KERATIN: TÍPUSOK, FELÉPÍTÉS, HELY ÉS FUNKCIÓK - BIOLÓGIA - 2024

A keratin egy oldhatatlan rostos protein, amely a sejtek szerkezeti részét és sok szervezet, különösen gerinces szervezetek integrációját képezi. Nagyon változatos formájú, kémiai szempontból nem túl reakcióképes.

Szerkezetét először Linus Pauling és Robert Corey tudósok írták le 1951-ben, miközben az állati szőr szerkezetét elemezték. Ezek a kutatók betekintést nyújtottak a miozin szerkezetébe az izomszövetben.

Alfa-keratin szervezeti felépítés (Forrás: Mlpatton a Wikimedia Commons segítségével)

A kollagén után ez az egyik legfontosabb fehérje az állatokban, és képviseli a haj, gyapjú, köröm, karom és pata, toll, szarv, valamint a a bőr külső rétege.

Az állatok elemeinek vagy "keratinizált" részeinek morfológiája nagyon eltérő lehet, amelyek nagymértékben függnek az egyes szervezetekben betöltött funkcióiktól.

A keratin olyan fehérje, amelynek jellemzői nagy mechanikai hatékonyságot biztosítanak a feszültség és a kompresszió szempontjából. Egy speciális sejttípus, "keratinociták", amelyek előállítása után általában elpusztul.

Egyes szerzők azt állítják, hogy a keratinok szöveti és szakasz-specifikus módon expresszálódnak. Az emberekben több mint 30 gén kódolja ezeket a fehérjéket, és egy családhoz tartoznak, amely a genetikai duplikáció több fordulóján fejlődött ki.

A keratin típusai és szerkezete

Alapvetően kétféle keratin létezik: α és β. Ezeket az jellemzi, hogy alapvető szerkezetük elsősorban polipeptidláncokból áll, amelyek alfa-hélikként (α-keratinként) tekercselhetők vagy β-hajtogatott lemezekkel (β-keratin) párhuzamosan összekapcsolhatók.

α-keratint

Az ilyen típusú keratint tanulmányozták a legelterjedtebben, és ismert, hogy az emlősöknek legalább 30 különböző változata van az ilyen típusú keratinnak. Ezekben az állatokban az α-keratin a köröm, a haj, a szarv, a pata, a pengék és az epidermisz része.

A kollagénhez hasonlóan ezek a fehérjék szerkezetükben is rengeteg apró aminosavat tartalmaznak, például glicint és alanint, amelyek lehetővé teszik az alfa-helikopterek létrehozását. Az α-keratin molekuláris szerkezete három különböző régióból áll: (1) a kristályos rostok vagy heliklikák, (2) a szálak terminális doménjei és (3) a mátrix.

A heliklikek kettőből állnak, és olyan dimerből állnak, amely olyan tekercselt spirálra emlékeztet, amely kötések vagy diszulfidhidak (SS) jelenléte révén együtt tartott. A helikok mindegyikében körülbelül 3,6 aminosav maradék van, és mindegyik körülbelül 310 aminosavból áll.

Ezek a tekercselt tekercsek ezután hozzákapcsolhatók egy protofil vagy protofibrill néven ismert szerkezet kialakításához, amely képes összeilleszteni ugyanolyan típusú másokkal.

A protofilamentek nem-spirális N- és C-terminálisokat tartalmaznak, amelyek gazdagok ciszteinmaradványokban és kapcsolódnak a maghoz vagy a mátrixhoz. Ezek a molekulák polimerizálódnak, és közbenső filamentumokat képeznek, amelyek átmérője megközelítőleg 7 nm.

A keratinből álló közbenső filamentumok két típusát különböztetik meg: savas közbenső filamentumok (I. típusú) és bázikus (II. Típusú). Ezek be vannak ágyazva egy fehérje mátrixba, és az, hogy ezek a szálak elrendeződnek, közvetlenül befolyásolja az általuk létrehozott szerkezet mechanikai tulajdonságait.

Az I. típusú szálaknál a spirálokat három "spirális csatlakozó" segítségével, L1, L12 és L2 néven összekapcsolják egymással, amelyekről azt gondolják, hogy rugalmassá teszik a spirális domént. A II típusú filamentumokban két aldomain van, amelyek a spirális domének között helyezkednek el.

Példa az α-keratinek szerkezetére: haj

Ha megvizsgáljuk egy tipikus haj szerkezetét, akkor annak átmérője körülbelül 20 mikron, és halott sejtekből áll, amelyek csomagolt makrofibrillákat tartalmaznak, amelyek párhuzamosan (egymás mellett) orientálódnak.

Az emlősök haja, mint ez a tehén, keratinből készül (Forrás: Frank Winkler a pixabay.com webhelyen keresztül)

A makrofibrillek mikrofibrillumokból állnak, amelyek átmérője kisebb, és nagy kéntartalmú amorf fehérjeanyagon keresztül kapcsolódnak egymáshoz.

Ezek a mikrofibrillák kisebb protofibrillák csoportjai, amelyek 9 + 2 szervezeti mintázattal rendelkeznek, ami azt jelenti, hogy kilenc protofibrill két központi protofibrillet körül vesz; ezek a struktúrák lényegében α-keratinből állnak.

Lágy és kemény keratinok

Az α-keratinok kéntartalmuktól függően lágy vagy kemény keratinként osztályozhatók. Ennek köze van a fehérjeszerkezetben a diszulfidkötések által kiváltott mechanikai ellenállási erőhöz.

