SZERIN: TULAJDONSÁGOK, FUNKCIÓK, ANYAGCSERE, ÉTEL - BIOLÓGIA - 2026

A szerin a 22 bázikus aminosav közül egy, bár ezt nem sorolják be esszenciális aminosavnak az emberek és más állatok számára, mivel az emberi test szintetizálja.

A hárombetűs nómenklatúra szerint a szerint az irodalomban Sernek nevezik (S az egybetűs kódban). Ez az aminosav számos metabolikus útvonalon vesz részt, és poláris tulajdonságokkal rendelkezik, de semleges pH-értéken nincs töltése.

A szerin aminosavszerkezet ábrázolása (Forrás: Paginazero it.wikipedia a Wikimedia Commons-n keresztül)

Számos, a sejtek szempontjából fontos enzimben aktív helyükben bőségesen jelennek meg a szerinmaradékok, ezért ennek az aminosavnak számos élettani és anyagcsere-következményei vannak.

A szerin számos funkciója mellett prekurzor és állványmolekulaként vesz részt más aminosavak, például glicin és cisztein bioszintézisében, és része a sejtmembránokban jelenlévő szfingolipideknek.

A szerin szintézisének sebessége az egyes szervekben változik, és ezen felül, az egyén fejlettségi szintjének függvényében is változik.

A tudósok azt javasolták, hogy az L-szerin koncentráció az agyszövetben az életkorral növekedjen, mivel a vér-agy gát permeabilitása a felnőtt agyban csökken, ami súlyos agyi rendellenességeket okozhat.

Az L-szerinről ismert, hogy létfontosságú a neurotranszmitterek, foszfolipidek és más komplex makromolekulák bioszintézisében, mivel elősegíti ezeket a többféle metabolikus útvonalat.

Különböző tanulmányok kimutatták, hogy az L-szerin-kiegészítők vagy -koncentrátumok bizonyos típusú betegeknek történő javítása javítja a glükóz homeosztázisát, a mitokondriális funkciót és csökkenti az idegsejtek halálát.

Jellemzők és felépítés

Valamennyi aminosav bázisos szerkezete egy karboxilcsoport és egy aminocsoport ugyanahhoz a szénatomhoz kapcsolódik; Ezek azonban egymástól oldalláncaik, R csoportokként ismertek, amelyek méretükben, szerkezetükben és akár elektromos töltésükben is változhatnak.

A szerin három szénatomot tartalmaz: egy központi szén, egyrészt egy karboxilcsoporthoz (COOH), másrészt egy aminocsoporthoz (NH3 +). A központi szén másik két kötését egy hidrogénatom és a szerinre jellemző CH2OH csoport (R csoport) foglalja el.

A központi szén, amelyhez az aminosavak amino- és karboxilcsoportjai kapcsolódnak, az α-szén néven ismert. Az R csoportok többi szénatomját a görög ábécé betűi jelölik.

Például szerin esetében az R csoport egyetlen szénatomját, amely az OH csoporthoz kapcsolódik, y-szénnek nevezzük.

Osztályozás

A szerint a töltés nélküli poláris aminosavak csoportjába sorolják be. Ennek a csoportnak a tagjai vízben jól oldódó aminosavak, azaz hidrofil vegyületek. A szerin és a treonin esetében a hidrofilitás annak köszönhető, hogy képesek hidrogénkötéseket képezni a vízzel a hidroxil- (OH) csoportokon keresztül.

A töltés nélküli poláris aminosavak csoportján belül a cisztein, az aszparagin és a glutamin is csoportosul. Mindegyiknek R-láncában pólusos csoport van, azonban ez a csoport nem ionizálható, és a semlegesség közeli pH-nál megsemmisítik töltéseiket, így vegyületet állítanak elő „ikerion” formájában.

Sztereokémia

Az aminosavak általános aszimmetriája miatt ezeknek a vegyületeknek a sztereokémiája létfontosságú azon metabolikus útvonalakban, amelyekben részt vesznek. A szerin esetében D- vagy L-szerinként fordul elő, ez utóbbit kizárólag az idegrendszer asztrociták néven ismert sejtjei szintetizálják.

