Az ovalbumin a legszélesebb fehérje a madarak "tiszta" tojásaiban. A "szerpin" vagy "szerin proteáz inhibitor" néven ismert fehérjék családjába tartozik, amely az eukarióta fehérjék rendkívül változatos csoportja (több mint 300 homológ fehérjét tartalmaz).
Ez volt az egyik első tiszta tisztaságú fehérje, és a madarak szaporodási struktúrájának meglepő sokaságának köszönhetően széles körben használják modelleként a „szabványok” elkészítéséhez a szerkezet, tulajdonságok, sok fehérje szintézise és kiválasztása.
Az ovalbumin molekuláris szerkezete (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commons segítségével)
Százalékos értelemben az ovalbumin a tojásfehérje teljes fehérjetartalmának 60–65% -át teszi ki, ám a Serpin protein család többi tagjával ellentétben nem működik proteázgátlóként.
A csirketojás fehérje más fehérjékkel is rendelkezik:
- Ovotranszferrin, más néven conalbumin, amely a fehérfehérje összes fehérjetartalmának 13% -át képviseli
- Ovomucoid, egy glikoprotein, amely a teljes mennyiség 11% -át teszi ki
- Ovomucin, egy másik szulfatált glikoprotein, amely 3,5%
- Lizozim vagy muramidáz, amely szintén a fehérfehérje 3,5% -át tartalmazza
- Globulinok, amelyek 4% -ot képviselnek
Az ovalbumin szintézise a közbenső peptidek keverékéből történik, a tojás áthaladásakor a madarak petevezetékén keresztül, és vannak olyan jelentések, amelyek szerint az érintett gének átírása csak az ösztrogén, a nemi hormon jelenlétére adott válaszként történik.
Szerkezet
Az ovalbumin egy monomer foszfoglikoprotein, molekulatömege körülbelül 45 kDa, izoelektromos pontja pedig közel 4,5. Szerkezetében tehát számos hely van a foszforilációhoz és a glikozilezéshez, amelyek nagyon gyakoriak a fehérjék transzláció utáni módosításaiban.
Ezt a fehérjét egy 7700 bázispáros gén kódolja, amelyet 8 exon jelenléte jellemez, amelyek 7 intronnal átlapolódnak, tehát feltételezhető, hogy hírvivője többszörös poszt-transzkripciós módosításokon megy keresztül, hogy megkapja az érett fehérjét.
A csirketojásból származó ovalbumin 386 aminosavmaradékot tartalmaz, és kimutatták, hogy ennek a proteinnek a tiszta formája három alosztályból áll, nevezetesen A1, A2 és A3, amelyek jellemzői szerint két, egy, és nem tartalmaz foszfátcsoportot.
A tercier struktúrát illetően az ovalbumin aminosav-szekvenciája 6 ciszteinmaradék jelenlétét deríti fel, amelyek között négy diszulfidhidat képeznek. Ezenkívül néhány szerkezeti vizsgálat kimutatta, hogy ennek a proteinnek a N-terminális vége acetilálódik.
S-
A tojások tárolásakor az ovalbumin szerkezete megváltozik, és az irodalomban S-ovalbumin néven ismert, amely stabilabb forma a hő ellen, és amely a diszulfidok és a szulfhidrinek közötti cserék mechanizmusainak köszönhető.
A tárolási hőmérsékleten kívül az ovalbumin ez a "formája" a tojások belső pH-jától függően is kialakul, amely a természetben bármilyen fehérje esetében elvárható.
Az S-ovalbumin tehát olyan túlérzékenységi reakcióknak tulajdonítható, amelyek egyes embereknél a tojás lenyelése után szenvednek.
Jellemzők
Annak ellenére, hogy az ovalbumin egy olyan fehérjék családjába tartozik, amelyet proteázgátlóként való aktivitása jellemez, ez nem rendelkezik gátló aktivitással, és funkcióját nem sikerült teljes mértékben tisztázni.
