PROLIN: TULAJDONSÁGOK, SZERKEZET, FUNKCIÓK, ÉTELEK - BIOLÓGIA - 2026

A prolin (Pro, P) a bázisosnak minősített 22 aminosavhoz tartozik. Ez egy nélkülözhetetlen aminosav, mivel az ember és más emlősállatok szintetizálhatók.

1900-ban a német tudós, Richard Willstatter volt az első, aki kinézett és megfigyelt prolint. Ennek ellenére Emili Fischer 1901-ben fogalmazta meg a "prolin" kifejezést az aminosav pirrolidin gyűrűje alapján; Ennek a kutatónak sikerült részletesen elmagyaráznia a prolin tejkazeinből történő szintézisét.

A prolin aminosav kémiai szerkezete (Forrás: Clavecin a Wikimedia Commons segítségével)

Az olyan fehérjékben, mint a kazein, a prolin alapvető szerepet játszik a strukturális „csavarodásokban” és a redőkben. Ebben a proteinben a prolin homogén eloszlású a szerkezetben, és kötődik β kazeinhez és αs1 fehérjéhez; ezenkívül megakadályozza a hibás szerkezeti hajlításokat vagy hurkokat.

A fehérjéket alkotó aminosavak pontos szekvenciájának meghatározására általánosan használt biokémiai elemzések során a prolin az egyik legnehezebben kimutatható aminosav, mivel a prolin szekunder aminocsoportja más-más viselkedéssel bír, és nem könnyen kimutatható..

A skorbut talán a prolinhoz kapcsolódó legismertebb betegség. Ennek köze van a C-vitamin bevitelének hiányához, amely közvetlenül befolyásolja a prolin hidroxilezését a kollagén rostokban, szisztémás gyengülést okozva a testben található kollagén rostok instabilitása miatt.

jellemzők

Az α-szénhez kapcsolódó szekunder aminocsoport némileg megnehezíti a prolin osztályozásának feladatát. Egyes szövegekben azonban elágazó aminosavakkal vagy alifás oldalláncokkal együtt osztályozzák, mivel a prolin oldallánca vagy R csoportja hidrofób vagy alifás.

A prolin egyik legfontosabb tulajdonsága, hogy semmiképpen sem képez hidrogénkötéseket, ami ideálisvá teszi a fehérjék tercier struktúrájának komplex és bonyolult fordulatainak strukturálására.

Csakúgy, mint az összes aminosavnak két olyan izoformája van, amelyek a központi szénatomtól függnek, a prolin a természetben L-prolinként vagy D-prolinként is megtalálható. Az L-prolin forma azonban a természetben a legelterjedtebb, és a fehérjeszerkezetek részét képezi.

Azokban a fehérjékben, ahol megtalálható, a prolin gyakran a polipeptidlánc felületének vagy hajtogatott vagy "csavart" helyeinek közelében helyezkedik el, mivel a prolin merev és zárt szerkezete megnehezíti az erős kölcsönhatást más aminosavakkal..

Szerkezet

A prolinnak a bázikus aminosavak között különleges szerkezete van, mivel egy szekunder aminocsoporttal (NH2) rendelkezik, és nem az összes aminosavra jellemző primer aminocsoporttal rendelkezik.

A prolin R csoportja vagy oldallánca pirrolidin vagy tetrahidropirrol gyűrű. Ezt a csoportot öt szénatomot tartalmazó heterociklusos amin (kettős kötések nélkül) alkotja, amelyek mindegyike hidrogénatomokkal telített.

A prolin sajátossága, hogy a "központi" szénatom a heterociklusos pirrolidin gyűrűben van, tehát az egyetlen "szabad" vagy "kiálló" atom a karboxilcsoport (COOH) és a hidrogénatom (H) az aminosav heterociklusos gyűrűje.

Prolin molekuláris képlete C5H9NO2, és IUPAC neve pirrolidin-2-karbonsav. Körülbelül molekulatömege 115,13 g / mol, fehérjékben való megjelenési gyakorisága megközelítőleg 7%.

Jellemzők

A legtöbb gerinces állat kollagén- és tropocollagen-rostoi a leggyakoribb fehérjék. Ezek alkotják a bőrt, az ingokat, a csontok mátrixát és sok más szövetet.

A kollagén rostok számos ismétlődő polipeptid hármas helikéből állnak, amelyek viszont több prolin és glicin maradékból állnak a glicin-prolin-prolin / hidroxi-prolin szekvenciában (ez utóbbi a prolin módosított származéka).

Natív formájában a prolin a prokollagén része, ez a kollagén polipeptidek és néhány egyéb kötőszöveti fehérje előfutára. A prokollagén prolin-hidroxiláz enzim felelős a prolinmaradékok hidroxilezéséért, hogy hidroxi-prolint képezzenek, és ezáltal biztosítsák a prokollagén érését kollagénné.

Mi a prolin fő funkciója a kollagén rostokban?

