APOENZIM: JELLEMZŐK, FUNKCIÓK ÉS PÉLDÁK - BIOLÓGIA - 2026

Az apoenzim egy enzim protein része, ezért apoprotein néven is ismert. Az apoenzim inaktív, vagyis nem tudja ellátni egy bizonyos biokémiai reakció végrehajtására szolgáló funkcióját, és addig nem teljes, amíg más molekulákhoz, amelyeknek kofaktoroknak nevezik, kötődik.

A fehérje rész (apoenzim) a kofaktorral teljes enzimet (holoenzimet) alkotnak. Az enzimek olyan fehérjék, amelyek növelik a biokémiai folyamatok sebességét. Egyes enzimeknek szükségük van kofaktorukra a katalízis végrehajtásához, míg másoknak nem.

Főbb jellemzői

Ezek fehérjeszerkezetek

Az apoenzimek egy enzim fehérje részének felelnek meg, amelyek olyan molekulák, amelyek funkciója katalizátorként szolgál a test bizonyos kémiai reakciói során.

A konjugált enzimek részei

Azok az enzimek, amelyek nem igényelnek kofaktorokat, egyszerűen ismertek, például a pepszin, a tripszin és az ureáz. Ehelyett olyan enzimeket, amelyekhez egy adott kofaktor szükséges, konjugált enzimeknek nevezzük. Ezek két fő összetevőből állnak: a kofaktor, amely a nem fehérje szerkezete; és az apoenzim, a fehérje szerkezete.

A kofaktor lehet szerves vegyület (pl. Vitamin) vagy szervetlen vegyület (pl. Fémion). A szerves kofaktor lehet koenzim vagy protéziscsoport. A koenzim egy kofaktor, amely lazán kötődik az enzimhez, és ezért könnyen felszabadítható az enzim aktív helyéről.

Különféle kofaktorokat is beismernek

Számos olyan kofaktor van, amely kötődik az apoenzimekhez holoenzimek előállításához. A szokásos koenzimek a NAD +, a FAD, az A koenzim, a B-vitamin és a C-vitamin. Az apoenzimekkel kötődő fémionok többek között a vas, a réz, a kalcium, a cink és a magnézium.

A kofaktorok szorosan vagy lazán kötődnek az apoenzimhez, hogy az apoenzimet holoenzimré alakítsák. Miután a kofaktor eltávolításra került a holoenzimből, visszaveszik apoenzimmé, amely inaktív és hiányos.

Az apoenzim funkciói

Hozzon létre holoenzimeket

Az apoenzimek fő funkciója a holoenzimek előállítása: az apoenzimek kofaktorral kötődnek, és ebből a kapcsolatból holoenzim képződik.

Katalitikus hatás

A katalízis az a folyamat, amelyen keresztül bizonyos kémiai reakciókat fel lehet gyorsítani. Az apoenzimeknek köszönhetően a holoenzimek elkészülnek és képesek aktiválni katalitikus hatásaikat.

Példák

Karboanhidráz

A szénsav-anhidráz kritikus enzim az állati sejtekben, növényi sejtekben és a környezetben a szén-dioxid koncentrációjának stabilizálása érdekében.

Ennek az enzimnek a nélkül a szén-dioxid bikarbonáttá alakul - és fordítva - rendkívül lassú lenne, ami szinte lehetetlenné tenné az olyan létfontosságú folyamatok elvégzését, mint például a növényekben végzett fotoszintézis és a légzés során történő kilégzés.

Hemoglobin

A hemoglobin egy globális fehérje, amely jelen van a gerincesek vörösvérsejtjeiben és sok gerinctelen plazmájában, amelynek feladata az oxigén és a szén-dioxid szállítása.

Az oxigén és a szén-dioxid kötődése az enzimhez a hem csoportnak nevezett helyen történik, amely felelős a gerinces vér piros színének megadásáért.

Globális hemoglobin

Citokróm-oxidáz

A citokróm-oxidáz egy enzim, amely a legtöbb sejtben megtalálható. Vasat és porfirint tartalmaz.

Ez az oxidáló enzim nagyon fontos az energiatermelési folyamatokban. A mitokondriális membránban található, ahol katalizálja az elektronok citokrómból oxigénnel történő átvitelét, ami végül víz és ATP (energiamolekulák) képződéséhez vezet.

Alkoholdehidrogenáz

Az alkoholdehidrogenáz enzim, amelyet elsősorban a májban és a gyomorban találnak. Ez az apoenzim katalizálja az alkohol metabolizmusának első lépését; vagyis az etanol és más alkoholok oxidációja. Ily módon acetaldehiddé alakítja őket.

Neve jelzi a folyamat működési mechanizmusát: a "des" előtag "nem", a "hidro" pedig hidrogénatomot jelent. Az alkoholdehidrogenáz funkciója tehát az, hogy az alkoholból hidrogénatomot távolítson el.

Piruvát-kináz

A piruvát-kináz az apoenzim, amely katalizálja a glükóz-bontás (glikolízis) celluláris folyamatának utolsó lépését.

Feladata, hogy felgyorsítsa a foszfátcsoport átvitelét a foszfoenolpiruvátból az adenozin-difoszfátra, előállítva egy molekulát piruvátot és egy ATP-t.