Feltételezték azonban, hogy ennek az enzimnek a potenciális funkciója a fémionok szállítása és tárolása az embrióba és az embrióból. Más szerzők azt javasolták, hogy ez az embrió táplálékforrásként is szolgáljon növekedése során.
Kísérleti szempontból az ovalbumin képviseli az egyik fő "modell" fehérjét a különféle szerkezeti, funkcionális, szintézis és fehérje szekréciós vizsgálati rendszerekben, ezért nagyon fontos volt a tudományos fejlődés szempontjából.
Funkciók az élelmiszeripar számára
Ezenkívül, mivel ez a csirketojásfehérje egyik legszélesebb fehérje, rendkívül fontos fehérje az emberek és más állatok táplálkozásához, amelyek különböző madarak tojásaival táplálkoznak.
Kulináris szempontból az ovalbuminot, valamint a tojásfehérjében levő többi fehérjét funkcionális tulajdonságaik, különösen a habképző képességük szempontjából használják. Ez a folyamat során a polipeptidek denaturálódnak és képezik a légfelületet. / az említett diszperziós állapot stabil folyadéka.
Denaturáiás
Mivel az ovalbumin számos szulfhidrilcsoportot tartalmaz, ez egy meglehetősen reakcióképes és könnyen denaturált protein.
Az ovalbumin denaturációs hőmérséklete 84 és 93 ° C között van, amely az S-ovalbumin formát jellemzi, amely magasabb hőmérsékleteken stabilabb. Az ovalbumin hőteljesítésével a tojás főzésekor megfigyelhető jellegzetes fehéres "gélek" képződnek.
Sült tojás (Forrás: WhatamIdoing a Wikimedia Commons segítségével)
A PH szintén fontos tényező e protein denaturációjának, valamint a sók típusának és koncentrációjának mérlegelésekor. Az ovalbumin esetében a denaturáló pH-érték 6,6 körül van.
Különböző denaturációs körülmények között az ovalbumin molekuláknak nagy a hajlandósága az aggregálódásra, ezt a folyamatot általában sók hozzáadásával és a hőmérséklet növelésével lehet felgyorsítani.
Az ovalbumin és más tojásfehérje fehérjék hevítéskor képesek gélszerű struktúrákat képezni, valamint képességük, hogy kötődjenek a vízmolekulákhoz és emulgeálószerként működjenek, és ezek adják legfontosabb funkcionális tulajdonságaikat és ezért használják ki őket különösen az élelmiszeriparban.
Ennek a proteinnek a denaturációs folyamata nagyon hasznos volt a szilárd és a gélállapotok közötti átmeneti mechanizmusok vizsgálatához, valamint annak vizsgálatához, hogy a különféle sók különböző koncentrációban (ionerősség) milyen mértékben befolyásolják az integritást fehérjék.
Irodalom
- Huntington, JA, és Stein, PE (2001). Az ovalbumin felépítése és tulajdonságai. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., és Doi, E. (1989). Visszafordíthatatlan termális denaturáció és az ovalbumin lineáris aggregátumainak képződése. Food Hydrocolloids, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA és Fothergill, JE (1981). A tyúk ovalbumin teljes aminosavszekvenciája. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO és Williams, PA (szerk.). (2011). Élelmiszer-fehérjék kézikönyve. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). A szerpin fehérjék ovalbumin családja. FEBS levelek, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Az ovalbumin bioszintézise. Nature, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M. és Javed, K. (2018). Élelmiszer-alapanyagok a tojáspor-iparban. Az anyagtudomány szerepe az élelmiszer-biogazdálkodásban (505-537. Oldal). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, és Visschers, RW (2003). Az ovalbumin hő indukált denaturálása és aggregációja semleges pH-n, visszafordíthatatlan elsőrendű kinetikával. Fehérjetudomány: a Protein Society kiadványa, 12 (12), 2693–2703.