENATURÁCIÓ: TÉNYEZŐK ÉS KÖVETKEZMÉNYEK - BIOLÓGIA - 2026

A fehérjék denaturálása a háromdimenziós szerkezet elvesztéséből áll, különféle környezeti tényezők, például hőmérséklet, pH vagy bizonyos vegyi anyagok miatt. A szerkezet elvesztése az ezzel a fehérjével kapcsolatos biológiai funkció elvesztését eredményezi, legyen az enzimes, szerkezeti és transzporter.

A fehérje szerkezete nagyon érzékeny a változásokra. Az egyetlen esszenciális hidrogénkötés destabilizálása denaturálhatja a fehérjét. Ugyanígy vannak olyan interakciók, amelyek nem feltétlenül nélkülözhetetlenek a fehérje funkciók ellátásához, és ha destabilizáltak, akkor nincs hatással a funkcióra.

A fehérjék felépítése

A fehérje denaturáció folyamatának megértése érdekében tudnunk kell, hogyan szerveződnek a fehérjék. Ezek az elsődleges, szekunder, tercier és kvaterner szerkezetet mutatják.

Elsődleges szerkezet

Az aminosavak szekvenciája alkotja az említett fehérjét. Az aminosavak az alapvető építőelemek, amelyek képezik ezeket a biomolekulákat, és 20 különféle típus létezik, mindegyik különös fizikai és kémiai tulajdonságokkal rendelkezik. Peptidkötés útján kapcsolódnak egymáshoz.

Másodlagos szerkezet

Ebben a struktúrában az aminosavak lineáris lánca hidrogénkötések révén kezd hajlani. Két alapvető szekunder struktúra létezik: az α-spirál, spirál alakú; és a hajtogatott β lap, amikor két lineáris lánc párhuzamosan áll.

Harmadlagos struktúra

Más típusú erőket foglal magában, amelyek a háromdimenziós alak specifikus redőit eredményezik.

Az aminosavmaradékok R-láncai, amelyek a fehérjeszerkezetet alkotják, diszulfidhidakat képezhetnek, és a fehérjék hidrofób részei összepattannak a belső részen, míg a hidrofil részek a víz felé néznek. A van der Waals erők stabilizálják a leírt kölcsönhatásokat.

Kvarteráris felépítés

Fehérjeegységek aggregátumaiból áll.

Amikor egy protein denaturálódik, elveszíti kvaterner, tercier és másodlagos szerkezetét, míg az elsődleges ép marad. A diszulfidkötésekben gazdag (tercier szerkezetű) proteinek nagyobb ellenállást mutatnak a denaturációval szemben.

Denaturációt okozó tényezők

Bármely olyan faktor, amely destabilizálja a fehérje natív szerkezetének fenntartásáért felelős nem kovalens kötéseket, denaturációját okozhatja. A legfontosabbok közül megemlíthetjük:

pH

Nagyon szélsőséges, savas vagy bázikus pH-értékek mellett a fehérje elveszíti háromdimenziós konfigurációját. A feleslegben H ⁺ és OH ^- ionok a közegben destabilizálja a fehérje kölcsönhatásokat.

Az ionkép változása denaturációt okoz. A pH-val történő denaturáció egyes esetekben visszafordítható, másokban pedig irreverzibilis lehet.

Hőfok

A termikus denaturáció a hőmérséklet növekedésével jár. Az átlagos környezeti feltételek mellett élő szervezetekben a fehérjék 40 ° C feletti hőmérsékleten destabilizálódni kezdenek. Nyilvánvaló, hogy a termofil organizmusok proteinjei ellenállnak ezeknek a hőmérsékleti tartományoknak.

A hőmérséklet növekedése megnövekedett molekuláris mozgásokká vált, amelyek befolyásolják a hidrogénkötéseket és más nem-kovalens kötéseket, ami a tercier szerkezet elvesztését eredményezi.

Ezek a hőmérséklet-emelkedések a reakció sebességének csökkenéséhez vezetnek, ha enzimekről beszélünk.

Vegyi anyagok

A poláris anyagok - például a karbamid - magas koncentrációban befolyásolják a hidrogénkötéseket. A nem poláros anyagoknak hasonló következményei is lehetnek.

