ALFA-AMILÁZ: JELLEMZŐK, SZERKEZET, FUNKCIÓK - BIOLÓGIA - 2026

Az alfa-amiláz (α-amiláz) egy amilolitikus enzimcsoport amiláz, amely felelős a természetben különféle típusú szénhidrátokat tartalmazó glükózmaradékok közötti α-1,4-kötések hidrolíziséért.

Szisztematikusan, szisztematikusan α-1,4-glükán-4-glucanohydroles néven ismert eloszlás széles, mivel állatokban, növényekben és mikroorganizmusokban található meg. Például emberekben a nyálban és a hasnyálmirigy által kiválasztott amilázok α-amiláz típusúak.

Az állati alfa-amiláz enzim C-terminális doménjének szerkezete (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commons segítségével)

Kuhn, 1925-ben volt az első, aki az "α-amiláz" kifejezést érme, azon az alapon, hogy az enzimeket katalizáló hidrolízis termékek α-konfigurációjúak. Később, 1968-ban megállapították, hogy ezek elsősorban a lineáris és nem elágazó szerkezetű hordozókra hatnak.

Más amilolitikus enzimekhez hasonlóan az α-amiláz felelős a keményítő és más rokon molekulák, például glikogén hidrolíziséért is, és olyan kisebb polimereket állít elő, amelyek ismétlődő glükóz egységekből állnak.

A fiziológiai funkciókon kívül az enzim állatokban, növényekben és az azt kifejező mikroorganizmusokban az α-amiláz a többi létező amiláz osztályokkal együtt a világon az ipari és biotechnológiai célokra használt enzimek 25% -át képviseli. jelenlegi piac.

Számos gomba- és baktériumfaj képezi az α-amilázok fő forrását, amelyeket gyakrabban használnak az iparban és a tudományos kísérletekben. Ez elsősorban sokoldalúságának, könnyű megszerzésének, egyszerű kezelhetőségének és a gyártáshoz kapcsolódó alacsony költségeknek köszönhető.

jellemzők

A természetben található α-amilázok funkciójuk szempontjából nagyon eltérő pH-tartományban lehetnek; például az állati és növényi α-amilázok optimális értéke 5,5 és 8,0 pH között van, de egyes baktériumok és gombák lúgosabb és savasabb enzimeket tartalmaznak.

A nyálban és az emlősök hasnyálmirigyében lévő enzimek a legjobban, ha a pH-érték megközelíti a 7-et (semleges), ehhez klorid-ionokra van szükségük, hogy elérjék maximális enzimatikus aktivitásukat, és képesek kötődni kétértékű kalciumionokhoz.

Mindkét állati enzim, a nyál és a hasnyálmirigy, a szervezetekben független mechanizmusok útján termelődik, amelyek speciális sejteket és mirigyeket érintnek, és amelyek valószínűleg nem állnak kapcsolatban a véráramban és más testüregekben levő enzimekkel.

Ezeknek az enzimeknek az optimális pH-ja és hőmérséklete egyaránt nagyban függ a vizsgált szervezet fiziológiájától, mivel vannak extrémofil mikroorganizmusok, amelyek ezen és sok egyéb paraméter szempontjából nagyon különleges körülmények között növekednek.

Végül, aktivitásuk szabályozása szempontjából az α-amilázok csoportjának enzimei között megosztott jellemző, hogy ezeket, hasonlóan más amilázokhoz, nehézfémek ionjai, például a higany, réz, ezüst és ólom.

Szerkezet

Az Α-amiláz egy többdimenziós enzim, amely az állatokban és a növényekben körülbelül 50 kDa molekulatömegű, és a különböző szerzők egyetértenek abban, hogy a glikohidroázok ebbe a családjába tartozó enzimek enzimek, amelyeknek tíznél több szerkezeti doménje van.

A központi domén vagy a katalitikus domén erősen konzerválódott, és A doménnek nevezzük, amely szimmetrikus hajtásból áll, amely 8 β-hajtogatott lapból áll, "hordó" alakban elrendezve, amelyet 8 alfa-hélix vesz körül, tehát az irodalomban (β / α) 8 vagy „TIM” hordó típusú.

