ALANIN: JELLEMZŐK, SZERKEZET, FUNKCIÓK, BIOSZINTÉZIS - BIOLÓGIA - 2025

Az alanin (Ala) a 22 ismert aminosav egyike, amely az összes organizmus fehérjeszerkezetét tartalmazza, baktériumtól emberig. Mivel a test szintetizálhatja, nem esszenciális aminosavnak minősül.

A fehérjék alap- vagy primer szerkezete egy polipeptidláncnak nevezett aminosavláncból áll, ezekben a láncokban mindegyik aminosav egy központi szénből, azaz α-szénből áll.

Az alanin aminosav kémiai szerkezete (Forrás: Borb, a Wikimedia Commons-n keresztül)

Az α-szén négy csoporthoz kapcsolódik: aminocsoporthoz (-NH2), karboxilcsoporthoz (-COOH), hidrogénatomhoz (-H) és egy csoporthoz vagy oldallánchoz (-R), amely azonosítja az egyes aminosavakat. Az oldalláncban a szének egymás után ß, γ, δ és ε betűket vesznek.

Az aminosavakat az oldalláncok polaritása alapján osztályozzák, és így léteznek apoláris hidrofób és poláris hidrofil aminosavak, amelyek viszont semlegesek, bázikusak és savak. Az alanin egy hidrofób apoláris aminosav, amely a legegyszerűbb aminosav a glicin után, és a legtöbb fehérjében a legelterjedtebb.

Az alanin izomban képződik és a májba szállítható, ahol bejuttatják a glükoneogén útra, azaz a glükóz nem glikozid anyagokból történő képződéséhez. Az alanint a májban a triptofán és az uracil katabolizmusa útján is szintetizálhatják, és bonthatók piruváttá.

Részt vesz a triptofán, a piridoxin (B6-vitamin) és a karnozin szintézisében, és mivel piruváttá alakítható, közvetett módon részt vesz a glikémia szabályozásában, vagy mint a vázizom energiaforrása.

Étrend-kiegészítőként használják a sportteljesítmény javítására, és természetesen megtalálhatók a marhahúsban, sertéshúsban és halban, valamint a tejben és származékaiban, valamint a tojásokban. Néhány hüvelyesben, gyümölcsben és dióban is gazdag alanin.

Szerkezet

Korábban tárgyalták, hogy az alaninnak, mint az összes aminosavnak, a-szénatomja négy csoporttal kapcsolódik, R csoport metilcsoport (-CH3).

Ezért a test pH-ján (kb. 7,4) az alanin α-szénatomja egy protonált aminocsoporthoz (-NH3 +) kapcsolódik, egy karboxilcsoporthoz, amely elvesztette protont (-COO-), hidrogént és egy metilcsoport (-CH3).

A legtöbb aminosav ionizálható pH = 7,0 mellett, és geometriailag izomereket is tartalmazhatnak, amelyek enantiomerek néven ismertek, amelyek tükörképeket képeznek, akárcsak a jobb és a bal kéz.

Ezután az összes aminosav "királis párok" -ként található meg, amelyeket D vagy L-vel jelölünk (dextro és levo sorrendben), az α-szén körüli atomok helyzetétől függően.

Ugyanakkor az alanin, mint a legtöbb aminosav esetében, elsősorban L formában található meg, mivel az enzimek ezt a formát illesztik be a fehérje szintézise során.

Ez az aminosav β-alaninként is megtalálható, amelyben az aminocsoport kapcsolódik a P-szénéhez, azaz az oldalláncának első szénéhez.

Az Β-alanin megtalálható a pantoténsavban (B5-vitamin) és néhány természetes peptidben. A D-alanint néhány polipeptidben megtalálják, amelyek egyes baktériumsejtek falának részét képezik.

R csoport (metil, CH

Az alanin oldallánc metilcsoportja telített szénhidrogén, amely megadja ennek az aminosavnak a nem poláros hidrofób tulajdonságát. Az alaninnak ez a tulajdonsága közös az e csoport többi aminosavjával, mint például a glicin, valin, leucin és izoleucin.

Az alifás csoportot alkotó aminosavak kémiailag semleges aminosavak, és nagyon fontos szerepet játszanak a fehérjék háromdimenziós szerkezetének kialakításában és fenntartásában, mivel hajlamosak egymással reakcióba lépni, kivéve a vizet.

Ezek az aminosavak, beleértve az alanint, ugyanolyan számú ionizálható csoportot tartalmaznak, ellentétes töltéssel, tehát nincs nettó töltésük, és „cwitterionoknak” hívják őket.

Jellemzők

A legtöbb ismert aminosavhoz hasonlóan az alanint általában a peptidek és fehérjék szintézisében használják, és részt vesz a polipeptidszerkezet kialakításában és egyes fehérjék tercier struktúrájában.

Az alanin másik fontos funkciója, hogy közvetett módon részt vegyen a glikémia szabályozásában:

Piruvátot eredményezhet, és fordítva, glükoneogenezis útján is elérheti a májat, és glükózmá válhat, hogy a vérkeringésbe engedje, vagy szükség esetén felhasználható legyen a glikogén szintézisében.

Az alanin ammónium transzporterként vesz részt az izomból a májba, mivel a piruvát aminálásával szintetizálható, a májba transzportálható és transzamináció útján transzformálható.

Ez egyidejűleg történik az α-ketoglutarát glutamáttá történő átalakulásával, amely beléphet a karbamid-ciklusba, és visszatérhet piruváttá.

