A FEHÉRJÉK PRIMER SZERKEZETE: JELLEMZŐK - BIOLÓGIA - 2025

A fehérjék elsődleges szerkezete abban a sorrendben van, amelyben a polipeptid vagy az őket alkotó polipeptidek aminosavai el vannak rendezve. A protein egy biopolimer, amelyet peptidkötésekkel összekapcsolt α-aminosav-monomerek alkotnak. Mindegyik fehérje rendelkezik ezen aminosavak meghatározott szekvenciájával.

A fehérjék sokféle biológiai funkciót látnak el, ideértve a sejtek formálását és integritásának fenntartását a citoszkeletonon keresztül, az ellenanyagok révén a test védelmét az idegen kórokozóktól és enzimeken keresztül katalizálják a test kémiai reakcióit.

A fehérjék primer, szekunder, tercier és kvaterner szerkezete, háromdimenziós konformáció. Felvétel és szerkesztés: Alejandro Porto.

Manapság gyorsabban lehet meghatározni a fehérjék összetételét és az aminosavak elrendezését (szekvenálása), mint évekkel ezelőtt. Ezt az információt a nemzetközi elektronikus adatbázisokban tárolják, amelyekhez az interneten keresztül lehet hozzáférni (többek között a GenBank, a PIR).

Aminosavak

Az aminosavak olyan molekulák, amelyek aminocsoportot és karbonsavcsoportot tartalmaznak. Az α-aminosavak esetében van egy központi szénatom (α szén), amelyhez mind az aminocsoport, mind a karboxilcsoport kapcsolódik, emellett hidrogénatom és egy megkülönböztető R csoport, amelyet oldallánc.

Az α-szén ezen konfigurációja miatt a képződött aminosavak, az α-aminosavak néven királisak. Két formát állítanak elő, amelyek tükörképei egymásnak, és amelyeket L és D enantiomereknek hívnak.

Az élőlényekben lévő összes protein 20 L-konfigurációjú α-aminosavból áll, amelyeknek a 20 aminosavainak oldallánca különbözik, és nagyon sokféle kémiai csoportot tartalmaznak.

Alapvetően az α-aminosavak csoportosíthatók (önkényesen) az oldallánc típusától függően a következő módon.

Alifás aminosavak

Ebben a csoportban néhány szerző szerint Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) és Isoleucine (Ile). Más szerzők közé tartozik a metionin (Met) és a prolin (Pro) is.

Aminosavak hidroxil- vagy kéntartalmú oldallánccal

Szerint (Ser), ciszteint (Cys), treonint (Thr) és metionint is tartalmaz. Egyes szerzők szerint a csoportnak csak Ser és Thr csoportokat kell tartalmaznia.

Ciklikus aminosavak

Kizárólag prolinból áll, amelyet, mint már említettük, más szerzők belefoglalják az alifás aminosavak közé.

Aromás aminosavak

Fenilalanin (Phe), tirozin (Tyr) és triptofán (Trp).

Bázikus aminosavak

Hisztidin (His), Lizin (Lys) és Arginin (Arg)

Savas aminosavak és amidok

Aspartic (Asp) és Glutamic (Glu) savakat, valamint az aszpargin (Asn) és glutamin (Gln) amidokat tartalmaz. Néhány szerző ezt az utolsó csoportot ketté választja el; egyrészt a savas aminosavaké (az első kettő), másrészt azok, amelyek karboxilamidot tartalmaznak (a fennmaradó kettő).

Peptidkötések

Az aminosavak peptidkötések útján kapcsolódhatnak egymáshoz. Ezeket a kötéseket, amidkötéseknek is nevezünk, az egyik aminosav α-aminocsoportja és a másik α-karboxilcsoportja között képezik. Ez az unió egy vízmolekula elvesztésével alakul ki.

A két aminosav közötti unió dipeptid képződéséhez vezet, és ha új aminosavakat adunk hozzá, akkor tripeptidek, tetrapeptidek és így tovább képződhetnek egymás után.