A hidroxiprolin megadja a kollagénel szembeni rezisztencia tulajdonságait, mivel ez az aminosavszármazék nagyszámú hidrogénkötést képezhet a fehérjét alkotó hármas hélixláncok között.

A prolinmaradékok hidroxilálását katalizáló enzimek C-vitamin (aszkorbinsav) jelenlétét igénylik, és amint azt fentebb említettük, a skorbut a kollagénszálak gyengülése miatt következik be a prolinmaradékok hidroxilálásának kudarca miatt., amely csökkenti a hidrogénkötéseket, amelyek a kollagénrostokat tartják.

Egyéb funkciók

A prolin elengedhetetlen a protein redők és csavarodások kialakulásához.

Zárt szerkezete megnehezíti ezt az aminosavat "beilleszteni" a fehérjékbe, emellett, mivel nem képez hidrogénkötéseket, hogy "kölcsönhatásba lépjen" más közeli maradékanyagokkal, indukálja "fordulatok" vagy "csavarások" kialakulását az egész fehérjeszerkezetben, ahol megtalálható.

Az összes rövid élettartamú proteinnek legalább egy régiója bőséges prolin, glutamát, szerin és treonin ismétlésekkel rendelkezik. Ezek a régiók 12-60 csoportot tartalmaznak, és PEST-szekvenciáknak nevezzük.

A PEST-szekvenciát tartalmazó fehérjéket mindenütt jelenléte jelzi, hogy a proteaszómákban később lebomolhassanak.

bioszintézise

Számos aminosav szintetizálható a glikolízis közbenső termékeiből, a pentóz-foszfát útból vagy a citromsav-ciklusból (Krebs-ciklus). A prolin és az arginin a rövid glutamát útvonalakban képződnek.

Az összes élő szervezet számára gyakorlatilag általános bioszintézis út az L-glutamát γ-L-glutamil-5-foszfáttá alakulásával kezdődik, a glutamát-5-kináz enzim (baktériumokban) vagy γ-glutamil enzim hatására -kináz (emberben).

Ez a reakció magában foglalja ATP-függő foszforilációt, amelynek során a főtermék mellett egy ADP-molekulát állítanak elő.

A glutamát-5-semialdehid-dehidrogenáz (baktériumokban) vagy a γ-glutamil-foszfát-reduktáz (emberben) által katalizált reakció során az γ-L-glutamil-5-foszfát L-glutamát-5-semialdehiddé alakul, és ez a reakció érdemes a a NADPH kofaktor jelenléte.

Az L-glutamát-5-semialdehid visszafordíthatóan és spontán módon dehidratálódik (S) -1-1-pirrolin-5-karboxiláttá, amelyet ezt követően a pirrolin-5-karboxilát-reduktáz enzim alakít L-prolinná (baktériumokban és emberekben)), amelynek reakciójában NADPH vagy NADH molekula szintén szükséges.

A lebomlás

A prolin, arginin, glutamin és hisztidin folyamatosan bomlik α-ketoglutaráttá, hogy belépjen a citromsav- vagy Krebsz-ciklusba. A prolin konkrét esetben először a prolin-oxidáz enzim által pirrolin-5-karboxiláttá oxidálódik.

Az első lépésben, ahol a prolin pirrolin-5-karboxiláttá oxidálódik, az elválasztott protonokat az E-FAD elfogadja, E-FADH2-ra redukálva; ez a lépés kizárólag a prolin aminosavra vonatkozik.

Spontán reakció útján a pirrolin-5-karboxilátot glutamát γ-semi-aldehiddé alakítják, amely szubsztrátként szolgál a γ-semi-aldehid dehidrogenáz glutamát enzim számára. Ebben a lépésben két protont szabadítanak fel, az egyiket a NAD elfogadja, amely NADH-ra redukálódik, a másik pedig H + formájában mentes.

Az arginin, akárcsak a prolin, γ-semialdehid glutamáttá alakul, de egy alternatív metabolikus útvonalon, két különböző enzim részvételével.

A glutamát γ-semialdehid dehidrogenáz enzim a glutamát γ-semialdehidet L-glutamáttá alakítja. Ezt követően ezt az L-glutamátot egy glutamát-dehidrogenáz enzim ismét oxidálja, amellyel végül kialakul az a-ketoglutarát, amelyet beépítenek a citromsav-ciklusba.

A glutamát-oxidációs lépésben proton (H +) és aminocsoport (NH3 +) szabadul fel. A proton redukálja a NADP + csoportot, és NADPH molekula képződik.

Annak ellenére, hogy sok hasonlóság létezik a prolin és az arginin degradációs és bioszintézis útjai között, ezeket az aminosavakat teljesen ellentétes útvonalak útján szintetizálják és bontják le különböző enzimek, különböző kofaktorok és különféle intracelluláris kompartmentek felhasználásával.

Valinban gazdag ételek

Általában minden magas fehérjetartalmú élelmiszer nagy mennyiségű prolint tartalmaz. Ide tartoznak a hús, tej, tojás és mások. Amikor azonban a testünk egészségi állapota és táplálkozása optimális, képes a prolint endogén módon szintetizálni.

