AMILÁZ: JELLEMZŐK, OSZTÁLYOZÁS, SZERKEZET, FUNKCIÓK - BIOLÓGIA - 2026

Az amiláz az az enzim egy fontos csoportjának meghatározására szolgál, amely felelős a szénhidrátokban található glükózmolekulák, például keményítő és más rokon glükóz-kötések hidrolízisében, például sok élő szervezet táplálékában.

Az ilyen típusú enzimeket baktériumok, gombák, állatok és növények termelik, ahol alapvetően ugyanazokat a reakciókat katalizálják, és különböző funkciókkal bírnak, elsősorban az energia anyagcseréjéhez kapcsolódóan.

Állati eredetű alfa-amiláz grafikus ábrázolása (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commonn keresztül)

A glikozidkötések hidrolízisének termékei jellemzőeknek tekinthetők minden amilolitikus enzim típusnál, ezért ez gyakran fontos paraméter osztályozásukhoz.

Ezeknek az enzimeknek az antropocentrikus értelemben vett fontossága nemcsak fiziológiai, mivel jelenleg az ilyen típusú enzimek nagy biotechnológiai jelentőséggel bírnak az élelmiszerek, papír, textil, cukor és egyéb ipari termékek előállításában.

Az "amiláz" kifejezés a görög "amilon" -ból származik, amely keményítőt jelent. Payen és Persoz tudósok készítették 1833-ban, akik ezen enzim hidrolitikus reakcióit vizsgálták a keményítőn.

jellemzők

Egyes amilázok multimer jellegűek, például az édesburgonya β-amiláz, amely tetramerként viselkedik. Az amiláz-monomerek hozzávetőleges molekulatömege azonban 50 kDa tartományban van.

Általában mind a növényi, mind az állati enzimek viszonylag "általános" aminosav-összetételűek, és optimális aktivitással rendelkeznek, ha a pH-érték 5,5 és 8 egység között van (az állati amilázok aktívabbak, semlegesebb pH-nál).

Az amilázok olyan enzimek, amelyek képesek nagyszámú poliszacharid glikozidkötéseinek hidrolízisére, általában diszacharidokat állítanak elő, de nem képesek komplexek, például cellulóz hidrolizálására.

Hordozó tulajdonságai

Az amilázok annyira fontosak a természetben, különösen a szénhidrátok emésztése során, hogy természetes szubsztrátjuk (keményítőik) jelenléte mindenütt jelen van a „magasabb” zöldségek szövetében, amelyek forrásként szolgálnak többféle állatra és mikroorganizmusra szánt táplálék mennyisége.

Ez a poliszacharid viszont két makromolekuláris komplexből áll, amelyek amilóz (oldhatatlan) és amilopektin (oldható) néven ismertek. Az amilózcsoportok α-1,4-kötésekkel kapcsolt, glükózmaradékok lineáris láncaiból állnak, és α-amilázok bontják le őket.

Az amilopektin nagy molekulatömegű vegyület, elágazó láncú glükózmaradékokból áll, amelyeket α-1,4-kötések kapcsolnak össze, amelyek ágait α-1,6-kötések támasztják alá.

Osztályozás

Az amiláz enzimeket az a hely szerint osztályozzák, ahol endoamilázok vagy exoamilázok formájában képesek megbontani a glikozidkötéseket. Az előbbiek hidrolizálnak a szénhidrátok belső régióiban, míg az utóbbi csak a poliszacharidok végén levő maradékok hidrolízisét képes katalizálni.

Ezenkívül a hagyományos osztályozás a reakciótermékeik sztereokémiájához kapcsolódik, tehát ezeket az enzimatikus aktivitású fehérjéket α-amilázok, β-amilázok vagy γ-amilázok szintén besorolják.

Az α-amilázok (α-1,4-glükán-4-glükán-hidrolázok) endoamilázok, amelyek a lineáris konformációs szubsztrátumok belső kötéseire hatnak, és amelyek termékei α-konfigurációjúak, és oligoszacharidok keverékei.

-A β-amilázok (α-1,4-glükán-maltohidro-zázok) növényi exoamilázok, amelyek kötésekre hatnak a poliszacharidok, mint például a keményítő nem redukáló végein, és amelyek hidrolitikus termékei β-maláta maradékai.

-Végül: a γ-amilázok az amilázok harmadik osztálya, amelyet glucoamilázoknak is neveznek (α-1,4-glükán-glükohidrolázok), amelyek, hasonlóan a β-amilázokhoz, exoamilázok, amelyek képesek az egyszerű glükóz egységek eltávolítására a nem redukáló végektől poliszacharidok és megfordítva konfigurációjukat.

