A fibronektin egyfajta glikoprotein, amely az extracelluláris mátrixhoz tartozik. Az ilyen típusú fehérje általában felelős a sejtmembrán csatlakoztatásáért vagy kötéséért a kívül található kollagénszálakhoz.
A "fibronektin" név egy két latin szóból álló szóból származik, az első a "fiber", amely szálakat vagy szálakat jelent, a második pedig "necter", amelyek összekapcsolást, összekapcsolást, ragasztást vagy kötést jelentenek.
Fibronektin molekuláris szerkezet (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commons segítségével)
A fibronektint először 1948-ban tették láthatóvá a fibrinogén szennyezőjeként, amelyet Cohn hideg etanolos frakcionálási eljárása elkészített. Ezt egyedülálló plazma-glikoproteinként azonosították, amely hidegen oldhatatlan globulin tulajdonságaival rendelkezik.
Ennek a fehérjének nagy molekulatömege van, és a szövetekben a különféle funkciókkal jár. Ide tartoznak a sejt és a sejt közötti adhézió, a citoszkeleton szerveződése, többek között onkogén transzformáció.
A fibronektin oldódó formája révén a test sok részén eloszlik a vérplazmában, cerebrospinális folyadékban, ízületi folyadékban, amniotikus folyadékban, magfolyadékban, nyálban és gyulladásos váladékokban.
A kutatók beszámoltak arról, hogy a plazma fibronektin koncentrációja növekszik, amikor a terhes nők preeclampsiaban szenvednek. Ezért a fibronektin koncentrációjának ezt a növekedését a szakemberek beépítették e betegség diagnosztizálására.
Szerkezet
A fibronektinek nagy glikoproteinek, amelyek molekulatömege megközelítőleg 440 kDa. Körülbelül 2300 aminosavból állnak, amelyek a fehérje 95% -át képviselik, a másik 5% -a szénhidrátok.
A fehérje genomi és transzkriptikus szekvenciáján (messenger RNS) elvégzett különféle elemzések azt mutatták, hogy a protein három ismétlődő homológ szekvencia blokkból áll, amelyek mindegyike 45, 60 és 90 aminosav hosszúságú.
A háromféle szekvencia a fibronektinek teljes szerkezetének több mint 90% -át alkotja. Az I. és II. Típusú homológ szekvenciák hurkok egymással diszulfid hidakkal kapcsolódnak. Ezek a hurkok 45, illetve 60 aminosav maradékot tartalmaznak.
A III. Típusú homológ szekvenciák 90 aminosavnak felelnek meg, lineárisan elrendezve, diszulfidhidak nélkül. A homológ III. Típusú szekvenciák néhány belső aminosava azonban szabad kénsavcsoportokkal (RSH) rendelkezik.
A három homológ szekvencia egy többé-kevésbé lineáris mátrixban összehajlik és szerveződik, hogy szinte azonos fehérje alegységek két "dimer karját" képezzék. A két alegység közötti különbségek a transzkripció utáni érési eseményekből származnak.
A fibronektinek általában kétféle módon láthatók. Nyílt forma, amely akkor figyelhető meg, amikor lerakódnak a membrán felületére, és készen állnak arra, hogy kötődjenek a sejt külső részének más alkotóelemeivel. Ezt a formát csak elektronmikroszkóppal láthatjuk.
A másik forma fiziológiai oldatokban látható. Az egyes karok vagy meghosszabbítások végeit a fehérje közepe felé hajtják, és a kollagénkötő helyek karboxilvégein keresztül kapcsolódnak. Ebben a formában a fehérje globális megjelenésű.
"Többtapadó" domének és tulajdonságok
A fibronektin multi-adhéziós tulajdonságai olyan domének jelenlétéből származnak, amelyeknek nagy affinitási értékeik vannak a különböző szubsztrátokhoz és fehérjékhez.
A "dimer karok" 7 különböző funkcionális doménre oszthatók. Ezeket a szubsztrátot vagy domént szerint osztályozzuk, amelyhez mindegyik kötődik. Például: Az 1. és a 8. domén fibrinfehérjét kötő domének.