A prolin sok hüvelyesben és dióban, valamint teljes kiőrlésű gabonafélékben, például zabban is megtalálható. Egyéb prolinban gazdag ételek többek között a búzakorpa, a dió, a mandula, a borsó és a bab.

Néhány egészségügyi élelmiszerbolt gyakran formulázza az L-lizin és az L-prolin aminosavak tablettáit együttesen, hogy segítse az ízületi problémákkal küzdő embereket vagy lassítsa a szövetek öregedését.

Ugyanakkor nem bizonyították bizonyosan, hogy ezen aminosavak étrend-kiegészítőinek szedése jelentős hatással lenne az időskor vagy az előrehaladott életkorra jellemző egyéb feltételek késleltetésére.

A bevitel előnyei

A prolinban gazdag diétákat általában olyan ízületi betegségekben szenvedő betegek számára írják elő, mint például ízületi gyulladás, ízületi gyulladások, szalagkönnyek, diszlokációk, tendinitis és mások, és ennek oka a kollagén szálak szintézisével való kapcsolat. a test kötőszövetei.

Az esztétikai iparban használt sok gyógyászati ​​krém és tabletta L-prolinnal dúsított, mivel egyes tanulmányok kimutatták, hogy ez az aminosav valamilyen módon fokozhatja a kollagén szintézisét, és így javíthatja a bőr textúráját, felgyorsítja a sebek, repedések, fekélyek és égési sérülések gyógyulását.

Az élelmiszeriparban vannak olyan fehérjék, amelyek "bioaktív peptidekkel" rendelkeznek, amelyek táplálkozási tulajdonságaikon túlmutató funkciókat látnak el. Ezekben a peptidekben általában kilenc-kilenc aminosavmaradék van, beleértve prolint, arginint és lizint.

Az említett bioaktív peptidek vérnyomáscsökkentő hatásúak lehetnek, bizonyos opioidhatással; immunmodulátorként működhetnek néhány patogén elleni immunválasz stimulálásával, és még az érrendszeri aktivitás növekedését is okozhatják, ami javítja az őket fogyasztó keringést.

Hiányos rendellenességek

A glutén egy olyan búzamagban található protein, amely a bélgyulladást okozza. A "glutén intoleranciától" szenvedő embereket "celiakia" -ként ismerik, és ismert, hogy ez a protein gazdag prolinban és glutaminban, amelynek proteolitikus lebontása nehéz az ilyen állapotú emberek számára.

Egyes betegségek a fontos fehérjék téves összetévesztésével kapcsolatosak, és nagyon gyakori, hogy ezek a hibák a prolinmaradékokban levő amidkötések cisz-transz-izomerizációjával kapcsolatosak, mivel más peptidkötésekkel ellentétben, amelyekben a transz-izomer nagyon kedvelt, prolinban hátrányos helyzetű.

A prolinmaradványokban megfigyeltük, hogy jelentős tendencia van a cisz-izomer kialakulása felé, elsősorban a transz-izomer kialakulásakor a prolinmaradékokkal szomszédos amidokban, ami a fehérjék "helytelen" konformációját eredményezheti.

Anyagcsere-rendellenességek

Más esszenciális és nem nélkülözhetetlen aminosavakhoz hasonlóan a prolinnal kapcsolatos fő kóros rendellenességek általában ennek az aminosavnak az asszimilációs útvonalainak hibáihoz kapcsolódnak.

A hiperprolinémia például a prolin lebontási útjában részt vevő egyik enzim, nevezetesen az 1-pirrolin-5-karboxilát-dehidrogenáz hiányának tipikus esete, amely szubsztrátjának felhalmozódásához vezet, amely végül inaktiválja az útvonalat.

Ezt a patológiát általában a vérplazma magas prolintartalma és az érintett betegek vizeletében az 1-pirrolin-5-karboxilát-metabolit jelenléte diagnosztizálja.

Ennek a betegségnek a fő tünetei a neurológiai rendellenességek, a vesebetegség és a halláskárosodás vagy sükettség. Egyéb súlyosabb esetek közé tartozik a súlyos mentális retardáció és jelentős pszichomotoros nehézségek.

Irodalom

1. Abu-Baker, S. (2015). A biokémia áttekintése: fogalmak és összefüggések
2. Delauney, AJ és Verma, DPS (1993). A prolin bioszintézise és ozmoregulációja növényekben. A növénynapló, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA, és Barbas, CF (2000). Prolinnal katalizált közvetlen aszimmetrikus aldol reakciók. Journal of the American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, és Cox, MM (2008). A biokémia Lehninger alapelvei. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). A fehérjék kémiai összetétele (1. kötet). Longmans, zöld.
6. Szabados, L. és Savouré, A. (2010). Prolin: multifunkcionális aminosav. Trendek a növénytudományban, 15 (2), 89-97.