PEROXIDÁZOK: FELÉPÍTÉS, FUNKCIÓK ÉS TÍPUSOK - BIOLÓGIA - 2026

A peroxidázok többnyire hemoproteinek, amelyek enzimes aktivitással katalizálják különféle szerves és szervetlen szubsztrátok oxidációját e hidrogén-peroxid vagy más nem kapcsolódó anyagok felhasználásával.

Széles értelemben a "peroxidáz" kifejezés magában foglalja az enzimeket, mint például NAD- és NADP-peroxidázok, zsírsav-peroxidázok, citokróm-peroxidázok, glutation-peroxidázok és sok más nem-specifikus enzim.

Egy hem-függő peroxidáz fehérje diagramja (Forrás: Jawahar Swaminathan és az MSD munkatársai az Európai Bioinformatikai Intézetben a Wikimedia Commonson keresztül)

Gyakrabban azonban olyan különféle forrásokból származó nem specifikus enzimekre utalnak, amelyek oxidoreduktáz aktivitással rendelkeznek, és hidrogén-peroxidot és más szubsztrátokat alkalmaznak oxidációs-redukciós reakcióik katalizálására.

A hem peroxidázok rendkívül gyakoriak a természetben. Az állatokban, magasabb növényekben, élesztőkben, gombákban és baktériumokban találhatók meg.

Emlősökben ezeket a fehérvérsejtek, a méh, a lép és a máj, a nyálmirigyek, a gyomor falai, a tüdő, a pajzsmirigy és más szövetek termelik.

A növényekben a peroxidázokban leggazdagabb növényfajok a torma és a fügefa. A tormából tisztított peroxidázt széles körben tanulmányozták és különféle célokra használják a kísérleti biológiában és a biokémiai folyamatokban.

Az eukarióta sejtekben ezek a fontos enzimek általában a "peroxiszómáknak" nevezett speciális organellákban találhatók, amelyeket egyetlen membrán vesz körül, és számos celluláris metabolikus folyamatban részt vesz.

Szerkezet

Annak ellenére, hogy a peroxidázok különböző osztályai között nincs homológia, megállapítottuk, hogy ezek másodlagos felépítése és felépítése a fajok között meglehetősen konzervatív.

Van néhány kivétel, de a legtöbb peroxidáz glikoproteinek és a szénhidrátok úgy gondolják, hogy hozzájárulnak magas hőmérsékleti stabilitásukhoz.

Ezeknek a fehérjéknek a molekulatömege 35-150 kDa, ami körülbelül 250 és 730 aminosav maradéknak felel meg.

A myeloperoxidáz kivételével az összes ilyen molekula szerkezetében hemcsoportot tartalmaz, amelynek nyugalmi állapotban a vas atomja Fe + 3 oxidációs állapotban van. A növények proteoprotein-csoporttal rendelkeznek, melynek neve a Ferroporphyrin XI.

A peroxidázoknak két szerkezeti doménjük van, amelyek "körbevágják" a hem csoportot, és ezek a domének mindegyike egy olyan gén expressziójának terméke, amely duplikációs eseményen ment keresztül. Ezek a struktúrák több mint 10 alfa-hélikből állnak, amelyeket polipeptidhurkok és -fordulások kapcsolnak össze.

A molekula megfelelő hajtogatása úgy tűnik, hogy a konzervált glicin- és prolinmaradékok, valamint az aszparaginsav és az argininmaradék jelenlététől függ, amelyek sóhidat képeznek közöttük, amely összeköti mindkét szerkezeti domént.

Jellemzők

A peroxidáz enzimek fő funkciója a hidrogén-peroxid eltávolítása a sejtkörnyezetből, amelyet különféle mechanizmusok állíthatnak elő, és amely súlyos veszélyeket jelenthet az intracelluláris stabilitás szempontjából.

Ennek a reaktív oxigéncsoportnak a eltávolításának folyamatában (amelyben az oxigén közbenső oxidációs állapotú) a peroxidázok ennek az anyagnak az oxidáló képességét használják az anyagcsere egyéb fontos funkcióinak ellátására.

A növényekben ezek a fehérjék fontos része a ligálódási folyamatoknak és a védekező mechanizmusoknak a szövetekben, amelyeket kórokozókkal fertőztek, vagy amelyek fizikai károkat szenvedtek.

