A rostos fehérjék, más néven scleroproteinek, a fehérjék olyan csoportja, amelyek bármely élő sejt fontos szerkezeti alkotóelemei. A kollagén, elasztin, keratin vagy fibroin példák az ilyen típusú fehérjékre.
Nagyon változatos és összetett funkciókat látnak el. A legfontosabbak a védelem (például a sertés tüskék) vagy a tartók (például az, amely biztosítja a pókok számára a papírt, amelyet maguk szövnek, és amely felfüggeszti őket).
Selyem fibroin, rostos protein ismétlődő szerkezete (Forrás: Sponk a Wikimedia Commons segítségével)
A rostos fehérjék teljesen meghosszabbított polipeptidláncokból állnak, amelyek nagy ellenállású "rost" vagy "kötél" -re vannak felépítve. Ezek a fehérjék mechanikailag nagyon erősek és vízben nem oldódnak.
A rostos fehérjék legtöbbször egymást követő ismétlődő aminosavak polimerei.
Az emberiség megpróbálta a rostos fehérjék tulajdonságait újból előállítani különböző biotechnológiai eszközök felhasználásával, azonban az ilyen pontossággal történő igazolás az egyes aminosavak elrendezése a polipeptid láncban nem könnyű feladat.
Szerkezet
A rostos fehérjék szerkezete szerkezetükben viszonylag egyszerű. Általában három vagy négy aminosavból állnak össze, amelyeket sokszor megismételnek.
Vagyis ha egy fehérje aminosavakból, például lizinből, argininből és triptofánból áll, akkor a triptofánhoz kötődő következő aminosav ismét lizin lesz, amelyet arginin és egy másik triptofán molekula követ, és így tovább.
Vannak olyan rostos fehérjék, amelyek aminosav-motívumai egymástól függően két vagy három különböző aminosavat tartalmaznak, a szekvenciák ismétlődő motívumaitól eltekintve, és más fehérjékben az aminosav-szekvencia nagymértékben változó lehet, 10 vagy 15 különböző aminosav.
Számos rostos fehérje szerkezetét röntgenkristályosítási eljárásokkal és magmágneses rezonancia módszerekkel jellemeztük. Ennek köszönhetően a rost alakú fehérjéket, cső alakú, lamináris, spirál alakú, "tölcsér" alakú stb. Részletezik.
Minden egyedi, ismétlődő mintázatú polipeptid szálat alkot, és mindegyik szál a több száz egység egysége, amelyek egy "rostos protein" ultrastruktúráját alkotják. Általában az egyes szálak spirálisan vannak elrendezve egymáshoz képest.
Jellemzők
A rostos fehérjéket alkotó szálak hálózata miatt fő funkciójuk a különböző élő szervezetek szöveteinek támogatását, ellenállását és védelmét szolgáló szerkezeti anyagként szolgál.
A rostos fehérjékből álló védőszerkezetek megóvhatják a gerincesek létfontosságú szerveit mechanikai sokkok, kedvezőtlen időjárási körülmények vagy ragadozók támadásaitól.
A rostos fehérjék specializációjának szintje az állatvilágban egyedülálló. Például a pókháló alapvető támogató anyag a pókok életvezetéséhez. Ennek az anyagnak egyedülálló ereje és rugalmassága van.
Olyannyira, hogy manapság sok szintetikus anyag megkísérli újra létrehozni a pókháló rugalmasságát és ellenálló képességét, még transzgenikus organizmusok felhasználásával is, hogy ezt az anyagot biotechnológiai eszközökkel szintetizálják. Meg kell azonban jegyezni, hogy a várt sikert még nem sikerült elérni.
A rostos fehérjék fontos tulajdonsága, hogy lehetővé teszik a kapcsolatot a gerinces állatok különféle szövetei között.
Ezen túlmenően, ezeknek a fehérjéknek a sokoldalú tulajdonságai lehetővé teszik az élő szervezetek számára, hogy olyan anyagokat hozzanak létre, amelyek ötvözik az erőt és a rugalmasságot. Ez sok esetben képezi a gerincesek izmainak mozgásának alapvető alkotóelemeit.
Rostos fehérje példa
A kollagén
Ez állati eredetű fehérje és talán a leggazdagabb gerinces állatok testében, mivel a kötőszövetek legnagyobb részét képezi. A kollagén kiemelkedik erős, nyújtható, oldhatatlan és kémiailag semleges tulajdonságaival.