Az enzimek ez utóbbi osztálya hidrolizálhatja mind az α-1,4, mind az α, 1-6 kötéseket, átalakítva olyan szubsztrátokat, mint a keményítő, D-glükózzá. Állatokban ezek főként a májszövetben találhatók meg.

Jelenlegi rangsor

Az enzimek, valamint szubsztrátjaik és termékeik biokémiai elemzésére szolgáló új technikák megjelenésével egyes szerzők megállapították, hogy az amiláz enzimeknek legalább hat osztálya van:

1-Endoamilázok, amelyek hidrolizálják az α-1,4-glükozid kötéseket és α-1,6 kötéseket képesek "megkerülni" (megkerülni). Erre a csoportra példa az α-amilázok.

Az α-1,4 hidrolizálására képes 2-exoamilázok, amelyek fő termékei maltózmaradékok és az α-1,6 kötések nem hagyhatók ki. A csoportra példa a β-amilázok.

3-Exoamilázok, amelyek képesek α-1,4 és α-1,6 kötések hidrolízisére, például amyloglükozidázok (glükoamilázok) és más exoamilázok.

4-amilázok, amelyek csak az α-1,6 glükozid kötéseket hidrolizálják. Ebbe a csoportba tartoznak a „leágazódó” enzimek és más, pullulanázok néven ismert enzimek.

5-amilázok, például α-glükozidázok, amelyek elsősorban a rövid oligoszacharidok α-1,4-kötéseit hidrolizálják, amelyeket más enzimek szubsztrátokra, például amilózra vagy amilopektinre gyakorolt ​​hatása útján állítanak elő.

6-enzimek, amelyek a keményítőt ciklodextrinek néven ismert D-glükozid-maradékok nem redukáló ciklusos polimerjeké hidrolizálják, például egyes bakteriális amilázokként.

Jellemzők

Sok olyan funkció, amelyet az amiláz aktivitással bíró enzimeknek tulajdonítanak, nemcsak természetes vagy élettani szempontból, hanem kereskedelmi és ipari szempontból is, közvetlenül kapcsolódva az emberhez.

Állatokban

Az állatok amilázjai lényegében a nyálban, a májban és a hasnyálmirigyben vannak, ahol közvetítik az étrendben felhasznált különféle poliszacharidok lebontását (állati eredetű (glikogének) vagy növényi (keményítők)).

A nyálban található α-amilázt a nyálmirigyek fiziológiai állapotának indikátoraként használják, mivel ezek a mirigyek fehérjetermelésének több mint 40% -át teszik ki.

A szájüregben ez az enzim felelős a keményítő "előmegemésztéséért", előállítva maltóz-, maltotrióz- és dextrinmaradványokat.

Növényekben

A növényekben a keményítő tartalék poliszacharid, és hidrolízisének, amelyet amiláz enzimek közvetítenek, számos fontos funkciója van. Közül kiemelhetjük:

• A gabonavetőmagok csírázása az aleuronréteg emésztésével.
• A tartalék anyagok lebomlása energia elnyeréséhez ATP formájában.

Mikroorganizmusokban

Számos mikroorganizmus amilázokat használ fel, hogy különféle poliszacharid-forrásokból szént és energiát nyerjen. Az iparban ezeket a mikroorganizmusokat ezen enzimek nagyszabású előállítására használják fel, amelyek kielégítik az ember különböző kereskedelmi igényeit.

Ipari felhasználások

Az iparban az amilázokat különféle célokra használják, beleértve maláta, magas fruktóztartalmú szirupok, oligoszacharid-keverékek, dextrinek stb. Gyártását.

Ezeket a sörgyártásban a keményítő közvetlen etanolos erjesztésére és a növényi alapú élelmiszerek feldolgozása során keletkező szennyvíz felhasználására is felhasználják, például mikroorganizmusok növekedésére.

Irodalom

1. Aiyer, PV (2005). Amilázok és alkalmazásuk. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J. és Talón, M. (2008). A növényi élettan alapjai (2. kiadás). Madrid: McGraw-Hill Interamericana, Spanyolország.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., és Reis, L. (2008). Nyál összetétele és funkciói: Átfogó áttekintés. A kortárs fogorvosi gyakorlat folyóiratának 9. (3), 72–80.
4. Naidu, MA és Saranraj, P. (2013). Bakteriális amiláz: áttekintés. Nemzetközi Gyógyszerészeti és Biológiai Archívum, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W. és Schenker, S. (1976). Amiláz - klinikai jelentősége: az irodalom áttekintése. Medicine, 55 (4), 269–289.
6. Saranraj, P. és Stella, D. (2013). Gomba-amiláz - áttekintés. International Journal of Microbiological Research, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L., és Martin, D. (1999). Biológia (5. kiadás). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE és Dygert, S. (1925). Növényi és állati amilázok. Ann. Chem. 1, 115-189.