Egyéb funkciók

Ez az aminosav elengedhetetlen a triptofán és a piridoxin szintéziséhez. Annak ellenére, hogy kémiailag gyengén reakcióképes, az alaninnak lehetnek szubsztrátfelismerő és enzimszabályozó funkciói.

A β-alanin egyik funkciója étrend-kiegészítő, mivel ergogenikus testmozgás-segédanyagként alkalmazzák. A β-alanin bevétele növeli a karnozin (a β-alanin és hisztidin által képzett dipeptid) koncentrációját a vázizomban, pufferként működve.

Általában a karnozin nem járul hozzá jelentősen az izomsejt teljes pufferkapacitásához, és ennek oka alacsony koncentrációja. A β-alanin adagolása növeli ezt a koncentrációt és ezáltal a puffer kapacitást, ezáltal javítva a kitartást a fáradtság csökkentésével.

bioszintézise

Az alanin legfontosabb szintézise az emberi szervezetben a piruvsav reduktív aminálásával történik. Ez a reakció egyetlen enzimatikus lépést igényel.

A piruvát biztosítja a szénvázat, a glutamát pedig az aminocsoportot, amely átkerül a piruvátra. Az enzim, amely ezt a reverzibilis reakciót katalizálja, az alanin-transzamináz.

A reakció eredményeként alanin és α-ketoglutarát képződik. Az alanin ezután jelen lehet a glükoneogenezisben, a glikolízisben és a Krebs-ciklusban.

Az alanin másik forrása a triptofán acetil-CoA-ra történő bomlásából származik. Ezen az úton, amikor a kinurezináz enzim 3-hidroxi-kinurenint hidrolizál, 3-hidroxi-antraranilát és alanin képződik. Az alanin felszabadul, és a 3-hidroxi-antraranilát követi az anyagcserét.

Az alanin másik forrása az uracil lebomlása. Ebben az esetben β-alanint állítanak elő, amely több metabolikus útvonalon haladhat, amelyek közül az egyik acetil-CoA-ként alakul ki.

A lebomlás

Az aminosavak lebontásának általános folyamata

Az aminosavak nem tárolódnak, mint a szénhidrátok és a zsírok, ezért azokat, amelyeket a fehérje lebomlása során szabadulnak fel, új fehérjék és nukleotidok szintéziséhez kell felhasználni.

Másrészt az aminosavak lebonthatók, és szénvázuk felhasználható katabolikus vagy anabolikus reakciókban.

Az aminosavak lebontásakor a fölösleges nitrogén ammóniát képez, amely mérgező anyag, amelyet el kell távolítani, és az aminosavak lebontásának első lépése a nitrogén eltávolítása.

Emlősökben ez a lebomlás a májban fordul elő; ott minden olyan aminosav, amely felesleges és nem használható, lebomlik.

Alanin lebontás

Az alanin lebomlása az alanin piruváttá alakulásával történik. Ezt a reakciót alanin-transzamináz katalizálja, és az aminocsoport elfogadójaként α-ketoglutarát jelenléte és az azt követő glutamát képződés szükséges; visszafordítható reakció.

Az alanin piruvátból történő képződésének és az alanin piruváttá történő lebontásának ezen reakciói a csontváz izomját és a máját érintő ciklus részét képezik.

A máj glükózt szállít az izomhoz, és az izom a glikolízis révén átalakítja a glükózt piruváttá az ATP előállítása érdekében; Ez a piruvát beléphet az alanin szintézisébe, amely felszabadulhat a véráramba, és visszatér a májba, amely visszaveszi azt piruváttá, amely glükoneogenezisbe lép glükóz képződéséhez.

Ha szükséges, a ciklust megismételjük. A májban a piruvát alaninból történő előállítása ammóniumionokat hoz létre, amelyek kötődnek a glutaminhoz és a glutamáthoz, és ezek belépnek a karbamid-ciklusba. Ezután a karbamid eliminálódik a vizeletben.

Az alanin, a glicin, a cisztein, a szerin és a treonin glükogén aminosavak, mivel ezek lebontása piruvatot, α-ketoglutarátot, szukcinil-CoA-t, fumarátot vagy oxaloacetátot, az összes glükóz glükoneogén prekurzort eredményezhet.

Alaninban gazdag ételek

A fő aminosavak forrása a sovány hús, a hal, a kagyló, a tojás és a tejtermékek, azonban az alanint sok növényi alapú ételben megtalálják. Példák alaninban gazdag ételekre:

- Húsok, például marhahús, sertéshús, juh, csirke, pulyka, nyúl, hal; tojás, tej és származékai.

- Az olyan diófélék, mint a mogyoró, a dió, a gesztenye, az mandula és a földimogyoró, alanin forrásai.

- Kókuszdió, avokádó, spárga, padlizsán, kassza vagy kasszava, répa, sárgarépa és édes burgonya.

- hüvelyesek, például kukorica, bab és borsó.

- Gabonafélék, például rizs, rozs, búza, kakaó, zab és rozs.

Irodalom

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L. és Potter, W. (2012). A β-alanin és a karnozin ergogén hatásai: Hatékonyságuk számszerűsítésére irányuló jövőbeli kutatási javaslat. Tápanyagok, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: Az emberi májsejtek átfogó anyagcsere-rekonstrukciója a máj fiziológiájának elemzése céljából. Molecular Systems Biology, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., és Ahern, K. (2000). Biokémia (3. kiadás). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., és Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. kiadás). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger Biokémiai alapelvek. Omega Editions (5. kiadás).