ENZIM: HOGYAN MŰKÖDIK, ÉS PÉLDÁK - BIOLÓGIA - 2026

Az enzim, biológiai katalizátor vagy biokatalizátor egy olyan molekula, általában fehérje eredetű, amely képes felgyorsítani az élőlényekben zajló kémiai reakciókat. A katalitikus fehérjemolekulák enzimek, és RNS jellegű molekulák ribozimek.

Enzimek hiányában a sejtben zajló és életét lehetővé tevő óriási számú reakció nem fordulhat elő. Ezek felelnek a folyamat felgyorsításáért 10 ^6-os - és bizonyos esetekben sokkal nagyobb - nagyságrenddel.

Az enzim-szubsztrát komplex kulcsfontosságú kapcsolójának vázlatos rajza. Forrás: Competitive_inhibition_es.svg: * Versenyképes_inhibition.svg: Jerry Crimson Mann szerzője, módosította a TimVickers, vektorizálta a Fvasconcellosderivatív munka: Retama (talk) származékos munka: Bekerr

Katalízis

A katalizátor egy olyan molekula, amely képes megváltoztatni a kémiai reakció sebességét anélkül, hogy az említett reakcióban felhasználná.

A kémiai reakciók energiát vesznek igénybe: a reakcióban részt vevő kezdeti molekulák vagy a reagensek egy fokú energiával kezdődnek. További energiamennyiség van felszívva az "átmeneti állapot" eléréséhez. Ezt követően az energia felszabadul a termékekkel.

A reagensek és a termékek közötti energiakülönbséget ∆G-ben fejezik ki. Ha a termékek energiaszintje magasabb, mint a reagenseken, akkor a reakció endergonikus és nem spontán. Ezzel szemben, ha a termékek energiája alacsonyabb, akkor a reakció exergonikus és spontán.

Ugyanakkor csak azért, mert a reakció spontán, még nem jelenti azt, hogy észlelhető sebességgel fog bekövetkezni. A reakció sebessége az ∆G * -tól függ (a csillag az aktiválási energiára utal).

Az olvasónak szem előtt kell tartania ezeket a fogalmakat, hogy megértse az enzimek működését.

enzimek

Mi az enzim?

Az enzimek hihetetlenül bonyolult biológiai molekulák, amelyek főként fehérjékből állnak. A fehérjék viszont az aminosavak hosszú láncai.

Az enzimek egyik legszembetűnőbb tulajdonsága a célmolekula specifitása - ezt a molekulát szubsztrátumnak nevezik.

Az enzimek jellemzői

Az enzimek különféle formákban léteznek. Egyesek teljes egészében fehérjékből állnak, míg másoknak nem fehérje jellegű régiói vannak, úgynevezett kofaktorok (fémek, ionok, szerves molekulák stb.).

Tehát az apoenzim enzim kofaktor nélkül, és az apoenzim és kofaktor kombinációját holoenzimnek nevezzük.

Rendkívül nagy méretű molekulák. Azonban az enzimnek csak egy kis része vesz részt közvetlenül a szubsztráttal történő reakcióban, és ez a régió az aktív hely.

Amikor a reakció megkezdődik, az enzim úgy kapcsolja be a szubsztrátját, mint egy kulcs, rögzíti a reteszt (ez a modell a tényleges biológiai folyamat egyszerűsítése, de a folyamat szemléltetésére szolgál).

A testünkben zajló összes kémiai reakciót enzimek katalizálják. Valójában, ha ezek a molekulák nem léteznének, több száz vagy több ezer évet kellett várnunk a reakciók befejezéséig. Ezért az enzimaktivitás szabályozását nagyon specifikus módon kell ellenőrizni.

Az enzimek nómenklatúrája és osztályozása

Amikor egy molekulát látunk, amelynek neve in -áz-ban végződik, biztosak lehetünk benne, hogy enzim (bár vannak kivételek ettől a szabálytól, például a tripszin). Ez az enzimek elnevezési konvenciója.

