ASZPARAGIN: JELLEMZŐK, SZERKEZET, FUNKCIÓK, BIOSZINTÉZIS - BIOLÓGIA - 2026

Az aszparagin (Asn vagy N) fontos aminosav a sejtek jelátviteléhez és a fehérjék és a szénhidrátok közötti kötéshez. Ez a 22 bázikus aminosav egyike és nem nélkülözhetetlen besorolású, mivel az emlősök testje szintetizálja.

Ezt az aminosavat a töltés nélküli poláris aminosavak csoportjába sorolják, és ez volt az első felfedezett aminosav - ez a helyzet 1806-ban történt, amikor azt a francia kémikusok, Vauquelin és Robiquet izolálta a spárga lééből (egyfajta lágyszárú növény).

Az aszparagin aminosav kémiai szerkezete (Forrás: Borb, a Wikimedia Commons segítségével)

Korai felfedezése ellenére az aszparagin biológiai és táplálkozási szerepét csak több mint 100 évvel később ismerték fel, amikor 1932-ben 1932-ben megerősítették jelenlétét a kendermagban lévő fehérje szerkezetében.

Az aszparagin és a glutamin szubsztrátként szolgál a fehérjékben levő két nagyon gyakori aminosav amidcsoportjaihoz: aszpartát (aszparaginsav) és glutamát (glutaminsav). Az aszparagin és a glutamin enzimatikus hatás vagy savas és bázikus vegyületek által könnyen hidrolizálódnak ezekben az aminosavakban.

Számos szerin proteáz enzim, amely a peptidkötéseket hidrolizálja, aszparaginnal rendelkezik az aktív helyük oldalán. Ennek a maradéknak részleges negatív töltése van, és felelõs a célpeptidek pozitív töltésével való komplementer kötéséért, közelítve azokat a hasítási helyhez.

Az aszparaginból az oxaloacetát szintéziséért felelős enzimet kemoterápiás kezelésekben használják, és L-aszparagináz néven ismert, amelynek feladata az aszparagin amidcsoportjának hidrolitikus fragmentációjának katalizálása aszparaginává és ammóniumá.

Az aszparagináz túlzottan expresszálódik és tisztul az Escherichia coliból, amelyet akut limfoblasztikus leukémiában szenvedő gyermekkori betegeknek kell beinjektálni, mivel mind a normál, mind a rosszindulatú limfociták attól függnek, hogy az aszparagin a vérben növekedést és szaporodást észlel-e.

Jellemzők és felépítés

Az aminosavak összes kémiai szerkezete tartalmaz egy karboxilcsoportot (-COOH), aminocsoportot (-NH3 +), hidrogént (-H) és egy R csoportot vagy szubsztituenst, amelyek ugyanahhoz a központi szénatomhoz kapcsolódnak, úgynevezett szén. α.

Az aminosavak egymástól az oldalláncuk azonossága alapján különböznek egymástól, az úgynevezett R csoportok, amelyek méretükben, szerkezetükben, funkcionális csoportjaikban és akár elektromos töltésükben is változhatnak.

Az R csoportok szénatomjait a görög ábécé betűi azonosítják. Így az aszparagin esetében az R lánc szénatomjait β és γ szénatomokként azonosítják.

Más típusú nómenklatúrák szerint a karboxilcsoport (-COOH) szénatomját C-1-nek nevezzük, tehát a számozással folytatva az α-szén C-2 lenne és így tovább.

Az aszparagin-molekula négy szénatomot tartalmaz, beleértve az α-szénatomot, a karboxilcsoport szénatomját és két szénatomot, amelyek az R csoport részét képezik, az úgynevezett karboxamid (-CH2-CO-NH2).

Ez a karboxamid-csoport csak két aminosavban található: az aszparaginban és a glutaminban. Jellemzője, hogy hidrogénkötéseket nagyon könnyen képezhet az aminocsoporton (-NH2) és a karbonilcsoporton (-CO).

Osztályozás

Az aszparagin a töltés nélküli poláris aminosavak csoportjába tartozik, amelyek vízben jól oldódnak és nagyon hidrofil aminosavak (több hidrogénkötések képességének köszönhetően).

