FENILALANIN: JELLEMZŐK, FUNKCIÓK, BIOSZINTÉZIS, ÉTEL - BIOLÓGIA - 2026

A fenilalanin (Phe, F) a kilenc esszenciális aminosav egyike, azaz az emberi test endogén módon nem szintetizálódik. Ennek az aminosavnak az oldalláncában egy nem-poláros aromás vegyület van, amely jellemzi azt.

A fenilalanint vagy β-fenil-α-amino-propionsavat először 1879-ben JH Schulze és M. Barbieri tudósítók fedezték fel a Fabaceae család Lupinus luteus vagy „sárga csillagfürt” néven ismert növényéből.

A fenilalanin aminosav kémiai szerkezete (Forrás: Clavecin a Wikimedia Commons segítségével)

Az L-fenilalanin-L-aszpartil-dipeptid aszpartám vagy "NutraSweet" néven ismert, amely szintetikusan előállított édesítőszer, amelyet széles körben használnak éttermekben és kávézókban, tipikusan italok, például kávé, tea, limonádé édesítésére. iszik.

A éghajlati jellemzőkkel rendelkező gyümölcsökben az L-fenilalanin fenol-észterekké történő átalakulása, például eugenol és metil-származékai képezik az érett banán- és plantatgyümölcsökre jellemző édes virág- vagy mézesszerű illatot.

A formától függően a fenilalanin különböző ízű lehet. Például az L-fenilalanin-forma édes aromájú és ízű, míg a D-fenilalanin kissé keserű és általában szagtalan.

Mivel erős hidrofób tulajdonsága van, a fenilalanin a természetben lévő számos gyanta, például a polisztirol egyik fő alkotóeleme. Ezek a gyanták, amikor vízmolekulákkal érintkeznek, védő vagy fedő szerkezetet alkotnak, amelyet "klatrátnak" neveznek.

A fenilalanin bioszintézis útját kódoló géneket a botanikusok evolúciós órákként használják, mivel ezeket a szárazföldi növények morfológiai diverzifikációjához kapcsolódtak.

Jellemzők és

A fenilalanin az összes aminosavval megosztja a karboxilcsoportot (-COOH), az aminocsoportot (-NH2) és a hidrogénatomot (-H), amelyek az α-szén néven ismert központi szénatomhoz kapcsolódnak. Ezen felül természetesen egy jellegzetes R csoporttal vagy oldallánccal rendelkezik.

A fenilalanin azon három aminosav egyike, amelynek aromás vagy benzolgyűrűi vannak helyettesítőik az oldalláncokon. Ezek a vegyületek nem polárosak, ezért erősen hidrofóbak.

A kérdéses aminosav különösen hidrofób, mivel a tirozinnal és a triptofánnal (a másik két aromás gyűrűvel rendelkező aminosavval) ellentétben a benzolgyűrűhöz nem kapcsolódnak amino- vagy hidroxilcsoportok.

A fenilalanin aromás, benzoesav vagy arén csoportja a benzol tipikus szerkezetével rendelkezik: a ciklikus gyűrű 6 szénatomból áll, amelyeknek rezonanciája van egymással, mivel három kettős kötés és három egyes kötés van benne.

A tirozintól és a triptofántól eltérően, amelyek bázikus pH-nál pozitív és negatív töltést szerezhetnek, a fenilalanin megtartja semleges töltését, mivel a benzolgyűrű nem ionizálódik, és a karboxil- és aminocsoportok töltései semlegesítik egymást.

Osztályozás

Az aminosavakat különböző csoportokba sorolják az oldalláncuk vagy az R csoportok jellemzői szerint, mivel ezek méretükben, szerkezetükben, funkcionális csoportjaikban és akár elektromos töltésen is változhatnak.

Mint említettük, a fenilalanint az aromás aminosavak csoportjába sorolják, a tirozinnal és a triptofánnal együtt. Mindezen vegyületek szerkezetében aromás gyűrűk vannak, azonban a tirozin és a triptofán ionizálható csoportokkal rendelkezik R csoportjaik szubsztituenseiben.

A fehérjék fényelnyelési tulajdonságai 280 nm hullámhosszon a fenilalanin csoportba sorolt ​​aminosavak jelenlétéből fakadnak, mivel ezek aromás gyűrűikön keresztül könnyen elnyelik az ultraibolya fényt.

Kimutatták azonban, hogy a fenilalanin sokkal kevésbé szív fel abszorpciót, mint a tirozin és a triptofán, tehát egyes fehérjék elemzésekor abszorpciója kiszámítható.

Sztereokémia

Az összes aminosav királis központi szénatomot tartalmaz, amelyhez négy különböző atom vagy csoport kapcsolódik, és mint már említettük, ezt az atomot α-szénnek nevezzük. Ezen szén alapján mindegyik aminosavból legalább két sztereoizomer megtalálható.

A sztereoizomerek tükörkép-molekulák, amelyek ugyanazzal a molekulaképlettel rendelkeznek, de nem állnak egymásba, például kéz és láb. Azokat a vegyületeket, amelyek kísérletileg forgatják a polarizált fény síkját jobbra, D betűvel, és azokat, amelyek balra forognak, az L betű jelöli.