Az aminosavak α-szénatomjai királis szénatomok, mivel négy különböző szubsztituenssel kapcsolódnak egymáshoz, ami azt eredményezi, hogy mindegyik aminosavnak legalább két megkülönböztethető sztereoizomerje van.

A sztereoizomer egy molekula tükörképe, azaz egyiket nem lehet egymásra helyezni. Ezeket D vagy L betűvel jelöljük, mivel ezen aminosavak oldatai kísérletileg az ellenkező irányba forgatják a polarizált fény síkját.

Az idegrendszer sejtjeiben szintetizált L-szerin szubsztrátként szolgál a glicin vagy a D-szerin szintéziséhez. A D-szerin az egyik legfontosabb elem a vezikulumok neuronok közötti cseréjéhez, ezért egyes szerzők azt állítják, hogy a szerin mindkét izoformája valójában nélkülözhetetlen aminosav az idegsejtek számára.

Jellemzők

Az R-láncban levő szerin OH csoportja jó nukleofilré teszi azt, tehát kulcsfontosságú számos enzim aktivitásában, ahol a szerinek aktív helyükön vannak. A szerin az egyik olyan szubsztrát, amely a NADPH és a glutation nukleotidjainak szintéziséhez szükséges.

Az L-szerin elengedhetetlen a központi idegrendszer fejlődéséhez és megfelelő működéséhez. A tanulmányok kimutatták, hogy az L-szerin alacsony dózisú exogén bejuttatása a hippokampuszos idegsejtekbe és a Purkinje sejtekbe in vitro javítja azok túlélését.

A rákos sejtek és a limfociták különböző tanulmányai azt mutatták, hogy szerin-függő szén egységek szükségesek a nukleotidok túlzott előállításához, valamint a rákos sejtek ezt követő proliferációjához.

A szeléncisztein egyike a 22 bázikus aminosavnak, és csak szerinszármazékként nyerik. Ezt az aminosavat csak néhány fehérjében figyelték meg, a ciszteinhez kötött kén helyett szelént tartalmaz, és észterezett szerinből kiindulva állítják elő.

bioszintézise

A szerin nem esszenciális aminosav, mivel az emberi test szintetizálja. Ezzel szemben a különféle források, mint például a fehérjék és a foszfolipidek étrendjéből elsősorban beilleszthető.

A szerint L formájában szintetizálják egy glicin-molekula átalakításával, amelyet egy hidroxi-metil-transzferáz enzim közvetít.

Ismeretes, hogy az L-szerin szintézis fõ helye az asztrocitákban helyezkedik el, és nem az idegsejtekben. Ezekben a sejtekben a szintézis foszforilációs úton történik, amelyben a 3-foszfo-glicerát, egy glikolitikus közbenső termék vesz részt.

Három enzim működik ezen az úton: 3-foszfo-glicerát-dehidrogenáz, foszfoszerin-transzferáz és foszfoszerin-foszfatáz.

A szerin szintézis szempontjából fontos egyéb szervek a máj, a vesék, a herék és a lép. Az enzimek, amelyek a szerint a foszforilációtól eltérő úton szintetizálják, csak a májban és a vesékben találhatók.

Az egyik első ismert szerin szintézis útvonal a glükoneogenezisben részt vevő katabolikus út volt, ahol az L-szerint másodlagos metabolitként nyerik. Ennek az útnak a hozzájárulása a test szerintermeléséhez azonban alacsony.

Anyagcsere

Jelenleg ismert, hogy a szerint be lehet szerezni a szénhidrát-anyagcseréből a májban, ahol D-glicerinsavat, 3-foszfo-glicerinsavat és 3-foszfohidroxi-piru-savsavat állítanak elő. A 3-hidroxi-piru-sav és az alanin közötti transzaminációs folyamatnak köszönhetően szerint képeznek.