Hat alapvető típusú enzim létezik: oxidoreduktázok, transzferázok, hidrolázok, lázok, izomerázok és ligázok; felelõsek: redox reakciók, atomátvitel, hidrolízis, kettõs kötések hozzáadása, izomerizáció és molekulák egyesülése.

Hogyan működnek az enzimek?

A katalízis szakaszban megemlítettük, hogy a reakció sebessége az ∆G * értékétől függ. Minél nagyobb ez az érték, annál lassabb a reakció. Az enzim felelős e paraméter csökkentéséért - ezáltal növeli a reakció sebességét.

A termékek és a reagensek közötti különbség változatlan marad (az enzim nem befolyásolja), csakúgy, mint eloszlásuk. Az enzim megkönnyíti az átmeneti állapot kialakulását.

Enzimgátlók

Az enzimek vizsgálata során az inhibitorok olyan anyagok, amelyek csökkentik a katalizátor aktivitását. Két kategóriába sorolhatók: kompetitív és nem kompetitív inhibitorok. Az első típusú versenyző a szubsztrátummal, a többi nem.

A gátlási folyamat általában visszafordítható, bár néhány inhibitor szinte állandóan az enzimhez kapcsolódhat.

Példák

Hatalmas mennyiségű enzim van a sejtekben - és az összes élőlény sejtjeiben. A legismertebbek azonban azok, amelyek részt vesznek olyan anyagcserében, mint például a glikolízis, a Krebs-ciklus és az elektronszállító lánc.

A szukcinát-dehidrogenáz az oxidoreduktáz típusú enzim, amely katalizálja a szukcinát oxidációját. Ebben az esetben a reakció két hidrogénatom veszteséget jelent.

Különbség a biológiai katalizátorok (enzimek) és a kémiai katalizátorok között

Vannak olyan kémiai katalizátorok, amelyek - akárcsak a biológiai katalizátorok - növelik a reakció sebességét. Jelentős különbségek vannak azonban a kétféle molekula között.

Az enzim által katalizált reakciók gyorsabban fordulnak elő

Először is, az enzimek képesek növelni a sebességet a reakció nagyságrendekkel közel 10 ^6- 10 ^12-. A kémiai katalizátorok szintén növelik a sebességet, de csak néhány nagyságrenddel.

A legtöbb enzim fiziológiás körülmények között működik

Mivel a biológiai reakciókat élőlényekben hajtják végre, optimális körülményeik körülveszik a hőmérséklet és a pH fiziológiai értékeit. A kémikusok részéről drasztikus hőmérsékleti, nyomási és savas körülményekre van szükség.

sajátosság

Az enzimek nagyon specifikusak a reakciókban, amelyeket katalizálnak. A legtöbb esetben csak egy vagy néhány aljzattal működnek. A sajátosság az általuk előállított termékek típusára is vonatkozik. A kémiai katalizátorok szubsztrátjai sokkal szélesebbek.

Azok az erők, amelyek meghatározzák az enzim és szubsztrátja közötti kölcsönhatás sajátosságát, ugyanazok, amelyek diktálják maga a protein konformációját (Van der Waals kölcsönhatások, elektrosztatikus, hidrogénkötés és hidrofób).

Az enzimszabályozás pontos

Végül az enzimek nagyobb szabályozóképességgel rendelkeznek, és aktivitásuk a különböző anyagok sejtben való koncentrációjától függ.

A szabályozó mechanizmusok magukban foglalják az alloszterikus szabályozást, az enzimek kovalens módosítását és a szintetizált enzim mennyiségének változását.

Irodalom

1. Berg, JM, Stryer, L. és Tymoczko, JL (2007). Biokémia. Megfordítottam.
2. Campbell, MK és Farrell, SO (2011). Biokémia. Hatodik kiadás. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Biokémiai tankönyv. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J. és Röhm, KH (2005). Biokémia: szöveg és atlasz. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Gyakorlati biokémia. Emberi kinetika.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokémia. Az orvostudomány és az élettudomány alapjai. Megfordítottam.
7. Poortmans, JR (2004). A testmozgás biokémiai alapelvei. Karger.
8. Voet, D. és Voet, JG (2006). Biokémia. Panamerican Medical Ed.