Fontos megjegyezni, hogy a D-fenilalanin és az L-fenilalanin formák megkülönböztetése kulcsfontosságú ennek az aminosavnak a gerinces testben történő metabolizmusának megértéséhez.

Az L-fenilalanin formát metabolizálják és felhasználják sejtes fehérjék előállításához, míg a D-fenilalanint a véráramban védőszerként találták a reaktív oxigén fajok (ROS) ellen.

Jellemzők

Az 1990-es években azt gondolják, hogy a fenilalanint csak néhány növényfajban találták meg. Ma azonban ismert, hogy a fehérjék szinte minden hidrofób doménjében megtalálható, sőt, a fenilalanin a fehérjék aromás kémiai fajainak fő alkotóeleme.

A növényekben a fenilalanin az összes fehérje nélkülözhetetlen alkotóeleme; Ezenkívül a szekunder metabolitok egyik prekurzora, például fenilpropanoidok (amelyek pigmentek részei) a védekező molekulákban, a flavonoidok, a biopolimerek, mint például a lignin és a szuberin, egyebek között.

A fenilalanin az alapvető szerkezet számos olyan molekula kialakulásához, amelyek fenntartják a neuronális homeosztázt, ideértve a peptideket, például a vazopressint, a melanotropint és az enkefalint. Ezenkívül ez az aminosav közvetlenül részt vesz az adrenokortikotrop hormon (ACTH) szintézisében.

A fehérje aminosavak nagy részéhez hasonlóan a fenilalanin a ketogén és glükogén aminosavak csoportjába tartozik, mivel biztosítja a Krebsi ciklus közbenső termékeinek szénvázát, amely a sejtek és a test energiájának metabolizmusához szükséges.

Ha feleslegben van, a fenilalanin tirozinná és később fumaráttá alakul, a Krebsi ciklus köztiterméke.

bioszintézise

A fenilalanin azon kevés aminosavak egyike, amelyeket a legtöbb gerinces organizmus nem képes szintetizálni. Jelenleg ennek az aminosavnak a bioszintézis útjai csak prokarióta szervezetekben, élesztőkben, növényekben és néhány gombás fajban ismertek.

A szintézis útjáért felelős gének erősen konzerváltak a növények és a mikroorganizmusok között, ezért a bioszintézis szinte minden fajban hasonló lépésekkel jár. Néhány állatban még az út enzimei is vannak jelen, azonban nem képesek szintetizálni.

Fenilalanin bioszintézis növényekben

A növényi fajokban a fenilalanint egy belső metabolikus úton szintetizálják kloroplasztokban, az úgynevezett "prephenate út" néven. Ez az út metabolikusan kapcsolódik a "shikimát úthoz" az L-arogenáton keresztül, az utóbbi során képződött egyik metabolithoz.

Az arogenált dehidratáz enzim háromlépéses reakciót katalizál, amelyben a hidrogén aromás gyűrűjét a fenilalanin jellegzetes benzolgyűrűvé alakítja.

Ez az enzim katalizálja a transzaminációt, a dehidrációt és a dekarboxilezést, hogy megtisztítsa az arrogén aromás gyűrűjét, és szubsztituensek nélküli gyűrűt kapjon.

A prefenát a kloroplaszt belsejében (fényében) felhalmozódott fenil-piruváttal együtt fenilalaninná átalakítható a propénát aminotranszferáz enzim által katalizált reakció révén, amely egy aminocsoportot továbbít a fenil-piruvátra úgy, hogy az arogenát dehidratáz felismeri, és beépüljön a fenilalanin szintézisére.

Néhány Pseudomonas fajnál alternatív útvonalakat írtak le a prófenáttal szemben, amelyek különféle enzimeket használnak, de amelyek szubsztrátjai a fenilalanin szintéziséhez szintén prefenát és hidrogén.

A lebomlás

A fenilalanin az étkezés során többféle módon metabolizálható. A legtöbb vizsgálat azonban a központi idegszövet és a vese szöveteiben levő sorsukra összpontosít.

A fenilalanin lebontásának vagy katabolizmusának fő szerve a máj. A májsejtekben található egy olyan fenilalanin-hidroxiláz néven ismert enzim, amely képes a fenilalanint tirozinná vagy L-3,4-dihidroxi-fenilalaninná (L-DOPA) transzformálni.

Az L-DOPA vegyület a norepinefrin, az epinefrin és más idegrendszeri aktivitással járó hormonok és peptidek prekurzora.

A fenilalanint az agysejtekben a tirozin-hidroxiláz enzim oxidálhatja, amely L-aszkorbinsav jelenlétében katalizálja a fenilalanin dopakrómmá való átalakulását.

Korábban azt hitték, hogy a tirozin-hidroxiláz enzim csak a tirozint hidroxilezi, azonban azt találták, hogy ez a fenilalanint és a tirozint hidroxilezi ugyanolyan arányban, és hogy a fenilalanin hidroxilációja gátolja a tirozin hidroxilálását.

A magas tirozinszintekről ismert, hogy gátolják a tirozin-hidroxiláz enzimatikus aktivitását, de ez nem igaz a fenilalaninra.