A szerin, a treonin, a cisztein és a glutamin szintén megtalálható a töltés nélküli poláris aminosavak csoportjában. Ezek mindegyike „ikerionos” vegyület, mivel R-láncukban van egy olyan poláris csoport, amely hozzájárul a töltések semlegesítéséhez.

Az összes feltöltés nélküli poláris aminosav nem ionizálható 7-es (semleges) pH-nál, azaz nincs pozitív vagy negatív töltésük. Savas és lúgos közegben azonban a szubsztituensek ionizálódnak és töltést kapnak.

Sztereokémia

Az aminosavak központi vagy α-szénje egy királis szén, ezért négy különböző szubsztituenssel kapcsolódik, ami azt jelenti, hogy mindegyik aminosavnak legalább két megkülönböztethető sztereoizomerje van.

A sztereoizomerek olyan molekulák tükörképei, amelyek ugyanazzal a molekulaképlettel rendelkeznek, de nem képesek egymással egymásba helyezni, mint például a kéz (bal és jobb). Ezeket D vagy L betűvel jelölik, mivel ezen aminosavak oldatai kísérletileg az ellenkező irányba forgatják a polarizált fény síkját.

Az aminosavak általános aszimmetriája e vegyületek sztereokémiáját nagy jelentőséggel bír, mivel mindegyikük eltérő tulajdonságokkal rendelkezik, szintetizálódik és különböző metabolikus folyamatokban vesz részt.

Az aszparagin D-aszparagin vagy L-aszparagin formájában található meg, ez utóbbi a leggyakoribb a természetben. Szintetizálódik L-aszparagin-szintetáz által, és metabolizálódik L-aszparagináz formájában, mindkét enzim nagyon gazdag a gerincesek májában.

Jellemzők

Az aszparagin könnyű hidrogénkötése döntő fontosságú aminosavvá teszi a fehérjék szerkezeti stabilitása szempontjából, mivel belső hidrogénkötéseket képezhet az azokat alkotó többi aminosav oldalláncával.

Az aszparagin általában a tipikus fehérjék felszínén, vizes közegben található, stabilizálva ezek szerkezetét.

Számos glikoprotein kapcsolódhat szénhidrátokhoz vagy szénhidrátokhoz aszparagin, treonin vagy szerin maradékon keresztül. Az aszparagin esetében az acetil-galaktozamint általában először N-glikozilezéssel kapcsolják az aminocsoporthoz.

Fontos megjegyezni, hogy az összes N-glikozilezett glikoproteinben a szénhidrátok egy aszparaginmaradékon keresztül kapcsolódnak hozzájuk, amely Asn-X-Ser / Thr jelölésű specifikus régióban található, ahol X jelentése bármely aminosav.

Ezeket a glikoproteineket az endoplazmatikus retikulumba gyűjtik össze, ahol glikozilálódnak transzlációjuk során.

bioszintézise

Minden eukarióta organizmus asszimilálja az ammóniát, és glutamáttá, glutaminá, karbamil-foszfáttá és aszparaginná alakítja át. Az aszparagin szintetizálható glikolitikus közbenső termékekből, citromsav-ciklusból (oxaloacetátból) vagy az étrendben fogyasztott prekurzorokból.

Az aszparagin-szintetáz enzim egy glutamin és ATP-függő amidotranszferáz, amely az ATP-t AMP-ként és szervetlen pirofoszfáttá (PPi) hasítja, és ammóniát vagy glutamint használ az amidációs reakció katalizálására és az aszpartát aszparaginra konvertálására.

Mind a baktériumok, mind az állatok tartalmaznak aszparagin-szintetázt, azonban baktériumokban az enzim az ammóniumiont használja nitrogén donorként, míg az emlősökben az aszparagin-szintetáz a glutamint használja a nitrogéncsoport fő donorának.

Az ATP-molekula enzimatikus lebontása AMP-ként és szervetlen pirofoszfáttá (PPi), valamint a glutamin mint amidcsoport-donor, a fő különbség az L-glutamin bioszintézisében a különböző organizmusok között.