A tisztítószerek destabilizálhatják a fehérje szerkezetét; ez azonban nem agresszív folyamat, és többnyire visszafordíthatók.

Redukálószerek

Az Β-merkaptoetanol (HOCH2CH2SH) egy kémiai anyag, amelyet gyakran használnak a laboratóriumban a proteinek denaturálására. Feladata a diszulfidhidak redukálása az aminosavmaradékok között. Destabilizálhatja a fehérje tercier vagy kvaterner szerkezetét.

Egy másik, hasonló funkcióval rendelkező redukálószer a ditiotreitol (DTT). Ezenkívül egyéb tényezők, amelyek hozzájárulnak a fehérjék natív szerkezetének elvesztéséhez, a nehézfémek magas koncentrációban és az ultraibolya sugárzás.

következmények

Denaturáció esetén a fehérje elveszíti funkcióját. A fehérjék natív állapotban optimálisan működnek.

A funkciók elvesztése nem mindig kapcsolódik a denaturációs folyamathoz. Lehet, hogy a fehérjeszerkezet kis változása a funkció elvesztéséhez vezet, anélkül, hogy a teljes háromdimenziós szerkezetet destabilizálná.

Lehetséges, hogy a folyamat visszafordíthatatlan. A laboratóriumban, ha a körülmények megfordulnak, a fehérje visszatérhet eredeti konfigurációjához.

renaturáláshoz

Az újjáépítés egyik leghíresebb és legmeghatározóbb kísérlete az A ribonukleázban bizonyult.

Amikor a kutatók denaturálószereket, például karbamidot vagy β-merkaptoetanolt adtak hozzá, a fehérje denaturálódott. Ha ezeket a szereket eltávolítottuk, a fehérje visszatért natív konformációjához, és 100% hatékonysággal képes ellátni funkcióját.

A kutatás egyik legfontosabb következtetése annak kísérleti bemutatása volt, hogy a fehérje háromdimenziós konformációját az elsődleges szerkezete adja.

Egyes esetekben a denaturációs folyamat teljesen visszafordíthatatlan. Például, amikor tojást főzünk, melegítjük azokat a fehérjéket (a legfontosabb az albumin), amelyek képezik azt, a fehér szilárd és fehéres megjelenésű. Intuitív módon arra a következtetésre juthatunk, hogy még ha lehűtjük is, nem tér vissza az eredeti formájához.

A legtöbb esetben a denaturációs folyamat oldhatóság veszteséggel jár. Ez csökkenti a viszkozitást, a diffúzió sebességét és könnyebben kristályosodik.

Chaperone fehérjék

A chaperones vagy chaperonins proteinek felelnek más proteinek denaturációjának megakadályozásáért. Elfojtják azokat a kölcsönhatásokat is, amelyek nem felelnek meg a fehérjék között annak biztosítása érdekében, hogy azok helyesen hajtogassanak.

Amikor a tápközeg hőmérséklete megemelkedik, ezek a fehérjék növelik a koncentrációjukat és megakadályozzák más proteinek denaturálódását. Ez az oka annak, hogy "hő-sokkfehérjéknek" vagy HSP-knek (hő-sokkfehérjéknek) is hívják őket.

A chaperoninok hasonlóak egy ketrechez vagy hordóhoz, amelyek megvédik az érdeklődésre számot tartó fehérjét.

Ezekről a celluláris stresszhelyzetekre reagáló fehérjékről az élő organizmusok különböző csoportjaiban számoltak be, és ezek erősen konzerváltak. A chaperoninek különböző osztályai vannak, és molekulatömegük szerint osztályozzák őket.

Irodalom

1. Campbell, NA, és Reece, JB (2007). Biológia. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Biokémia: tankönyv klinikai alkalmazásokkal. Megfordítottam.
3. Koolman, J. és Röhm, KH (2005). Biokémia: szöveg és atlasz. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, V. és Cuamatzi, O. (2007). A metabolikus folyamatok biokémiája. Reverte.
5. Pacheco, D. és Leal, DP (2004). Orvosi biokémia. Szerkesztői Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., és Tapia, R. (1988). Biokémia. Szerkesztői Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Élet: A biológia tudománya. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Bevezetés a mikrobiológiába. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG és Pratt, CW (2007). A biokémia alapjai. Panamerican Medical Ed.