Fontos megjegyezni, hogy az A domén β-lemezeinek C-terminális végén konzervált aminosavmaradékok vannak jelen, amelyek részt vesznek a katalízisben és a szubsztrát kötésében, és hogy ez a domén a protein N-terminális régiójában található.

Ezen enzimek egy másik, leginkább tanulmányozott doménje az úgynevezett B domén, amely kiemelkedik a β-hajtogatott lap és az A domén 3. számú alfa-hélix között. Ez alapvető szerepet játszik a szubsztrát és a kétértékű kalcium kötésében.

További doméneket írtak le az α-amiláz enzimekre, például a C, D, F, G, H és I doménekre, amelyek az A domén előtt vagy mögött helyezkednek el, és amelyek funkciói nem pontosan ismertek, és attól a szervezettől függnek, amely tanulmányozták.

mikroorganizmusok α-amilázjai

Az α-amilázok molekulatömege, valamint más biokémiai és szerkezeti tulajdonságok, a vizsgált organizmustól függ. Így sok gombák és baktériumok α-amilázjai súlya akár 10 kDa és akár 210 kDa is.

Ezeknek a mikrobiális enzimeknek a nagy molekulatömege gyakran kapcsolódik a glikozilezések jelenlétéhez, bár a fehérjék baktériumokban történő glikozilezése meglehetősen ritka.

Jellemzők

Állatokban az α-amilázok felelősek a keményítő és glikogén metabolizmusának első lépéseiért, mivel felelősek a kisebb fragmentumokká történő hidrolíziséért. Az emésztőrendszerben az emlősök termeléséért felelős szervek a hasnyálmirigy és a nyálmirigyek.

A nyilvánvaló anyagcsere-funkción túlmenően számos emlős nyálmirigyeiben előállított α-amilázok termelődését, amelyeket a norepinefrin hatására aktiválnak, sok szerző fontosnak tartja a központi idegrendszeri stressz fontos „pszichobiológiai” markereként.

Másodlagos funkcióval is rendelkezik a száj egészségében, mivel tevékenysége a szájüregi baktériumok kiküszöbölésében és a szájfelülethez való tapadásának megelőzésében működik.

Fő funkció növényekben

A növényekben az α-amilázok alapvető szerepet játszanak a vetőmag csírázásában, mivel ezek az enzimek hidrolizálják az endospermisben lévő keményítőt, amely az embriót táplálja. A folyamatot lényegében giberellin, egy fitohormon szabályozza.

Ipari alkalmazások

Az α-amilázcsaládba tartozó enzimeknek számos alkalmazásuk van számos különböző kontextusban: ipari, tudományos és biotechnológiai stb.

A nagy keményítőfeldolgozó iparban az α-amilázokat népszerűen használják glükóz és fruktóz előállítására, valamint jobb textúrájú és magasabb élettartamú kenyér előállítására.

A biotechnológia területén nagy érdeklődés mutatkozik a kereskedelemben használt enzimek fejlesztése iránt, annak érdekében, hogy javítsák stabilitását és teljesítményüket különböző körülmények között.

Irodalom

1. Aiyer, PV (2005). Amilázok és alkalmazásuk. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Bernfeld, P. (1960). A- és B. amilázok. A szénhidrát-metabolizmus enzimeiben (I. kötet, 149–158. Oldal).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, és Stroud, LR (2007). Nyál-a-amiláz a biológiai viselkedéskutatásban. Legújabb fejlemények és alkalmazások. Ann. NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Monteiro, P. és Oliveira, P. (2010). Mikrobiális a-amiláz alkalmazása az iparban - áttekintés. Brazilian Journal of Microbiology, 41, 850–861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., és Rao, KRSS (2003). A mikrobiális α-amiláz család áttekintése. African Journal of Biotechnology, 2 (12), 645–648.
6. Salt, W. és Schenker, S. (1976). Amiláz - klinikai jelentősége: az irodalom áttekintése. Medicine, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B. és Macgregor, EA (2001). A szekvencia és a szerkezet összefüggése a specifitással az enzimek a-amiláz családjában. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE és Dygert, S. (1925). Növényi és állati amilázok. Ann. Chem. 1, 115-189.