A 2. domén kollagénkötő tulajdonságokkal rendelkezik, a 6. domén egy sejtadhéziós régió, vagyis lehetővé teszi, hogy rögzítse magát a sejtek szinte bármilyen membránján vagy külső felületén. A 3. és 5. domain funkciói ma még nem ismertek.
A 9. doménben a protein karboxil- vagy C-terminális vége található. A 6. domén sejtadhéziós régióiban a tripeptid az Arginin-Glicin-Asparagin (Arg-Gly-Asp) aminosav-szekvenciából áll.
Ezt a tripeptidet számos fehérje osztja, például kollagén és integrinek. Ez a minimális szerkezet, amely a plazmamembrán fibronektinek és integrinek általi felismeréséhez szükséges.
A fibronektin globuláris formájában oldódó és szabad formát képvisel a vérben. A sejtfelületeken és az extracelluláris mátrixban azonban "nyitott", merev és oldhatatlan formában van.
Jellemzők
Néhány olyan folyamat, amelyben a fibronektinek részvétele kiemelkedik, a sejt-sejthez történő kapcsolódás, a sejthez történő kapcsolódás, a plazma vagy az alapmembránokhoz való kapcsolódás vagy tapadás, a vérrögök stabilizálása és a sebgyógyulás.
A sejtek a fibronektin egy specifikus helyéhez tapadnak egy "integrin" néven ismert protein fehérjén keresztül. Ez a protein átjut a plazmamembránon a sejt belsejébe.
A porcszövet extracelluláris mátrixának összetevői (Forrás: Kassidy Veasaw a Wikimedia Commons segítségével)
Az integrinek extracelluláris doménje a fibronektinhez kötődik, míg az integrinek intracelluláris doménje aktinszálakhoz kapcsolódik. Az ilyen típusú rögzítés lehetővé teszi az extracelluláris mátrixban keletkező feszültség továbbítását a sejtek citoszkeletonjába.
A fibronektinek részt vesznek a sebgyógyulás folyamatában. Ezek oldható formájukban a seb mellett elhelyezkedő kollagén szálakon lerakódnak, elősegítve a fagociták migrációját, a fibroblasztok migrációját és a sejt proliferációját a nyitott sebben.
A tényleges gyógyulási folyamat akkor kezdődik, amikor a fibroblasztok "centrifugálják" a fibronektin hálózatot. Ez a hálózat egyfajta állványként vagy támogatásként szolgál az új kollagén szálak, heparán-szulfát, proteoglikán, chondrotin sultafo és az extracelluláris mátrix többi, a szövet helyreállításához szükséges összetevőjének lerakódásához.
A fibronektin szintén részt vesz az epidermális sejtek mozgásában, mivel a szemcsés szövet révén elősegíti a szövetekben az epidermisz alatt található alapemembrán átrendeződését, ami elősegíti a keratinizációt.
Az összes fibronektin alapvető funkcióval rendelkezik minden sejt számára; olyan változatos folyamatokban vesznek részt, mint a sejtek vándorlása és differenciálódása, homeosztázis, sebgyógyulás, fagocitózis.
Irodalom
- Conde-Agudelo, A., Romero, R. és Roberts, JM (2015). A preeklampsia előrejelzése. Chesley terhesség hipertóniás rendellenességeiben (221-251. Oldal). Academic Press.
- Farfán, J. Á. L., Tovar, HBS, de Anda, MDRG és Guevara, CG (2011). A magzati fibronektin és a méhnyak hossza a koraszülés korai előrejelzője. Mexikói nőgyógyászat és szülészet: 79 (06), 337-343.
- Feist, E., és Hiepe, F. (2014). Fibronektin autoantitestek. Autoantitestekben (327-331. Oldal). Elsevier.
- Letourneau, P. (2009). Axonális útfedés: Extracelluláris mátrix szerepe. Az idegtudomány enciklopédia, 1, 1139-1145.
- Pankov, R. és Yamada, KM (2002). Fibronektin egy pillanat alatt. Journal of cell science, 115 (20), 3861-3863.
- Proctor, RA (1987). Fibronektin: szerkezetének, működésének és élettanának rövid áttekintése. A fertőző betegségek áttekintése, 9. (4. kiegészítés), S317-S321.