PROTEOLÍZIS: TÍPUSOK ÉS FUNKCIÓK - BIOLÓGIA - 2026

A proteolízis vagy a protein lebomlása egy olyan folyamat, amelynek során a sejtek fehérje teljesen (akár alkotó aminosavaikig), akár részben (peptideket termelődve) bontható le. Vagyis egy vagy több peptidkötés hidrolíziséből áll, amelyek aminosavaikat együtt tartják.

Ez a folyamat akkor fordulhat elő, ha más enzimatikus aktivitású fehérjék vesznek részt, amelyek aktív helyeiben a kötések hidrolízise zajlik. Ez nem enzimatikus „módszerekkel” is előfordulhat, például hő vagy szélsőséges pH-értékű (nagyon savas vagy nagyon lúgos) anyagok hatására.

Egy fehérje proteolízisének alapvető sémája (Forrás: Fdardel a Wikimedia Commons segítségével)

A fehérjék lebomlása baktériumokban, állatokban és növényekben fordul elő, de különösen gyakori az állatokban, főleg az emésztőrendszer szintjén, mivel az étrendben elfogyasztott fehérjék emésztése és bélben történő felszívódása attól függ.

Ezen túlmenően a proteolízis rendkívül fontos a több sejtes folyamat funkcionális fenntartása és szabályozása szempontjából, és kapcsolódik azoknak a fehérjéknek a kiküszöböléséhez is, amelyek hibákat mutatnak a fordításban, hajtogatásban, csomagolásban, importálásban, működésben stb.

Fontos megjegyezni, hogy egy visszafordíthatatlan, nagyon hatékony folyamat, amely szintén működik a "szabályozók szabályozásában", mivel nemcsak azokat a fehérjéket távolítja el, amelyeknek "közvetlen" biológiai aktivitása van, hanem azokat is, amelyek más fehérjéket vagy a megfelelő gének expressziója.

A proteolízis típusai

A sejtek belső proteinjei véletlenszerűen vagy szelektíven lebonthatók, vagy ugyanazok, ellenőrzött módon is. Viszont, amint azt korábban már kommentáltuk, ez a folyamat speciális enzimeken keresztül vagy meghatározott környezeti feltételek, például savas és / vagy lúgos pH miatt adódhat.

Fontos megemlíteni, hogy minden megfelelően átfordított, hajtogatott vagy csomagolt fehérje elrejti egy vagy több "rejtélyes" bomlási szekvenciát, amelyek ki vannak téve, ha a fehérjét szerkezetileg zavarják a hőmérséklet, pH, stb.

Ubiquitination proteolízis

Az Ubiquitination (ubiquitin-proteaszóma rendszer) egy olyan rendszer, amelyben a fehérjék szelektíven hidrolizálhatók, miután kifejezetten meghatározták a degradációt - ez a folyamat mind a citoszolban, mind a sejtmagban megtörténhet.

Ez a rendszer képes felismerni és elpusztítani a jelölt fehérjéket a magban és a citoszolban, valamint lebonthatja azokat a fehérjéket, amelyek nem hajlanak megfelelően a citoszolból az endoplazmatikus retikulumba történő áthelyezésük során.

Ubiquitin címkézési folyamat (Ubiquitination) (Forrás: Rogerdodd a Wikimedia Commons segítségével)

Elsődlegesen úgy működik, hogy "cél" fehérjéket ad hozzá vagy konjugál egy kicsi, 76 aminosavból álló aminosavfehérjéhez vagy peptidhez, vagyis ubiquitin néven ismert. Azokat a fehérjéket, amelyeket az ubiquitinációval "megcímkéztek", a 26S proteaszóma, egy több alegységből álló proteáz apró fragmentumokká degradálja.

Autofágia által végzett proteolízis

Az autofágia néhány szerző szerint a proteolízis egyik formájának, azzal a különbséggel, hogy zárt membrán rekeszben zajlik, amely a lizoszómák felé irányul (állati sejtekben), ahol az abban levő proteinek lebontják lizoszomális proteázok.

Nem enzimes proteolízis

A közeg hőmérséklete, pH-ja, sőt, sókoncentrációja is okozhatja a peptidkötések hidrolízisét, amelyek együtt tartják a különféle típusú fehérjék aminosavait, ami a kötések destabilizálásával és megszakításával jár.