Patkányokkal végzett kísérletek, amelyek radioaktív módon jelzik a glükózszén 4 szénatomját, arra a következtetésre jutottak, hogy ez a szén hatékonyan beépül a szerin szénvázába, ami arra utal, hogy az említett aminosavnak valószínűleg piruvátból származik háromszén-prekurzor.

A baktériumokban az L-szerin-deamináz enzim a fő enzim, amely felelős a szerin metabolizmusáért: átalakítja az L-szerint piruváttá. Ismert, hogy ez az enzim jelen van és aktív az E. coli tenyészetekben, minimális tápközegben, glükózzal.

Nem ismeretes az L-szerin-dezamináz valódi funkciója ezekben a mikroorganizmusokban, mivel expresszióját mutációs effektorok indukálják, amelyek ultraibolya sugárzással károsítják a DNS-t, nalidixinsav, mitomicin és mások jelenlétében. ebből következik, hogy ennek fontos fiziológiai következményekkel kell rendelkeznie.

Szerinben gazdag ételek

Minden, magas fehérjekoncentrációjú élelmiszer szerinben gazdag, főleg tojásban, húsban és halban. Ez azonban egy esszenciális aminosav, tehát nem feltétlenül szükséges annak lenyelése, mivel a test képes önmagában szintetizálni.

Néhány ember ritka rendellenességben szenved, mivel fenotípusuk hiányos a szerin és a glicin szintézisében, ezért mindkét aminosavra koncentrált étrend-kiegészítőket kell fogyasztaniuk.

Ezen felül a vitamin-kiegészítők értékesítésére szakosodott kereskedelmi márkák (Lamberts, Now Sport és HoloMega) foszfatidil-szerin és L-szerin koncentrátumokat kínálnak az izomtömeg előállításának fokozására az erősen versenyző sportolók és súlyemelők számára.

Kapcsolódó betegségek

A szerin bioszintézisében részt vevő enzimek hibás működése súlyos patológiákat okozhat. Ha csökkenti a szerin koncentrációját a vérplazmában és a cerebrospinális folyadékban, hipertóniát, pszichomotoros retardációt, mikrocephalyát, epilepsziát és a központi idegrendszer komplex rendellenességeit okozhatja.

Jelenleg felfedezték, hogy a szerinhiány szerepet játszik a diabetes mellitus kialakulásában, mivel az L-szerin szükséges az inzulin és receptorainak szintéziséhez.

A szerin-bioszintézis hibás csecsemői születéskor neurológiailag rendellenesek, intrauterin növekedési retardációval, veleszületett mikrocephalyával, szürkehályoggal, rohamokkal és súlyos idegrendszeri fejlődési késleltetéssel bírnak.

Irodalom

1. Elsila, JE, Dworkin, JP, Bernstein, MP, Martin, MP és Sandford, SA (2007). Az aminosavak képződésének mechanizmusai csillagközi jég-analógokban. The Astrophysical Journal, 660 (1), 911.
2. Ichord, RN, és Bearden, DR (2017). Perinatális metabolikus encephalopathiák. Swaiman gyermekgyógyászati ​​neurológiájában (171-177. Oldal). Elsevier.
3. Mothet, JP, szülő, AT, Wolosker, H., Brady, RO, Linden, DJ, Ferris, CD,… & Snyder, SH (2000). A D-szerin az N-metil-D-aszpartát-receptor glicin-helyének endogén liganduma. A Nemzeti Tudományos Akadémia folyóiratai, 97 (9), 4926-4931
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, és Cox, MM (2008). A biokémia Lehninger alapelvei. Macmillan.
5. Rodríguez, AE, Ducker, GS, Billingham, LK, Martinez, CA, Mainolfi, N., Suri, V.,… és Chandel, NS (2019). A szerinmetabolizmus támogatja a makrofágok IL-1β termelését. Sejt-anyagcsere, 29 (4), 1003-1011.
6. Tabatabaie, L., Klomp, LW, Berger, R. és De Koning, TJ (2010). L-szerin szintézis a központi idegrendszerben: áttekintés a szerinhiányos rendellenességekről. Molekuláris genetika és anyagcsere, 99 (3), 256-262.