A kemény keratinok csoportjába azok tartoznak, amelyek a haj, a szarvak és a körmök részei, míg a lágy keratineket a bőrben és a tyúkszemben található filamentumok képviselik.

A diszulfidkötések redukálószer alkalmazásával távolíthatók el, így a keratinból álló struktúrák az állatok nem könnyen emészthetők, kivéve ha merkaptánban gazdag belek vannak, mint például néhány rovar esetében.

β-keratint

Az Β-keratinok sokkal erősebbek, mint az α-keratinok, és a hüllőkben és a madarakban találhatóak a karom, a mérleg, a toll és a csőr részeként. A gekkókban a lábukon található gombák (gombák) szintén ezen fehérjéből állnak.

Molekuláris szerkezete β-hajtogatott lemezekből áll, amelyeket antiparallel polipeptidláncok alkotnak, amelyek kötésekkel vagy hidrogénkötésekkel vannak összekapcsolva. Ezek a láncok egymás mellett kis, merev és lapos felületeket alkotnak, kissé behajtva.

Hol van, és milyen funkciói vannak?

A keratin funkciói mindenekelőtt az általa felépített szerkezet típusával és az állati testben található meg.

Más rostos fehérjékhez hasonlóan stabilitást és szerkezeti merevséget ad a sejteknek, mivel a fehérjék nagy családjába tartozik, amelyet köztes filamentumok családjába ismertek, amelyek a citoszkeleton fehérjei.

Védelem és lefedettség

A magasabb állatok bőrének felső rétegében nagy a középszálak hálózata, amelyet a keratin képez. Ezt a réteget epidermisnek hívják, és 30 mikron és 1 nm vastagságú az embereknél.

Az epidermisz védőgátként működik a különféle típusú mechanikai és kémiai stressz ellen, és egy speciális sejttípus, "keratinocyták" néven szintetizálódik.

Az epidermisz mellett van egy még több külső réteg, amely folyamatosan elszakad, és stratum corneum néven ismert, amely hasonló funkciókat lát el.

A töviseket és a tollakat különféle állatok is használják a ragadozók és más támadók elleni saját védelmükhöz.

A Pangolinok, az ázsiai és afrikai lakosságú kis rovarölő emlősök "páncélja" szintén keratin "mérlegekből" áll, amelyek megóvják őket.

Védelmi és egyéb funkciókban

A szarv a Bovidae család állatainál, azaz tehénnél, juhán és kecskénél figyelhető meg. Nagyon erős és ellenálló szerkezetűek, és az állatok, amelyek rendelkeznek velük, védelmi és udvarlási szervekként használják őket.

A szarvot egy szivacsos csontból álló csontos központ alkotja, amelyet a koponya hátsó részéből kinyúló bőr borít.

A körmök egy másik példa a keratinből álló testrészekre (Forrás: Adobe Stock keresztül pixabay.com)

A karmok és a körmök az etetési és visszatartó funkciókon túl az állatokat a támadók és ragadozók elleni védekezés „fegyverének” is szolgálják.

A madarak csőrének számos célja van, többek között az élelmezés, a védelem, az udvarlás, a hőcserélés és az ápolás. A madárban a csőr többféle fajtája található meg a természetben, különös tekintettel a kapcsolódó állkapocs alakjára, színére, méretére és szilárdságára.

A csőrök, mint a szarvak, a koponyából kiálló csontos központból állnak, és erős β-keratin lapokkal vannak borítva.

A nem mandibulált állatok ("ősi" gerincesek) fogai keratinből állnak, és - akárcsak a "magasabb" gerincesek fogai - többféle funkciót látnak el az etetésben és a védekezésben.

Mozgásban

Számos kérődző és patás állat (ló, szamara, jávorszarvas stb.) Patja keratinből készül, nagyon ellenálló és célja a lábak védelme és a mozgás elősegítése.

A tollak, amelyeket a madarak is mozognak, β-keratinből készültek. Ezeknek a szerkezeteknek az álcázás, az udvarlás, a hőszigetelés és a vízhatlanság funkciói is vannak.

A madarak toll és csőr keratint is tartalmaznak (Forrás: Couleur, a pixabay.com webhelyen keresztül)

Az iparban

Az antropocentrikus szempontból a textilipar a keratinizált struktúrák egyik fő kiaknázója. Sok állat gyapjúja és haja ipari szinten fontos, mivel velük különféle ruházatot gyártanak, amelyek különféle szempontból hasznosak az emberek számára.

Irodalom

1. Koolman, J. és Roehm, K. (2005). Biokémia szín atlasz (2. kiadás). New York, USA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., és Ahern, K. (2000). Biokémia (3. kiadás). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger Biokémiai alapelvek. Omega Editions (5. kiadás).
4. Pauling, L. és Corey, R. (1951). A haj, az izom és a kapcsolódó fehérjék felépítése. Chemistry, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B. és James, W. (1994). Keratin és keratinizálás. Az Amerikai Dermatológiai Akadémia folyóiratának 30. (1), 85–102.
6. Rouse, JG és Dyke, ME Van. (2010). A keratin alapú biomaterápiák áttekintése az orvosbiológiai alkalmazásokhoz. Materials, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). A keratin rendellenességek molekuláris genetikája. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., és Voet, J. (2006). Biokémia (3. kiadás). Szerkesztő Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J. és Meyers, MA (2016). Keratin: Szerkezet, mechanikai tulajdonságok, előfordulás biológiai szervezetekben és a bioinszívás erőfeszítései. Előrelépés az anyagtudományban.