A lebomlás

Az aszparagin metabolizmusával kapcsolatos legtöbb tanulmányt növényekben végezték el, mivel az emlősökkel végzett vizsgálatokat kezdetben akadályozta az aminosav-vizsgálatokhoz elég érzékeny módszerek hiánya a bonyolultabb rendszerek szintjén.

Az L-aszparagin emlősökben folyamatosan hidrolizálódik L-aszparagináz által, aszparaginsav és ammónium előállítására. A glikoproteinek szintézisére használják, és a citromsav ciklus egyik fő oxaloacetát prekurzora.

Az aszparagináz enzim katalizálja az aszparagin hidrolízisét aszpartáttá, majd az aszpartátot α-ketoglutaráttal transzaminálják, hogy glutamátot és oxaloacetátot kapjanak.

Az aszparagin-szintetáz, más néven aszpartát-ammónia-ligáz néven ismert, bőségesen található felnőtt emlősök agysejtjeiben.

Amikor az enzim alacsony szintjét érzékelik a testben, akkor az úgynevezett „aminoacidopathiák” alakulnak ki, mivel a prekurzor szubsztrátok felhalmozódnak az agysejtek citoplazmájában.

Aszparaginban gazdag ételek

Az akut limfoblasztikus leukémiában szenvedő emberek általában hiányosak az aszparagin-szintetáz enzimben, és függnek a keringő aszparaginból, ezért ajánlott az aszparaginban gazdag étrend vagy az exogén ellátás.

A sok aszparagin tartalmú étel közül a kagyló, a baromfi és tojásai, a húsmarha, a tejtermékek és származékaik, valamint a zöldségek, például spárga, burgonya, gumók stb.

Vannak L-aszparagin-koncentrátumok, amelyeket az erősen versenyző sportolók számára készítettek, mivel azok fogyasztása elősegíti a szövetek alkotó fehérjék regenerálódását.

Ezen túlmenően az aminosavak szintézisében hiányos emberek ezeket a tablettákat is szedik, hogy elkerüljék a központi idegrendszer zavarát.

Az aszparagin L-aszparagin formáján keresztül könnyebben metabolizálható, mivel az anyagcserében részt vevő számos enzim nem ismeri fel a D-aszparagin formát, és ezért az élelmiszerekben elfogyasztott összes aszparagin nem áll rendelkezésre a különböző test folyamatok.

Az asparagin bőséges bevitele előnyös lehet, azonban azt javasoljuk, hogy ne fogyasztja feleslegben tabletta formájában, mivel megállapítást nyert, hogy a gyógyszerekből származó L-aszparagin gazdag koncentrációja növeli a tumorsejtek fejlődését.

Irodalom

1. Cooney, DA, Capizzi, RL, és Handschumacher, RE (1970). Az L-aszparagin metabolizmusának értékelése állatokban és emberekben. Rákos kutatás, 30 (4), 929-935
2. Dunlop, PC, Roon, RJ, & Even, HL (1976). D-aszparagin felhasználása Saccharomyces cerevisiae által. Journal of Bacteriology, 125 (3), 999-1004.
3. Kambhampati, S., Ajewole, E., és Marsolais, F. (2017). Elősegíti az aszparagin metabolizmusát. Folyamatban a Botany 79. kötete (49–74. Oldal). Springer, Cham.
4. Kornfeld, R. és Kornfeld, S. (1985). Az aszparaginhoz kapcsolt oligoszacharidok összeállítása. Biokémia éves áttekintése, 54 (1), 631-664
5. Mathews, CK és Ahern, KG (2002). Biokémia. Pearson oktatás.
6. Nelson, DL, Lehninger, AL, és Cox, MM (2008). A biokémia Lehninger alapelvei. Macmillan.
7. Yamada, K., Hashizume, D., Shimizu, T. és Yokoyama, S. (2007). L-aszparagin. Acta Crystallographica E szakasz: Strukturális jelentések online, 63 (9), 3802-3803.