A piruvát-kináznak négy különböző formája van (izoenzimek) az állatok különböző szöveteiben, amelyek mindegyike rendelkezik bizonyos kinetikai tulajdonságokkal, amelyek szükségesek ahhoz, hogy megfeleljenek ezeknek a szöveteknek a metabolikus igényeihez.

Piruvát-karboxiláz

A piruvát-karboxiláz az enzim, amely katalizálja a karboxilezést; vagyis egy karboxilcsoport átvitele egy piruvát molekulába oxaloacetáttá.

Például a különféle szövetekben katalizál: májban és vesében felgyorsítja a glükóz szintézisének kezdeti reakcióit, míg a zsírszövetben és az agyban elősegíti a lipidok piruvátból történő szintézisét.

A szénhidrát-bioszintézis részét képező egyéb reakciókban is részt vesz.

Acetil-koenzim A-karboxiláz

Az acetil-CoA-karboxiláz fontos enzim a zsírsavak metabolizmusában. Ez egy olyan protein, amely mind az állatokban, mind a növényekben megtalálható, és több alegységgel rendelkezik, amelyek különböző reakciókat katalizálnak.

Alapvetően az a funkció, hogy egy karboxilcsoportot acetil-CoA-ra transzferáljon, hogy átalakítsák azt malonil-koenzim A-ként (malonil-CoA).

Két izoformája van, úgynevezett ACC1 és ACC2, amelyek funkciójukban és eloszlásukban különböznek az emlősök szöveteiben.

Monoamin-oxidáz

A monoamin-oxidáz olyan enzim, amely jelen van az idegszövetekben, és fontos funkciókat tölt be bizonyos neurotranszmitterek, például szerotonin, melatonin és epinefrin inaktiválásához.

Részt vesz az agy különféle monoaminjainak biokémiai lebontási reakcióiban. Ezekben az oxidatív reakciókban az enzim oxigént használ fel az aminocsoport eltávolítására a molekulaból, és aldehid (vagy keton), valamint a megfelelő ammónia előállítására szolgál.

Laktát-dehidrogenáz

A laktátdehidrogenáz enzim az állatok, növények és prokarióták sejtjeiben található. Feladata, hogy elősegítse a laktát átalakulását piruvsavvá, és fordítva.

Ez az enzim fontos a sejtek légzésében, amelynek során az élelmiszerből származó glükózt lebontják, hogy hasznos energiát nyerjenek a sejtek számára.

Bár a laktát-dehidrogenáz gazdag a szövetekben, ennek az enzimnek a szintje a vérben alacsony. Sérülés vagy betegség esetén azonban sok molekula szabadul fel a véráramba. Így a laktátdehidrogenáz bizonyos sérülések és betegségek, például szívroham, vérszegénység, rák, HIV, mutatója.

A kataláz

A kataláz minden organizmusban megtalálható, amelyek oxigén jelenlétében élnek. Ez egy enzim, amely felgyorsítja a reakciót, amelynek során a hidrogén-peroxid vízre és oxigénre bomlik. Ilyen módon megakadályozza a mérgező vegyületek felhalmozódását.

Így segít megvédeni a szerveket és szöveteket a peroxid által okozott káros hatásoktól, amely vegyület folyamatosan termelődik számos metabolikus reakció során. Emlősökben ez elsősorban a májban található.

Irodalom

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., és Reddy, M. (2016). Előzetes tanulmány a szérum-laktát-dehidrogenáz (LDH) prognosztikai biomarkerekről carcinoma emlőben. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
2. Athappilly, FK és Hendrickson, WA (1995). Az acetil-koenzim A-karboxiláz biotinil domén felépítése MAD fázissal. Felépítés, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. és Strayer, L. (2015). Biokémia (8. kiadás). WH Freeman és társaság.
4. Butt, AA, Michaels, S. és Kissinger, P. (2002). A szérum laktát-dehidrogenáz szint társulása a kiválasztott opportunista fertőzésekkel és a HIV előrehaladásával. A Fertőző Betegségek Nemzetközi Lapja, 6. (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). A szénanhidráz funkciója a vérben. Nature, 137–38.
6. Gaweska, H. és Fitzpatrick, PF (2011). A monoamin-oxidáz család szerkezete és mechanizmusa. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., és Bamezai, RNK (2010). Humán piruvát-kináz M2: multifunkcionális protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC és Attwood, PV (2008). A piruvát-karboxiláz szerkezete, mechanizmusa és szabályozása. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). A piruvát-kináz izoenzimei. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. és Martin, D. (2004). Biológia (7. kiadás) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). A karbonanhidrázok felépítése és működése. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, és Healy, J. (2004). Monoamin-oxidázok: bizonyosságok és bizonytalanságok. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. és Pratt, C. (2016). A biokémia alapjai: Az élet molekuláris szinten (5. kiadás). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R. és Li, LZ (2014). A magasabb laktát a tumor metasztatikus kockázata indikátora? A kísérleti MRS vizsgálat hiperpolarizált13C-piruvát alkalmazásával. Academic Radiology, 21. (2), 223–231.