8 AZ ENZIMAKTIVITÁST BEFOLYÁSOLÓ TÉNYEZŐK - BIOLÓGIA - 2026

Az enzimaktivitást befolyásoló tényezők azok az ágensek vagy állapotok, amelyek megváltoztathatják az enzimek működését. Az enzimek egy olyan fehérjecsoport, amelynek feladata a biokémiai reakciók felgyorsítása. Ezek a biomolekulák nélkülözhetetlenek az élet minden formájához, a növények, gombák, baktériumok, protisták és állatok számára.

Az enzimek nélkülözhetetlenek számos fontos reakcióban a szervezetek számára, például a mérgező vegyületek eltávolításában, az élelmezés lebontásában és az energia előállításában.

A polineuridin-aldehid-észteráz enzim reprezentációja.

Az enzimek tehát olyanok, mint a molekuláris gépek, amelyek megkönnyítik a sejtek feladatait, és működésüket számos esetben bizonyos körülmények között befolyásolják vagy előnyben részesítik.

Az enzimaktivitást befolyásoló tényezők felsorolása

Enzim koncentráció

Az enzimkoncentráció növekedésével a reakció sebessége arányosan növekszik. Ez azonban csak egy bizonyos koncentrációig érvényes, mivel egy bizonyos pillanatban a sebesség állandóvá válik.

Ez a tulajdonság a vérszérumból származó szérum enzimek aktivitásának meghatározására szolgál a betegségek diagnosztizálása során.

Szubsztrát koncentráció

A szubsztrát koncentrációjának növelése növeli a reakció sebességét. Ennek oka az, hogy több szubsztrát molekula ütközik az enzim molekulákkal, így a termék gyorsabban képződik.

Ha azonban a szubsztrát egy bizonyos koncentrációját meghaladja, ez nem befolyásolja a reakció sebességét, mivel az enzimek telítettek és maximális sebességükön működnek.

pH

A hidrogénionok (pH) koncentrációjának változásai nagyban befolyásolják az enzimek aktivitását. Mivel ezek az ionok töltöttek, vonzó és visszatükröző erőket generálnak az enzimek hidrogén- és ionkötései között. Ez az interferencia megváltoztatja az enzimek alakját, ezáltal befolyásolva azok aktivitását.

Minden enzim optimális pH-jával rendelkezik, amelyen a reakciósebesség maximális. Így az enzim optimális pH-ja attól függ, hogy normálisan működik-e.

Például a bélbenzimek optimális pH-ja körülbelül 7,5 (enyhén bázikus). Ezzel szemben a gyomorban lévő enzimek optimális pH-ja körülbelül 2 (nagyon savas).

Sótartalom

A sók koncentrációja az ionpotenciált is befolyásolja, következésképpen befolyásolhatják az enzimek bizonyos kötődéseit, amelyek azonosak lehetnek az aktív hely részeként. Ezekben az esetekben, akárcsak a pH-val, az enzimaktivitás befolyásolódik.

Hőfok

A hőmérséklet emelkedésével az enzimaktivitás és következésképpen a reakció sebessége is növekszik. Ugyanakkor a nagyon magas hőmérsékletek denaturálják az enzimeket, ez azt jelenti, hogy a fölösleges energia megszakítja a kötéseket, amelyek fenntartják a szerkezetüket, és ezáltal az optimális működéshez vezet.

Így a reakció sebessége gyorsan csökken, mivel a hőenergia denaturálja az enzimeket. Ez a hatás grafikusan megfigyelhető egy harang alakú görbén, ahol a reakció sebessége függ a hőmérséklettől.

A hőmérsékletet, amelyen a maximális reakciósebesség bekövetkezik, úgy nevezzük, hogy az enzim optimális hőmérséklete legyen, amelyet a görbe legmagasabb pontján figyelünk meg.

Ez az érték a különböző enzimeken eltérő. Az emberi test legtöbb enzimének optimális hőmérséklete azonban körülbelül 37,0 ° C.

Röviden: a hőmérséklet emelkedésével kezdetben a reakció sebessége növekszik a kinetikus energia növekedése miatt. Az unió lebontásának hatása azonban egyre nagyobb lesz, és a reakciósebesség csökkenni kezd.

A termék koncentrációja

A reakciótermékek felhalmozódása általában lelassítja az enzimet. Egyes enzimekben a termékek az aktív helyükkel kombinálva laza komplexet képeznek, és így gátolják az enzim aktivitását.

Az élő rendszerekben ezt a gátlást általában megakadályozzák a képződött termékek gyors eltávolítása.

Enzim aktivátorok

Néhány enzim a jobb működéshez más elemek jelenlétét igényli, ezek lehetnek szervetlen fémkationok, például Mg ²⁺, Mn ²⁺, Zn ²⁺, Ca ²⁺, Co ²⁺, Cu ²⁺, Na ⁺, K ⁺ stb.

Ritka esetekben anionokra van szükség az enzimatikus aktivitáshoz is, például az amiláz klorid anionjára (CI-). Ezeket a kis ionokat enzim-kofaktoroknak nevezzük.

Van még egy olyan elemcsoport, amely koenzimeknek nevezi az enzimek aktivitását. A koenzimek olyan szerves molekulák, amelyek széntartalmúak, mint az ételekben található vitaminok.

Példa erre a B12-vitamin, amely a metionin-szintáz koenzimje, egy enzim, amely a testben a fehérjék metabolizmusához szükséges.

Enzimgátlók

Az enzim-gátlók olyan anyagok, amelyek negatívan befolyásolják az enzimek működését, következésképpen lelassítják, vagy egyes esetekben leállítják a katalízist.

Az enzimgátlásnak három általános típusa van: versenyképes, nem versenyképes és szubsztrátgátlás:

Versenyképes gátlók

A kompetitív inhibitor egy szubsztrátumhoz hasonló kémiai vegyület, amely reakcióba léphet az enzim aktív helyével. Ha egy enzim aktív helye kötődik egy kompetitív inhibitorhoz, akkor a szubsztrátum nem kötődik az enzimhez.

Nem kompetitív inhibitorok

A nem versenyképes inhibitor egy olyan kémiai vegyület is, amely egy enzim aktív helyének egy másik helyére, az úgynevezett alloszterikus helyre kötődik. Következésképpen az enzim megváltoztatja az alakját, és már nem kötődik könnyen szubsztrátjához, így az enzim nem képes megfelelően működni.

Irodalom

1. Alters, S. (2000). Biológia: Az élet megértése (3. kiadás). Jones és Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. és Strayer, L. (2015). Biokémia (8. kiadás). WH Freeman és társaság.
3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. és McMillan, B. (2007). Biológia: A dinamikus tudomány (1. kiadás). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). A mai kémia: általános, szerves és biokémia (9. kiadás). Cengage tanulás.
5. Stoker, H. (2013). Szerves és biológiai kémia (6. kiadás). Brooks / Cole Cengage tanulás.
6. Voet, D., Voet, J. és Pratt, C. (2016). A biokémia alapjai: Az élet molekuláris szinten (5. kiadás). Wiley.