Fenilalaninban gazdag élelmiszerek

Valamennyi, fehérjeben gazdag étel fenyilalanin-tartalma 400–700 mg egy étkezés adagonként. Az olyan ételek, mint például a tőkehal-olaj, a friss tonhal, a homár, osztriga és más kagylók, több mint 1000 mg-ot tartalmaznak egy étkezési adagonként.

A marha- és sertéshús szintén magas fenilalanin-tartalommal rendelkezik. Ezek azonban nem olyan magasak, mint a tengeri állatokban jelenlévő koncentrációk. Például a szalonna, a marhahús, a máj, a csirke és a tejtermék étkezésre számítva 700-900 mg fenilalanint tartalmaz.

Az olyan diófélék, mint a földimogyoró és a különféle diófélék, más ételek, amelyek jó mennyiségű fenilalanint tartalmaznak. A gabonafélék, például a szójabab, a csicseriborsó és más hüvelyesek adagonként 500-700 mg fenilalanint szolgáltathatnak.

Alternatív forrásként a fenilalanin az aszpartámból metabolizálható üdítőitalokban, rágógumiban, zselatinokban és néhány édességben vagy desszertben, amennyiben ezt a dipeptidet édesítőszerként használják.

A bevitel előnyei

A fenilalanin megtalálható minden olyan fehérjeben gazdag ételben, amelyet eszünk. Az átlagos testtömeg és magasságú felnőttek napi minimális fogyasztása körülbelül 1000 mg, amely fehérjék, hormonok, például dopamin, különféle neurotranszmitterek, stb. Szintéziséhez szükséges.

Ennek az aminosavnak a felesleges fogyasztását depressziós rendellenességekkel, ízületi fájdalmakkal és bőrbetegségekkel szenvedő emberek számára írják elő, mivel fogyasztásuk növeli a fehérjék szintézisét és az olyan biomolekulák átvitelét, mint az epinefrin, norepinefrin és a dopamin.

Egyes tanulmányok azt sugallják, hogy a feleslegben felhasznált fenilalanin nem eredményez jelentős javulást ezen rendellenességek egyikében, ám tirozinná történő átalakulása, amelyet szintén a jelző molekulák szintéziséhez használnak, magyarázhatja az idegrendszer sejtjelekre gyakorolt ​​pozitív hatásait.

A székrekedés elleni gyógyszerkészítmények magjai fenilalanin, tirozin és triptofán felépítésével rendelkeznek. Ezek a gyógyszerek általában e három aminosav keverékét tartalmazzák L- és D-formájában.

Hiányos rendellenességek

A vér fenilalaninszintje fontos az agy megfelelő működésének fenntartásához, mivel a fenilalanin, tirozin és triptofán szubsztrátjai a különféle neurotranszmitterek összeállításának.

Egyes rendellenességek inkább ennek az aminosavnak az anyagcseréjéhez vezetnek, ami többet generál, mint hiányhoz.

A fenilketonuria, amely a nőkben ritka örökletes betegség, befolyásolja a fenilalanin hepatikus hidroxilációját, és ezen aminosav túlzott plazmaszintjét okozza, idegsejt-apoptózist indukálva és befolyásolva az agy normál fejlődését.

Ha a fenilketonuriában szenvedő nő teherbe esik, akkor a magzatban kialakulhat az úgynevezett "magzati anyai hiperfenilalaninémia szindróma".

Ennek oka az a tény, hogy a magzatban magas a fenilalanin koncentráció a vérben (majdnem kétszerese a normáknak), amelynek eredete a májban a hepatikus fenilalanin-hidroxiláz hiányával függ össze, amely a terhesség 26 hete előtt alakul ki..

Az anyai hiperfenilalaninémia okozta magzati szindróma magzati mikrocefáliát, visszatérő vetélést, szívbetegségeket és még vese rendellenességeket okoz.

Irodalom

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… és Micu, R. (2018). A hidroxilgyök detektálása és eltávolítása D-fenilalanin-hidroxilezéssel emberi folyadékokban. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… és Kang, C. (2007). A fenilalanin bioszintézise az Arabidopsis thaliana azonosításában és az Arogenate dehidratázok jellemzése. Journal of Biological Chemistry, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD és Fernstrom, MH (2007). Tirozin, fenilalanin és katecholamin szintézise és működése az agyban. The Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., és Willner, I. (2018). Az l-tirozin és az l-fenilalanin katalizált és elektrokatalizált oxidációja nanoszímek által Dopachrommá. Nano levelek, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, és Cox, MM (2008). Lehninger Biokémiai alapelvek. Macmillan.
6. Perkins, R. és Vaida, V. (2017). A fenilalanin növeli a membrán permeabilitását. Journal of the American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). A fehérjék kémiai összetétele (1. kötet). Longmans, zöld.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. Beérkezett 2018. szeptember 5-én, a www.healthline.com/nutrition/fenilalanin oldalról
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R. és Fernie, AR (2013). Shikimate és fenilalanin bioszintézis a zöld vonalon. Frontiers in Plant Science, 4, 62.