A kevés aminosavból álló polipeptideket általában oligopeptideknek nevezzük, és ha az aminosavak száma nagy, akkor azokat polipeptideknek nevezzük.

A polipeptidlánchoz hozzáadott minden aminosav felszabadít egy molekulát vizet. Az aminosav azon részét, amely elvesztette a H + vagy OH-kötődést, aminosav maradéknak nevezzük.

Ezen oligopeptid- és polipeptidláncok többségének egyik végén amino-terminális csoport (N-terminális), a másikban terminális karboxilcsoport (C-terminális) van. Ezenkívül sok ionizálható csoportot tartalmazhatnak az azokat alkotó aminosav oldalláncok között. Emiatt poliapolitikának tekintik őket.

Két aminosav közötti peptidkötés kialakulása. Felvétel és szerkesztés: Alejandro Porto.

Aminosav-szekvencia

Mindegyik fehérje rendelkezik aminosav-maradványai egy bizonyos szekvenciájával. Ez a sorrend az úgynevezett fehérje elsődleges szerkezete.

Az egyes szervezetek minden egyes fehérje fajspecifikus. Vagyis az ember mioglobinja megegyezik egy másik ember mioglobinjával, de kis különbségek vannak más emlősök mioglobinjaival.

A fehérje aminosavak mennyisége és típusa ugyanolyan fontos, mint ezen aminosavak elhelyezkedése a polipeptid láncban. A fehérjék megértése érdekében a biokémikusoknak először minden egyes fehérjét izolálniuk és tisztítaniuk kell, majd aminosav-tartalom elemzést kell végezniük, és végül meg kell határozniuk annak szekvenciáját.

A fehérjék izolálására és tisztítására különféle módszerek vannak: centrifugálás, kromatográfia, gélszűrés, dialízis és ultraszűrés, valamint a vizsgált fehérje oldhatósági tulajdonságainak használata.

A fehérjékben lévő aminosavak meghatározását három lépésben hajtjuk végre. Az első a peptidkötések hidrolízissel történő megbontása. Ezt követően elválasztják a keverékben lévő különféle aminosavakat; és végül a kapott aminosavak mindegyikét meghatározzuk.

A fehérje primer szerkezetének meghatározására különféle módszereket lehet alkalmazni; de jelenleg a legszélesebb körben alkalmazott Edman-módszer, amely alapvetően az N-terminális aminosav megismételését és elválasztását a lánc többi részétől, valamint az egyes aminosavak külön-külön azonosítását jelenti.

Fehérjekódolás

A fehérjék elsődleges szerkezetét az organizmusok gének kódolják. A genetikai információt a DNS tartalmazza, de a fehérjévé történő transzlációhoz először át kell írnia mRNS molekulákba. Minden nukleotid hármas (kodon) egy aminosavat kódol.

Mivel 64 lehetséges kodon létezik, és csak 20 aminosavat használnak a fehérjék építésében, mindegyik aminosavat egynél több kodon kódolhatja. Gyakorlatilag minden élő lény ugyanazon kodonokat használja ugyanazon aminosavak kódolására. Ezért a genetikai kódot szinte egyetemes nyelvnek tekintik.

Ebben a kódban vannak olyan kodonok, amelyek a polipeptid transzlációjának megindításához és megállításához használhatók. A stopkodonok nem kódolnak aminosavakat, de megállítják a transzlációt a lánc C-terminálisán, és UAA, UAG és UGA hármasok képviselik őket.

Másrészt az AUG kodon rendszerint indulási jelként működik, és metionint is kódol.

A transzláció után a fehérjék valamilyen feldolgozáson vagy módosításon mennek keresztül, például fragmentációval lerövidíthetik, hogy elérjék végső konfigurációjukat.

Irodalom

1. CK Mathews, KE van Holde és KG Ahern. 2002. Biochemestry. 3 ^-én kiadás. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner és VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko és L. Stryer (második). Biochemestry. 5 ^-én kiadás. WH Freeman és társaság.
4. J. Koolman és K.-H. Roehm (2005). Biokémia szín atlasz. 2 ^nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokémia. Ediciones Omega, SA
6. Stryer L. (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.