Az állati eredetű rostos fehérje kollagén molekuláris szerkezete (Forrás: Nevit Dilmen a Wikimedia Commons segítségével)
Leginkább a bőr, a szaruhártya, a csigolyák közötti lemezek, az inak és az erek alkotják. A kollagén rost egy párhuzamos hármas spirálból áll, amely csak a glicin aminosav egyharmadának felel meg.
Ez a fehérje "kollagén mikrofibrillként" ismert struktúrákat alkot, amelyek több kollagén hármas helikének összekapcsolódásából állnak.
Az elasztin
A kollagénhez hasonlóan az elasztin olyan fehérje, amely a kötőszövet része. Az elsővel ellentétben azonban rugalmasságot nyújt a szövetek számára, nem pedig ellenállást mutat.
Az elasztin rostok a valin, prolin és glicin aminosavakból állnak. Ezek az aminosavak erősen hidrofóbak, és megállapítást nyert, hogy ennek a rostos proteinnek a rugalmassága a szerkezetén belüli elektrosztatikus kölcsönhatásoknak köszönhető.
Az elasztin gazdag azokban a szövetekben, amelyek intenzíven kitágulási és relaxációs ciklusnak vannak kitéve. A gerinces állatokban az artériákban, az ízületekben, a tüdőben és a bőrben található.
Keratin
A keratin egy olyan fehérje, amelyet elsősorban a gerinces állatok ektodermális rétegében találnak. Ez a fehérje olyan fontos szerkezeteket képez, mint például a haj, a köröm, a tövis, a toll, a szarv.
A keratin lehet α-keratin vagy β-keratin. Az Α-keratin sokkal meredebb, mint a β-keratin. Ennek oka az, hogy az α-keratin a cisztein aminosavban gazdag α-heliekből áll, amelyek képesek diszulfid hidakat képezni más azonos aminosavakkal.
A β-keratinben viszont nagyobb arányban áll poláris és apoláris aminosavak, amelyek hidrogénkötéseket képezhetnek és összehajtogatott β lapokban vannak elhelyezve. Ez azt jelenti, hogy szerkezete kevésbé ellenálló.
fibroin
Ez a fehérje alkotja a pókhálót és a selyemhernyók által termelt szálakat. Ezek a szálak főleg a glicin, szerin és alanin aminosavakból állnak.
Ezeknek a fehérjéknek a szerkezete β-lemezek, amelyek az izzóspirál orientációjával párhuzamosan vannak rendezve. Ez a tulajdonság ellenállást, rugalmasságot és csekély nyújtási képességet ad neki.
A fibroin vízben rosszul oldódik, és nagy rugalmasságának köszönhető a nagy merevségnek, amelyet az aminosavak egyesítése biztosít annak elsődleges szerkezetében, valamint a Vander Waals hidakkal, amelyek az aminosavak másodlagos csoportjai között vannak kialakítva.
Irodalom
- Bailey, K. (1948). Rostos fehérjék mint biológiai rendszerek alkotóelemei. Brit orvosi közlemény, 5 (4-5), 338-341.
- Huggins, ML (1943). A szálas fehérjék szerkezete. Chemical Reviews, 32 (2), 195-218.
- Kaplan, DL (1998). Rostos fehérjék-selyem mint modellrendszer. Polimer lebontás és stabilitás, 59 (1-3), 25-32.
- Parry, DA, és Creamer, LK (1979). Rostos fehérjék, tudományos, ipari és orvosi szempontok. A rostos fehérjékkel foglalkozó nemzetközi konferencia (1979: Massey University). Academic Press.
- Parry, DA, & Squire, JM (2005). Rostos fehérjék: új szerkezeti és funkcionális szempontok feltárása. In Advance in protein protein kémia (70. kötet, 1-10. Oldal). Academic Press.
- Schmitt, FO (1968). Rostos fehérjék - idegsejtű organellák. Az Amerikai Egyesült Államok Nemzeti Tudományos Akadémia folyóiratai, 60 (4), 1092.
- Wang, X., Kim, HJ, Wong, C., Vepari, C., Matsumoto, A., és Kaplan, DL (2006). Rostos fehérjék és szövettechnika. Anyagok ma, 9 (12), 44-53.