Jellemzők

A proteolízisnek számos funkciója van az élő szervezetekben. Különösen a fehérjeforgalomhoz kapcsolódik, amikor egy vagy több riboszómából transzlált egyes specifikus fehérjemolekulák végül különböző sebességgel bomlanak le.

A fehérjék felezési ideje néhány másodperctől néhány hónapig tart, és bomlástermékeiket, akár szabályozott, akár nem, enzimek közvetítik vagy sem, általában új fehérjék szintézisére használják fel, amelyek valószínűleg különböző funkciókat látnak el.

Így történik az ételekkel fogyasztott fehérjékkel, amelyeket a gasztrointesztinális traktusban proteázok, például a tripszin és a pepszin bomlanak le; valamint néhány sejtfehérjével, ha a sejteknek nincs elegendő tápanyag a túléléshez.

Az intracelluláris proteolitikus rendszerek felismerik és eltávolítják a sejtekre potenciálisan mérgező „abnormális” fehérjéket, mivel kölcsönhatásba léphetnek „fiziológiai szempontból nem megfelelő” ligandumokkal, és olyan aggregátumok előállítása mellett, amelyek mechanikus és fizikai akadályokat okoznak a normál sejtfolyamatokban.

A normál fehérjék felhalmozódása a sejtben, akár a belső proteolitikus rendszer károsodása miatt, akár más okok miatt, sok tudós szerint a többsejtű élőlények öregedésének egyik fő oka.

Az immunrendszerben

Számos, exogén vagy idegen forrásból származó protein, például behatoló mikroorganizmusok részleges proteolízise alapvető folyamat az immunválaszrendszerben, mivel a T-limfociták felismerik a rövidített fragmentumokat, a proteolízis termékeit (peptideket), amelyek számukra vannak bemutatva. a felszíni fehérjék sorozatával együtt.

Az említett peptidek származhatnak az ubiquitination rendszerből, az autofág folyamatokból vagy a kontrollálatlan proteolízis eseményekből.

Egyéb funkciók

A korlátozott vagy részleges proteolízis másik funkciója az újonnan kialakult fehérjék módosítása, amely "készítményként" működik az intra- vagy extracelluláris funkcióik szempontjából. Ez igaz például bizonyos hormonokra és a különböző metabolikus folyamatokban részt vevő fehérjékre.

A programozott sejthalál (apoptózis) nagymértékben függ az intracelluláris fehérjék korlátozott vagy részleges „helyspecifikus” proteolízisétől is, amelyet a kaszpázoknak nevezett specifikus proteázok kaszkádja közvetít.

Az extracelluláris szabályozó rendszerek a helyspecifikus proteolízistől is függnek, és a legszembetűnőbb példa a vér koagulációja.

Az általános vagy teljes proteolízis alapvető funkciókat is ellát azoknak a fehérjéknek a szelektív lebontása érdekében, amelyek koncentrációját a sejtek fiziológiai, metabolikus vagy fejlődési állapotától függően gondosan ellenőrizni kell.

Növényekben

A növények proteolitikus folyamatokat is alkalmaznak fiziológiai és fejlődési szempontjaik sokféle szabályozása érdekében. Például az intracelluláris állapot fenntartásában és többek között az olyan stresszhatásokra adott reakciómechanizmusokban, mint az aszály, a sótartalom, a hőmérséklet.

Mint az állatokban, a növényekben a proteolízis együttműködik a zimogének (inaktív fehérjék) aktiválásában és érésében, szabályozza az anyagcserét, a homeosztázist, a programozott sejthalál folyamatokat, a szövetek és szervek fejlődését stb. Ezekben a szervezetekben az ubiquitination általi proteolízis útja az egyik legfontosabb.

Irodalom

1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, AD, Lewis, J., Raff, M.,… és Walter, P. (2013). Alapvető sejtbiológia. Garland Science.
2. Maurizi, MR (1992). Proteázok és fehérjebomlás Escherichia coli-ban. Experientia, 48 (2), 178-201.
3. Varshavsky, A. (2005). Szabályozott fehérjebontás. Trendek a biokémiai tudományokban, 30 (6), 283-286.
4. Vierstra, RD (1996). Proteolízis növényekben: mechanizmusok és funkciók. A növények gén expressziójának poszt-transzkripciós kontrolljában (275-302. Oldal). Springer, Dordrecht.
5. Wolf, DH és Menssen, R. (2018). A sejtszabályozás mechanizmusai - proteolízis, a nagy meglepetés. FEBS levelek, 592 (15), 2515-2524.