A tudományos kontextusban új alkalmazások merültek fel a peroxidázokra, amelyek magukban foglalják a fenolvegyületeket tartalmazó szennyvíz kezelését, az aromás vegyületek szintézisét és a peroxid eltávolítását az élelmiszerekből vagy hulladékokból.

Analitikai és diagnosztikai szempontból a torma-peroxidáz valószínűleg a legszélesebb körben alkalmazott enzim konjugált antitestek előállításához, amelyeket immunológiai abszorpciós tesztekhez, például ELISA-hoz (enzim-kapcsolt immunszorbens vizsgálat), valamint az különféle vegyületek meghatározása.

A cselekvés mechanizmusa

A peroxidázok katalitikus folyamata egymást követő lépésekben zajlik, amelyek az enzim aktív helyének és a hidrogén-peroxid kölcsönhatásának kezdődik, amely oxidálja a hem atomban lévő vasatomot, és instabil közbenső vegyületet hoz létre, az úgynevezett I. vegyületet. (Col).

Az oxidált fehérje (CoI) ekkor egy hemcsoporttal rendelkezik egy olyan vasatommal, amely a III. Oxidációs állapotból a IV. Állapotba került, és ehhez a folyamathoz a hidrogén-peroxidot vízre redukálta.

Az (I) általános képletű vegyület képes oxidálni egy elektron-donor szubsztrátot, egy szubsztrátgyököt képezve, és új kémiai vegyületté alakulhat, amelyet a II. Vegyület (CoII) néven ismertetnek. Ezt később egy második szubsztrátmolekulával redukálják, a III. állam, és újabb gyököt termel.

típusai

-A testnek megfelelően

A peroxidázokat három osztályba soroljuk, attól függően, hogy melyik szervezetet találják:

- I. osztály: intracelluláris prokarióta peroxidázok.

- II. Osztály: extracelluláris gombás peroxidázok.

- III. Osztály: szekretált növényi peroxidázok.

Az I. osztályú fehérjékkel ellentétben a II. És a III. Osztályba tartozóak diszulfidhidakkal vannak felépítve a ciszteinmaradékok között, ami jelentősen nagyobb merevséget biztosít.

A II. És III. Osztályú fehérjék abban is különböznek az I. osztálytól, hogy felületükön általában glikozilációt mutatnak.

-Az aktív webhely szerint

Mechanikai szempontból a peroxidázokat kategorizálni lehet a katalitikus központjában található atomok jellege alapján is. Ily módon hemoperoxidázokat (a leggyakoribb), vanádium-haloperoxidázokat és mások ismertettek.

Hemoperoxidases

Mint már említettük, ezeknek a peroxidázoknak egy protéziscsoportja van a katalitikus központjában, amelyet hemcsoportnak neveznek. A vasat ezen a helyen négy kötés koordinálja a nitrogénatomokkal.

Vanádium-haloperoxidázokat

Hémcsoport helyett a vanádium-haloperoxidázok protéziscsoportként vanadátot tartalmaznak. Ezeket az enzimeket izolálták a tengeri szervezetekből és néhány szárazföldi gombából.

Ebben a csoportban a vanádiumot három nem fehérje oxigén, a hisztidin maradékból származó nitrogén és az azid-kötés nitrogénje koordinálja.

Egyéb peroxidázok

Ebbe a csoportba számos baktérium-haloperoxidáz, amely protéziscsoporton kívüli, nem hemen vagy vanádiummal rendelkezik. A glutation-peroxidázok szintén ebbe a csoportba tartoznak, amelyek szeleno-cisztein protéziscsoportot és néhány enzimet tartalmaznak, amelyek képesek oxidálni a lignint.

Irodalom

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M.,… Walter, P. (2004). Alapvető sejtbiológia. Abingdon: Garland Science, Taylor és Francis csoport.
2. Banci, L. (1997). A peroxidázok szerkezeti tulajdonságai. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van és Sheldon, RA (1997). Szelektív oxidációk, amelyeket a peroxidázok katalizáltak. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). A peroxidázok működéséről és működési mechanizmusáról. Koordinációs kémia áttekintés, 19, 187–251.
5. Hamid, M. és Rehman, K. (2009). A peroxidázok lehetséges felhasználása. Food Chemistry, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biokémia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Molekuláris és sejtbiológia. (KE Cullen, szerk.). McGraw-Hill könyveket.